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万見
- PDB-1hvy: Human thymidylate synthase complexed with dUMP and Raltitrexed, a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hvy
タイトルHuman thymidylate synthase complexed with dUMP and Raltitrexed, an antifolate drug, is in the closed conformation
要素THYMIDYLATE SYNTHASE
キーワードTRANSFERASE / Tomudex / Raltitrexed
機能・相同性
機能・相同性情報


uracil metabolic process / intestinal epithelial cell maturation / response to folic acid / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / thymidylate synthase / sequence-specific mRNA binding / response to vitamin A / tetrahydrofolate interconversion / thymidylate synthase activity / folic acid binding ...uracil metabolic process / intestinal epithelial cell maturation / response to folic acid / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / thymidylate synthase / sequence-specific mRNA binding / response to vitamin A / tetrahydrofolate interconversion / thymidylate synthase activity / folic acid binding / cartilage development / dTMP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / DNA biosynthetic process / G1/S-Specific Transcription / developmental growth / response to glucocorticoid / response to cytokine / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / response to progesterone / liver regeneration / response to toxic substance / circadian rhythm / methylation / response to ethanol / mitochondrial inner membrane / negative regulation of translation / mitochondrial matrix / response to xenobiotic stimulus / protein homodimerization activity / mitochondrion / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-MERCAPTOETHANOL / TOMUDEX / 2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / Thymidylate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Phan, J. / Koli, S. / Minor, W. / Dunlap, R.B. / Berger, S.H. / Lebioda, L.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Human thymidylate synthase is in the closed conformation when complexed with dUMP and raltitrexed, an antifolate drug
著者: Phan, J. / Koli, S. / Minor, W. / Dunlap, R.B. / Berger, S.H. / Lebioda, L.
履歴
登録2001年1月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32012年10月10日Group: Non-polymer description
改定 1.42017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52022年4月13日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation_author ...audit_author / citation_author / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID ..._audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THYMIDYLATE SYNTHASE
B: THYMIDYLATE SYNTHASE
C: THYMIDYLATE SYNTHASE
D: THYMIDYLATE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)135,82716
ポリマ－132,4484
非ポリマー3,37912
水10,737596
1
A: THYMIDYLATE SYNTHASE
B: THYMIDYLATE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,9148
ポリマ－66,2242
非ポリマー1,6906
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8080 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area21530 Å2
手法PISA
2
C: THYMIDYLATE SYNTHASE
D: THYMIDYLATE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,9148
ポリマ－66,2242
非ポリマー1,6906
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8110 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area21670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.849, 70.495, 74.533
Angle α, β, γ (deg.)70.23, 83.29, 73.28
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
THYMIDYLATE SYNTHASE


分子量: 33111.969 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 26-313 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TX61 / 参照: UniProt: P04818, thymidylate synthase
#2: 化合物
ChemComp-D16 / TOMUDEX / ZD1694 / Raltitrexed / ラルチトレキセド


分子量: 458.488 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H22N4O6S / コメント: 化学療法薬, 阻害剤*YM
#3: 化合物
ChemComp-UMP / 2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / DUMP / dUMP


分子量: 308.182 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H13N2O8P
#4: 化合物
ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 596 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.02 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.8
詳細: PEG 4000, EDTA, Tris buffer, Ammonium Sulfate , pH 8.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
12.65 mg/mlprotein1drop
20.5 mMEDTA1drop
315 mM2-mercaptoethanol1drop
4100 mMTris-base1droppH8.8
520 %PEG40001drop
61 %satammonium sulfate1drop
750 mMTris-HCl1drop
840 %PEG40001reservoir
92 %satammonium sulfate1reservoir
1020 mM2-mercaptoethanol1reservoir
11100 mMTris-HCl1reservoirpH7.6

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→6 Å / Num. all: 94011 / Num. obs: 89364 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 10.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル解像度: 1.9→1.96 Å / Rmerge(I) obs: 0.34 / Num. unique all: 8643 / % possible all: 87
反射
*PLUS
Num. measured all: 229821

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解析

ソフトウェア
名称分類
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→20.09 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 1463303.69 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3 / σ(I): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.244 5566 7.1 %RANDOM
Rwork0.201 ---
obs0.201 78861 79.2 %-
all-94011 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 38.58 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 21.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.25 Å0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→20.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9316 0 224 596 10136
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.78
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.561.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.992
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.882
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.712.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.288 589 6.4 %
Rwork0.233 8562 -
obs-8643 55.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3DUMPZD1694BME.PARAMDUMPZD1694BME.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 3 / % reflection Rfree: 7.1 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 21.9 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.78
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.288 / % reflection Rfree: 6.4 % / Rfactor Rwork: 0.233

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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