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- PDB-1hqt: THE CRYSTAL STRUCTURE OF AN ALDEHYDE REDUCTASE Y50F MUTANT-NADP C... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hqt
タイトルTHE CRYSTAL STRUCTURE OF AN ALDEHYDE REDUCTASE Y50F MUTANT-NADP COMPLEX AND ITS IMPLICATIONS FOR SUBSTRATE BINDING
要素ALDEHYDE REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / alpha/beta barrel TIM barrel holo enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


glucuronate reductase / glucuronolactone reductase / glucuronolactone reductase activity / 酸化還元酵素 / S-nitrosoglutathione reductase (NADPH) activity / alcohol dehydrogenase (NADP+) / D-glucuronate catabolic process / L-ascorbic acid biosynthetic process / aldehyde catabolic process / methylglyoxal reductase (NADPH) (acetol producing) activity ...glucuronate reductase / glucuronolactone reductase / glucuronolactone reductase activity / 酸化還元酵素 / S-nitrosoglutathione reductase (NADPH) activity / alcohol dehydrogenase (NADP+) / D-glucuronate catabolic process / L-ascorbic acid biosynthetic process / aldehyde catabolic process / methylglyoxal reductase (NADPH) (acetol producing) activity / cellular detoxification of aldehyde / L-glucuronate reductase activity / D/L-glyceraldehyde reductase / glycerol dehydrogenase (NADP+) activity / allyl-alcohol dehydrogenase / allyl-alcohol dehydrogenase activity / aldose reductase (NADPH) activity / lipid metabolic process / apical plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aldo-keto reductase family 1 member A1 / Aldo/keto reductase family putative active site signature. / Aldo/keto reductase family signature 1. / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily ...Aldo-keto reductase family 1 member A1 / Aldo/keto reductase family putative active site signature. / Aldo/keto reductase family signature 1. / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Aldo-keto reductase family 1 member A1
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Ye, Q. / Hyndman, D. / Green, N.C. / Li, L. / Korithoski, B. / Jia, Z. / Flynn, T.G.
引用ジャーナル: Chem.Biol.Interact. / 年: 2001
タイトル: The Crystal Structure of an Aldehyde Reductase Y50F Mutant-NADP Complex and its Implications for Substrate Binding
著者: Ye, Q. / Hyndman, D. / Green, N.C. / Li, L. / Jia, Z. / Flynn, T.G.
履歴
登録2000年12月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.62024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALDEHYDE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,4762
ポリマ－36,7331
非ポリマー7431
水4,810267
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)53.29, 70.12, 92.72
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ALDEHYDE REDUCTASE / ALCOHOL DEHYDROGENASE [NADP+]


分子量: 36733.059 Da / 分子数: 1 / 変異: Y50F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / プラスミド: PET16B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P50578, alcohol dehydrogenase (NADP+)
#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 267 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.8 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸発脱水法
詳細: PEG 6000, NaCl, MES, EVAPORATION, temperature 277.0K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / PH range low: 7.5 / PH range high: 6.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15-8 %PEG60001drop
225 mMMES1drop
31-1.5 M1reservoirNaCl
4100 mMMES1reservoir
510 mg/mlprotein1drop
649 mMNADPH1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年1月1日
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→6 Å / Num. all: 42437 / Num. obs: 17569 / % possible obs: 91.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.5 % / Rsym value: 0.072 / Net I/σ(I): 11.04
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 2.2 % / Mean I/σ(I) obs: 3.43 / Num. unique all: 17569 / Rsym value: 0.266 / % possible all: 92.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 42437

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解析

ソフトウェア
名称分類
EPMR位相決定
CNS精密化
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Ossama EI-Kabbani, personal communication.

解像度: 2.2→6 Å / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.296 1492 -random
Rwork0.212 ---
all0.213 14901 --
obs0.213 17254 86.4 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2571 0 48 267 2886
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.28
LS精密化 シェル解像度: 2.2→6 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.296 1492 -
Rwork0.212 --
obs-14901 86.4 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 6 Å / σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.212
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 6 Å / Rfactor Rfree: 0.296 / Rfactor Rwork: 0.212

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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