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- PDB-1hu8: CRYSTAL STRUCTURE OF THE MOUSE P53 CORE DNA-BINDING DOMAIN AT 2.7... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hu8
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE MOUSE P53 CORE DNA-BINDING DOMAIN AT 2.7A RESOLUTION
要素CELLULAR TUMOR ANTIGEN P53
キーワードDNA BINDING PROTEIN / p53 / tumor suppressor / DNA binding
機能・相同性
機能・相同性情報


Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / Regulation of TP53 Expression / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / regulation of thymocyte apoptotic process / PI5P Regulates TP53 Acetylation / Stabilization of p53 / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence ...Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / Regulation of TP53 Expression / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / regulation of thymocyte apoptotic process / PI5P Regulates TP53 Acetylation / Stabilization of p53 / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Regulation of TP53 Activity through Methylation / G2/M DNA damage checkpoint / Regulation of TP53 Degradation / Oncogene Induced Senescence / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / G2/M Checkpoints / Ovarian tumor domain proteases / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / PKR-mediated signaling / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / regulation of cellular senescence / Oxidative Stress Induced Senescence / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / Ub-specific processing proteases / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of pentose-phosphate shunt / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity / regulation of cell cycle G2/M phase transition / regulation of fibroblast apoptotic process / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hypoxia / oligodendrocyte apoptotic process / negative regulation of miRNA processing / positive regulation of thymocyte apoptotic process / oxidative stress-induced premature senescence / regulation of tissue remodeling / glucose catabolic process to lactate via pyruvate / positive regulation of mitochondrial membrane permeability / positive regulation of programmed necrotic cell death / mRNA transcription / bone marrow development / circadian behavior / embryo development ending in birth or egg hatching / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / germ cell nucleus / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / histone deacetylase regulator activity / negative regulation of glial cell proliferation / negative regulation of neuroblast proliferation / T cell lineage commitment / mitochondrial DNA repair / ER overload response / B cell lineage commitment / thymocyte apoptotic process / cellular response to stress / negative regulation of mitophagy / cardiac septum morphogenesis / negative regulation of DNA replication / entrainment of circadian clock by photoperiod / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / necroptotic process / rRNA transcription / TFIID-class transcription factor complex binding / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / T cell proliferation involved in immune response / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / positive regulation of execution phase of apoptosis / negative regulation of mitotic cell cycle / replicative senescence / cellular response to UV-C / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / cellular response to actinomycin D / neuroblast proliferation / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / response to X-ray / type II interferon-mediated signaling pathway / hematopoietic stem cell differentiation / chromosome organization / viral process / embryonic organ development / somitogenesis / glial cell proliferation / core promoter sequence-specific DNA binding / negative regulation of stem cell proliferation / response to UV / cellular response to glucose starvation / mitophagy / negative regulation of fibroblast proliferation / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / negative regulation of proteolysis / regulation of neuron apoptotic process / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / gastrulation / response to salt stress
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #720 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily ...Immunoglobulin-like - #720 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / p53-like transcription factor, DNA-binding / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cellular tumor antigen p53
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Zhao, K. / Chai, X. / Johnston, K. / Clements, A. / Marmorstein, R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of the mouse p53 core DNA-binding domain at 2.7 A resolution.
著者: Zhao, K. / Chai, X. / Johnston, K. / Clements, A. / Marmorstein, R.
履歴
登録2001年1月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年7月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CELLULAR TUMOR ANTIGEN P53
B: CELLULAR TUMOR ANTIGEN P53
C: CELLULAR TUMOR ANTIGEN P53
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,9836
ポリマ－62,7873
非ポリマー1963
水1,946108
1
A: CELLULAR TUMOR ANTIGEN P53
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,9942
ポリマ－20,9291
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: CELLULAR TUMOR ANTIGEN P53
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,9942
ポリマ－20,9291
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: CELLULAR TUMOR ANTIGEN P53
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,9942
ポリマ－20,9291
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)73.676, 119.992, 184.238
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 CELLULAR TUMOR ANTIGEN P53 / TUMOR SUPPRESSOR P53 / P53


分子量: 20928.838 Da / 分子数: 3 / 断片: RESIDUES 99-284 / 変異: Y199A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: DH5A / 遺伝子: P53 / プラスミド: PRSET / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P02340
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 108 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 4000, KCl and MgCl, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
18 %PEG40001reservoir
2200 mM1reservoirKCl
350 mM1reservoirMgCl2
410 mMdithiothreitol1reservoir
550 mMTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 180 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 1.0801 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年6月7日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: YALE MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0801 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→100 Å / Num. all: 121009 / Num. obs: 22733 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 71.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル解像度: 2.7→2.85 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.207 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / Num. unique all: 3242 / Rsym value: 0.186 / % possible all: 99.5
反射
*PLUS
最低解像度: 10 Å / Num. measured all: 121009
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.7 % / Rmerge(I) obs: 0.189

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS0.9精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(TRUNCATE)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1TSR

1tsr


解像度: 2.7→10 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high rms absF: 1546899.25 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.299 2210 9.9 %RANDOM
Rwork0.239 ---
all0.265 22252 --
obs0.267 22250 99.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 63.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.14 Å20 Å20 Å2
2---3.28 Å20 Å2
3---0.14 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.52 Å0.39 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.57 Å0.4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4383 0 3 108 4494
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.89
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.961.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it6.152
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it6.612
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it8.912.5
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.79 Å / Rfactor Rfree error: 0.03 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.449 219 10.1 %
Rwork0.383 1943 -
obs-2164 98.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / 最低解像度: 10 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 9.9 % / Rfactor obs: 0.239
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.89
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.449 / Rfactor Rwork: 0.383

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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