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- PDB-1hlf: BINDING OF GLUCOPYRANOSYLIDENE-SPIRO-THIOHYDANTOIN TO GLYCOGEN PH... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hlf
タイトルBINDING OF GLUCOPYRANOSYLIDENE-SPIRO-THIOHYDANTOIN TO GLYCOGEN PHOSPHORYLASE B: KINETIC AND CRYSTALLOGRAPHIC STUD
要素GLYCOGEN PHOSPHORYLASE
キーワードTRANSFERASE / GLYCOGEN PHOSPHORYLASE / INHIBITOR COMPLEX / CATALYTIC SITE / DESIGN
機能・相同性
機能・相同性情報


glycogen phosphorylase / glycogen phosphorylase activity / : / : / glycogen catabolic process / skeletal muscle myofibril / pyridoxal phosphate binding / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase, family 35 / Glycogen/starch/alpha-glucan phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site / Carbohydrate phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site. / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-GL4 / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Glycogen phosphorylase, muscle form
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / OTHER / 解像度: 2.26 Å
データ登録者Oikonomakos, N.G. / Skamnaki, V.T. / Docsa, T. / Toth, B. / Gergely, P. / Osz, E. / Szilagyi, L. / Somsak, L.
引用
ジャーナル: BIOORG.MED.CHEM. / 年: 2002
タイトル: Kinetic and crystallographic studies of glucopyranosylidene spirothiohydantoin binding to glycogen phosphorylase B
著者: Oikonomakos, N.G. / Skamnaki, V.T. / Osz, E. / Szilagyi, L. / Somsak, L. / Docsa, T. / Toth, B. / Gergely, P.
#1: ジャーナル: Tetrahedron Lett. / 年: 1995
タイトル: Potent Inhibition of Glycogen Phosphorylase by a Spirohydantoin of Glucopyranose: First Pyranose Analogues of Hydantocidin
著者: Bichard, C.J. / Mitchell, E.P. / Wormald, M.R. / Watson, K.A. / Johnson, L.N. / Zographos, S.E. / Koutra, D.D. / Oikonomakos, N.G. / Fleet, G.W.
#2: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1995
タイトル: N-Acetyl-Beta-D-Glucopyranosylamine: A Potent T-State Inhibitor of Glycogen Phosphorylase. A Comparison with Alpha-D-Glucose
著者: Oikonomakos, N.G. / Kontou, M. / Zographos, S.E. / Watson, K.A. / Johnson, L.N. / Bichard, C.J. / Fleet, G.W. / Acharya, K.R.
履歴
登録2000年12月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42020年7月29日Group: Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLYCOGEN PHOSPHORYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,8033
ポリマ－97,2911
非ポリマー5112
水4,378243
1
A: GLYCOGEN PHOSPHORYLASE
ヘテロ分子

A: GLYCOGEN PHOSPHORYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)195,6056
ポリマ－194,5822
非ポリマー1,0234
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area7380 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area58770 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)128.787, 128.787, 116.169
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

-
要素

#1: タンパク質 GLYCOGEN PHOSPHORYLASE


分子量: 97291.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: P00489, glycogen phosphorylase
#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 糖 ChemComp-GL4 / (5S,7R,8S,9S,10R)-8,9,10-trihydroxy-7-(hydroxymethyl)-2-thioxo-6-oxa-1,3-diazaspiro[4.5]decan-4-one / 8,9,10-TRIHYDROXY-7-HYDROXYMETHYL-2-THIOXO-6-OXA-1,3-DIAZA-SPIRO[4.5]DECAN-4-ONE / 1,1-[イミノ(チオカルボニル)イミノカルボニル]-1-デオキシ-β-D-グルコピラノ-ス


タイプ: D-saccharide / 分子量: 264.256 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H12N2O6S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 243 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 %
結晶化温度: 289 K / 手法: small tubes / pH: 6.7
詳細: CRYSTALLIZATION CONDITIONS: T-STATE GPB CRYSTALS (OIKONOMAKOS ET AL., 1985, BBA 832, 248) WERE SOAKED FOR 1 H IN A BUFFERED SOLUTION [10 MM BES, 0.1 MM EDTA, PH 6.7] CONTAINING A 70 MM ...詳細: CRYSTALLIZATION CONDITIONS: T-STATE GPB CRYSTALS (OIKONOMAKOS ET AL., 1985, BBA 832, 248) WERE SOAKED FOR 1 H IN A BUFFERED SOLUTION [10 MM BES, 0.1 MM EDTA, PH 6.7] CONTAINING A 70 MM CONCENTRATION OF THE COMPOUND, pH 6.70, SMALL TUBES, temperature 289K
結晶化
*PLUS
温度: 16 ℃ / 手法: unknown
詳細: Oikonomakos, N.G., (1985) Biochim.Biophys.Acta., 832, 248.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
127.5 mg/mlphosphorylase b11
210 mMBes11
32.9 mMdithiothreitol11
40.1 mMEDTA11
51.1 mMspermine11

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年6月18日
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.26→28.06 Å / Num. obs: 45104 / % possible obs: 97.4 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.041
反射 シェル解像度: 2.26→2.3 Å / Rmerge(I) obs: 0.158 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. measured all: 255617
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.9 % / Mean I/σ(I) obs: 5.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CCP4モデル構築
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: 2PRJ

2prj


解像度: 2.26→28.06 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.221 2278 5 %RANDOM
Rwork0.193 ---
obs0.193 45104 97.4 %-
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.26→28.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6749 0 32 243 7024
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.4
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.75
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.26→28.06 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.221 2278 -
Rwork0.193 --
obs-45104 97 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.4
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.75
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.221 / Rfactor Rwork: 0.193

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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