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- PDB-1htm: STRUCTURE OF INFLUENZA HAEMAGGLUTININ AT THE PH OF MEMBRANE FUSION -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1htm
タイトルSTRUCTURE OF INFLUENZA HAEMAGGLUTININ AT THE PH OF MEMBRANE FUSION
要素
  • HEMAGGLUTININ HA1 CHAIN
  • HEMAGGLUTININ HA2 CHAIN
キーワードVIRAL PROTEIN / INFLUENZA VIRUS HEMAGGLUTININ
機能・相同性
機能・相同性情報


viral budding from plasma membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell surface receptor binding / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
Hemagglutinin Ectodomain; Chain B - #10 / Hemagglutinin Ectodomain; Chain B / Haemagglutinin, influenzavirus A / Haemagglutinin, HA1 chain, alpha/beta domain superfamily / Haemagglutinin / Haemagglutinin, influenzavirus A/B / Viral capsid/haemagglutinin protein / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種uncultured beta proteobacterium UMTRA-608 (環境試料)
手法X線回折 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Bullough, P.A. / Hughson, F.M. / Skehel, J.J. / Wiley, D.C.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 1994
タイトル: Structure of influenza haemagglutinin at the pH of membrane fusion.
著者: Bullough, P.A. / Hughson, F.M. / Skehel, J.J. / Wiley, D.C.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Crystals of a Fragment of Influenza Haemagglutinin in the Low Ph Induced Conformation
著者: Bullough, P.A. / Hughson, F.M. / Treharne, A.C. / Ruigrok, R.W.H. / Skehel, J.J. / Wiley, D.C.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1990
タイトル: Refinement of the Influenza Virus Hemagglutinin by Simulated Annealing
著者: Weis, W.I. / Brunger, A.T. / Skehel, J.J. / Wiley, D.C.
#3: ジャーナル: J.Gen.Virol. / 年: 1988
タイトル: Studies on the Structure of the Influenza Virus Haemagglutinin at the Ph of Membrane Fusion
著者: Ruigrok, R.W.H. / Aitken, A. / Calder, L.J. / Martin, S.R. / Skehel, J.J. / Wharton, S.A. / Weis, W. / Wiley, D.C.
#4: ジャーナル: J.Gen.Virol. / 年: 1983
タイトル: Analyses of the Antigenicity of Influenza Haemagglutinin at the Ph Optimum for Virus-Mediated Membrane Fusion
著者: Daniels, R.S. / Douglas, A.R. / Skehel, J.J.
#5: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1982
タイトル: Changes in the Conformation of Influenza Virus Hemagglutinin at the Ph Optimum of Virus-Mediated Membrane Fusion
著者: Skehel, J.J. / Bayley, P.M. / Brown, E.B. / Martin, S.R. / Waterfield, M.D. / White, J.M. / Wilson, I.A. / Wiley, D.C.
#6: ジャーナル: Nature / 年: 1981
タイトル: Structure of the Haemagglutinin Membrane Glycoprotein of Influenza Virus at 3 Angstroms Resolution
著者: Wilson, I.A. / Skehel, J.J. / Wiley, D.C.
履歴
登録1994年11月2日処理サイト: BNL
改定 1.01995年2月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HEMAGGLUTININ HA1 CHAIN
B: HEMAGGLUTININ HA2 CHAIN
C: HEMAGGLUTININ HA1 CHAIN
D: HEMAGGLUTININ HA2 CHAIN
E: HEMAGGLUTININ HA1 CHAIN
F: HEMAGGLUTININ HA2 CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,1336
ポリマ－57,1336
非ポリマー00
水66737
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12090 Å2
ΔGint-93 kcal/mol
Surface area18880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)168.700, 231.700, 53.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.1122, 0.1026, -0.9884), (0.9921, 0.0453, 0.1174), (0.0568, -0.9937, -0.0967)52.9144, 5.412, 73.1627
2given(0.0496, 0.9988, -0.0032), (0.1893, -0.0128, -0.9816), (-0.9809, 0.0476, -0.1896)-12.046, 66.2165, 64.9402
詳細TBHA2 IS A TRIMER WHOSE IDENTICAL SUBUNITS CONSIST OF RESIDUES 1 - 27 OF THE HA1 CHAIN AND RESIDUES 38 - 175 OF THE HA2 CHAIN. WITHIN EACH SUBUNIT, THE HA1 AND HA2 CHAINS ARE LINKED BY A SINGLE DISULFIDE BOND BETWEEN HA1 RESIDUE 14 AND HA2 RESIDUE 137. AS IN EARLIER HA STRUCTURES (SEE REFERENCES), CHAINS HA1 AND HA2 OF SUBUNIT 1 HAVE BEEN ASSIGNED CHAIN IDENTIFIERS *A* AND *B*, RESPECTIVELY. CHAINS HA1 AND HA2 OF SUBUNIT 2 HAVE BEEN ASSIGNED CHAIN IDENTIFIERS *C* AND *D*, RESPECTIVELY. CHAINS HA1 AND HA2 OF SUBUNIT 3 HAVE BEEN ASSIGNED CHAIN IDENTIFIERS *E* AND *F*, RESPECTIVELY. IN ADDITION, 35 WATER MOLECULES/TRIMER ARE INCLUDED, NUMBERED FROM 1001 WITH NO CHAIN IDENTIFIER. THE TRANSFORMATION PRESENTED ON *MTRIX 1* RECORDS BELOW WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAINS *A* AND *B* WHEN APPLIED TO CHAINS *C* AND *D*. THE TRANSFORMATION PRESENTED ON *MTRIX 2* RECORDS BELOW WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAINS *A* AND *B* WHEN APPLIED TO CHAINS *E* AND *F*. MONOMERS 1 AND 2 SUPERIMPOSE WITH AN RMS DEVIATION BETWEEN ALPHA CARBON ATOMS OF ABOUT 0.8 ANGSTROMS; MONOMERS 1 AND 3 SUPERIMPOSE WITH AN RMS DEVIATION BETWEEN ALPHA CARBON ATOMS OF ABOUT 1.2 ANGSTROMS.

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要素

#1: タンパク質・ペプチド HEMAGGLUTININ HA1 CHAIN


分子量: 2776.066 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) uncultured beta proteobacterium UMTRA-608 (環境試料)
参照: UniProt: P03437
#2: タンパク質 HEMAGGLUTININ HA2 CHAIN


分子量: 16268.125 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) uncultured beta proteobacterium UMTRA-608 (環境試料)
参照: UniProt: P03437
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細IN THE VIRUS, HEMAGGLUTININ IS A TRIMER OF IDENTICAL SUBUNITS, EACH CONSISTING OF A DISULFIDE- ...IN THE VIRUS, HEMAGGLUTININ IS A TRIMER OF IDENTICAL SUBUNITS, EACH CONSISTING OF A DISULFIDE-LINKED DIMER OF HA1 AND HA2 CHAINS. THE HA1 CHAIN CONSISTS OF 328 RESIDUES AND THE HA2 CHAIN CONSISTS OF 220 RESIDUES. HEMAGGLUTININ MAY BE SOLUBILIZED FROM THE VIRAL MEMBRANE BY BROMELAIN DIGESTION, WHICH REMOVES THE C-TERMINAL HYDROPHOBIC (ANCHORING) DOMAIN FROM CHAIN HA2. AFTER BROMELAIN DIGESTION CHAIN HA2 CONSISTS OF 175 RESIDUES; THE STRUCTURE OF THIS SOLUBLE TRIMER HAS BEEN DETERMINED PREVIOUSLY (SEE REFERENCES). AFTER EXPOSURE TO THE PH OF MEMBRANE FUSION, THE BROMELAIN-SOLUBILIZED TRIMERS AGGREGATE AND BECOME SUSCEPTIBLE TO DIGESTION WITH TRYPSIN AND THERMOLYSIN. SUCCESSIVE DIGESTION WITH THESE PROTEASES YIELDS A SOLUBLE TRIMER CALLED TBHA2, WHOSE STRUCTURE IS PRESENTED IN THIS ENTRY.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.26 %
結晶化
*PLUS
pH: 5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Bullough, P.A., (1994) J.Mol.Biol., 236, 1262.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
18-15 mg/mlTBHA21drop
210 mMphosphate1drop
3150 mM1dropNaCl
40.01 %sodium azide1drop
51 mMEDTA1drop
60.1 Mcitric acid1drop
755-65 %satammonium sulfate1reservoir
80.1 MADA1reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.5→6 Å / Num. obs: 27793 / % possible obs: 81.05 % / Observed criterion σ(I): 2

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化Rfactor Rfree: 0.291 / Rfactor Rwork: 0.222 / Rfactor obs: 0.222 / 最高解像度: 2.5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3092 0 0 37 3129
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.17
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 6 Å / Num. reflection obs: 25888 / Rfactor obs: 0.222 / Rfactor Rfree: 0.291 / Rfactor Rwork: 0.222
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_d / Dev ideal: 2.17

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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