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- PDB-1hl9: CRYSTAL STRUCTURE OF THERMOTOGA MARITIMA ALPHA-FUCOSIDASE IN COMP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hl9
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THERMOTOGA MARITIMA ALPHA-FUCOSIDASE IN COMPLEX WITH A MECHANISM BASED INHIBITOR
要素PUTATIVE ALPHA-L-FUCOSIDASE
キーワードHYDROLASE / GLYCOSIDE HYDROLASE / ALPHA-L-FUCOSIDASE / GLYCOSYL-ENZYME INTERMEDIATE / THERMOSTABLE
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-L-fucosidase activity / fucose metabolic process / glycoside catabolic process / lysosome
類似検索 - 分子機能
Alpha-L-fucosidase, metazoa-type / Glycoside hydrolase, family 29 / Alpha-L-fucosidase / Alpha-L-fucosidase / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel ...Alpha-L-fucosidase, metazoa-type / Glycoside hydrolase, family 29 / Alpha-L-fucosidase / Alpha-L-fucosidase / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-deoxy-2-fluoro-beta-L-fucopyranose / Alpha-L-fucosidase, putative
類似検索 - 構成要素
生物種THERMOTOGA MARITIMA (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Sulzenbacher, G. / Bignon, C. / Bourne, Y. / Henrissat, B.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Crystal Structure of Thermotoga Maritima {Alpha}-L-Fucosidase: Insights Into the Catalytic Mechanism and the Molecular Basis for Fucosidosis
著者: Sulzenbacher, G. / Bignon, C. / Nishimura, T. / Tarling, C.A. / Withers, S.G. / Henrissat, B. / Bourne, Y.
履歴
登録2003年3月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PUTATIVE ALPHA-L-FUCOSIDASE
B: PUTATIVE ALPHA-L-FUCOSIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,9624
ポリマ－104,6302
非ポリマー3322
水3,765209
1
A: PUTATIVE ALPHA-L-FUCOSIDASE
B: PUTATIVE ALPHA-L-FUCOSIDASE
ヘテロ分子

A: PUTATIVE ALPHA-L-FUCOSIDASE
B: PUTATIVE ALPHA-L-FUCOSIDASE
ヘテロ分子

A: PUTATIVE ALPHA-L-FUCOSIDASE
B: PUTATIVE ALPHA-L-FUCOSIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)314,88712
ポリマ－313,8906
非ポリマー9976
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)172.157, 172.157, 167.331
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2026-

HOH

21B-2020-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.67846, -0.73296, -0.04956), (-0.73266, 0.68004, -0.02741), (0.05379, 0.01771, -0.9984)
ベクター: 2.70326, 1.89408, 83.7312)

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要素

#1: タンパク質 PUTATIVE ALPHA-L-FUCOSIDASE


分子量: 52315.051 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ORF TM0306
由来: (組換発現) THERMOTOGA MARITIMA (バクテリア)
株: MSB8 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9WYE2, alpha-L-fucosidase
#2: 糖 ChemComp-FUF / 2-deoxy-2-fluoro-beta-L-fucopyranose / 2,6-DIDEOXY-2-FLUORO-BETA-L-LYXO-HEXOPYRANOSE / 2,6-dideoxy-2-fluoro-beta-L-galactopyranose / 2-deoxy-2-fluoro-beta-L-fucose / 2-deoxy-2-fluoro-L-fucose / 2-deoxy-2-fluoro-fucose / 2-デオキシ-2-フルオロ-β-L-フコピラノ-ス


タイプ: L-saccharide, beta linking / 分子量: 166.148 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H11FO4
識別子タイププログラム
b-L-Fucp2fluoroIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 209 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ALPHA-L-FUCOSIDASE BELONGS TO GLYCOSYL HYDROLASASE FAMILY 29. THE ENZYME PERFORMS CATALYSIS WITH ...ALPHA-L-FUCOSIDASE BELONGS TO GLYCOSYL HYDROLASASE FAMILY 29. THE ENZYME PERFORMS CATALYSIS WITH RETENTION OF CONFIGURATION AT THE ANOMERIC CARBON. THE COORDINATES GIVEN DEFINE THE STRUCTURE OF ALPHA-L-FUCOSIDASE IN COMPLEX WITH 2-DEOXY-2-FLUORO-FUCOSE. TWO SPECIES ARE PRESENT IN THE CRYSTAL, ONE IS THE 2-DEOXY-2-FLUORO-FUCOSYL-ENZYME INTERMEDIATE, WITH 2-DEOXY-2-FLUORO-FUCOSE COVALENTLY BOUND TO THE NUCLEOPHILE ASP 224,THE OTHER SPECIES IS THE REACTION PRODUCT 2-DEOXY-2-FLUORO-FUCOSE BOUND TO THE ACTIVE SITE. THE LATTER HAS UNDERGONE MUTAROTATION AND IS PRESENT AS THE BETA-CONFORMER. THE TWO SPECIES ARE OVERLAPPING AND HAVE BEEN REFINED WITH PARTIAL OCCUPANCY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化pH: 8
詳細: 18% PEG600, 5% JEFFAMINE M600, 100 MM TRIS-HCL PH 8.0, PROTEIN CONCENTRATION 5 MG/ML THE INHIBITOR WAS INTRODUCED BY SHORT SOAKING OF A NATIVE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2002年3月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→55.9 Å / Num. obs: 37238 / % possible obs: 89.4 % / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル解像度: 2.25→2.31 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.397 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 89.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1HL8

1hl8


解像度: 2.25→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 6.362 / SU ML: 0.159 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.411 / ESU R Free: 0.242 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. TWO OVERLAPPING SPECIES ARE PRESENT IN THE ACTIVE SITE AND HAVE BEEN REFINED WITH PARTIAL OCCUPANCIES.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.229 2918 7.3 %RANDOM
Rwork0.181 ---
obs0.184 37138 90.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.26 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.47 Å20.23 Å20 Å2
2--0.47 Å20 Å2
3----0.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7029 0 22 209 7260
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0217358
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.026359
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1981.9419919
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.796314813
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0375842
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.21014
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.028029
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021623
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1850.21454
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.230.27196
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0840.24073
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1580.2264
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1460.251
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2590.2150
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1490.224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.79224205
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.4033.56779
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.15833148
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.84843139
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.31 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.272 239
Rwork0.209 2673
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.0588-0.30450.18450.9078-0.06491.1590.0591-0.35130.18550.048-0.0056-0.0037-0.1724-0.1165-0.05360.0259-0.0180.02630.0861-0.03190.0344-22.63714.82661.838
24.0771-0.6611-0.35281.3053-0.96152.60210.04230.1090.0062-0.1586-0.02120.1661-0.0336-0.1464-0.02110.11410.0996-0.05930.1062-0.01390.1373-50.51124.85240.125
30.9552-0.13270.01063.4082-0.09071.23380.01930.0680.1451-0.30870.07430.3779-0.2284-0.1453-0.09360.090.0139-0.02850.05720.06160.10833.90527.05421.185
42.63211.8863-0.0926.4192-0.54653.55140.0548-0.22040.21050.94020.063-0.2278-0.4360.3073-0.11780.5090.0345-0.05350.1432-0.11340.320117.09554.93241.189
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A7 - 360
2X-RAY DIFFRACTION2A361 - 448
3X-RAY DIFFRACTION3B7 - 360
4X-RAY DIFFRACTION4B361 - 448

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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