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- PDB-6nm4: Crystal structure of SAM-bound PRDM9 in complex with MRK-740 inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6nm4
タイトルCrystal structure of SAM-bound PRDM9 in complex with MRK-740 inhibitor
要素Histone-lysine N-methyltransferase PRDM9
キーワードGENE REGULATION/INHIBITOR / PR SET domain / Lysine Methyltransferase / Inhibitor / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / GENE REGULATION-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


recombination hotspot binding / positive regulation of reciprocal meiotic recombination / positive regulation of fertilization / male gamete generation / meiotic gene conversion / [histone H3]-lysine9 N-trimethyltransferase / [histone H4]-N-methyl-L-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20me methyltransferase activity / [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 monomethyltransferase activity ...recombination hotspot binding / positive regulation of reciprocal meiotic recombination / positive regulation of fertilization / male gamete generation / meiotic gene conversion / [histone H3]-lysine9 N-trimethyltransferase / [histone H4]-N-methyl-L-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20me methyltransferase activity / [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 monomethyltransferase activity / histone H3K9 trimethyltransferase activity / female gamete generation / [histone H3]-lysine36 N-trimethyltransferase / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / histone H3K36 trimethyltransferase activity / double-strand break repair involved in meiotic recombination / homologous chromosome pairing at meiosis / histone H3K4 trimethyltransferase activity / histone H3K36 methyltransferase activity / histone H3K4 methyltransferase activity / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / chromosome / regulation of gene expression / methylation / transcription cis-regulatory region binding / regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of apoptotic process / protein homodimerization activity / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
PRDM7/PRDM9, PR/SET domain / : / C2H2-type zinc finger / Ancestral KRAB domain / SSXRD motif / SSXRD motif / KRAB-related domain profile. / PR domain zinc finger protein 2, PR domain / KRAB box / krueppel associated box ...PRDM7/PRDM9, PR/SET domain / : / C2H2-type zinc finger / Ancestral KRAB domain / SSXRD motif / SSXRD motif / KRAB-related domain profile. / PR domain zinc finger protein 2, PR domain / KRAB box / krueppel associated box / Krueppel-associated box / KRAB domain superfamily / Beta-clip-like / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Zinc finger, C2H2 type / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type / Beta Complex / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-KS7 / S-ADENOSYLMETHIONINE / Histone-lysine N-methyltransferase PRDM9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.58 Å
データ登録者Ivanochko, D. / Halabelian, L. / Fischer, C. / Sanders, J.M. / Kattar, S.D. / Brown, P.J. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Discovery of a chemical probe for PRDM9.
著者: Allali-Hassani, A. / Szewczyk, M.M. / Ivanochko, D. / Organ, S.L. / Bok, J. / Ho, J.S.Y. / Gay, F.P.H. / Li, F. / Blazer, L. / Eram, M.S. / Halabelian, L. / Dilworth, D. / Luciani, G.M. / ...著者: Allali-Hassani, A. / Szewczyk, M.M. / Ivanochko, D. / Organ, S.L. / Bok, J. / Ho, J.S.Y. / Gay, F.P.H. / Li, F. / Blazer, L. / Eram, M.S. / Halabelian, L. / Dilworth, D. / Luciani, G.M. / Lima-Fernandes, E. / Wu, Q. / Loppnau, P. / Palmer, N. / Talib, S.Z.A. / Brown, P.J. / Schapira, M. / Kaldis, P. / O'Hagan, R.C. / Guccione, E. / Barsyte-Lovejoy, D. / Arrowsmith, C.H. / Sanders, J.M. / Kattar, S.D. / Bennett, D.J. / Nicholson, B. / Vedadi, M.
履歴
登録2019年1月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase PRDM9
B: Histone-lysine N-methyltransferase PRDM9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,46211
ポリマ－43,6052
非ポリマー1,8579
水41423
1
A: Histone-lysine N-methyltransferase PRDM9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,7316
ポリマ－21,8021
非ポリマー9285
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Histone-lysine N-methyltransferase PRDM9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,7315
ポリマ－21,8021
非ポリマー9284
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.026, 74.800, 141.435
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLU / Beg label comp-ID: GLU / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Refine code: _ / Auth seq-ID: 196 - 377 / Label seq-ID: 2 - 183

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase PRDM9 / PR domain zinc finger protein 9 / PR domain-containing protein 9


分子量: 21802.352 Da / 分子数: 2 / 断片: PR-SET domain (UNP residues 195-385) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRDM9, PFM6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NQV7, histone-lysine N-methyltransferase

-
非ポリマー , 5種, 32分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#4: 化合物 ChemComp-KS7 / 4-[3-(3,5-dimethoxyphenyl)-1,2,4-oxadiazol-5-yl]-1-methyl-9-(2-methylpyridin-4-yl)-1,4,9-triazaspiro[5.5]undecane


分子量: 464.560 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H32N6O3
#5: 化合物 ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 3 / 由来タイプ: 合成
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.3 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M Bis-Tris, pH 6.0, 0.2 M ammonium acetate, 24.5% PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年2月24日
放射モノクロメーター: Cryogenically-cooled single crystal Si(220) side bounce
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.58→39.88 Å / Num. obs: 13290 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 7.3 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.129 / Rpim(I) all: 0.051 / Rrim(I) all: 0.139 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
2.58-2.697.81.65515910.4950.6281.772100
8.94-39.886.30.0383870.9970.0170.04299.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3.85 Å39.88 Å
Translation3.85 Å39.88 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.8.0218精密化
XDSデータ削減
Aimless0.6.2データスケーリング
PHASER2.8.2位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4IJD

4ijd


解像度: 2.58→39.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 29.499 / SU ML: 0.285 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 1.759 / ESU R Free: 0.336
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2581 664 5 %RANDOM
Rwork0.2072 ---
obs0.2098 12587 99.29 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 120.05 Å2 / Biso mean: 61.466 Å2 / Biso min: 30.37 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.77 Å20 Å2-0 Å2
2---0.45 Å20 Å2
3----0.32 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.58→39.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2923 0 127 23 3073
Biso mean--70.07 42.27 -
残基数----368
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0193155
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022689
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5371.9554298
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8213.0026238
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.95366
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.36524.065155
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.19815455
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.3081518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2416
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0213724
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02688
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 5587 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.1 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.58→2.647 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.472 41 -
Rwork0.382 904 -
all-945 -
obs--99.89 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.2705-0.35711.26750.2182-0.64542.87070.3417-0.2784-0.1427-0.159-0.03690.00460.3696-0.1835-0.30480.2165-0.0238-0.02110.15120.11490.1071-1.8246-20.55322.0176
20.4108-0.36460.28752.43341.24611.63560.0295-0.18080.0105-0.49870.08050.0673-0.17690.0286-0.110.16890.0478-0.06670.207-0.09760.073-12.29569.435212.3379
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A195 - 402
2X-RAY DIFFRACTION2B196 - 402

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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