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- PDB-1hkx: Crystal structure of calcium/calmodulin-dependent protein kinase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hkx
タイトルCrystal structure of calcium/calmodulin-dependent protein kinase
要素CALCIUM/CALMODULIN-DEPENDENT PROTEIN KINASE TYPE II ALPHA CHAIN
キーワードTRANSFERASE / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / CALMODULIN-BINDING / PHOSPHORYLATION / ATP-BINDING / ALTERNATIVE SPLICING
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of synaptic vesicle docking / HSF1-dependent transactivation / Interferon gamma signaling / Ion transport by P-type ATPases / peptidyl-threonine autophosphorylation / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / regulation of endocannabinoid signaling pathway / RAF activation / calcium- and calmodulin-dependent protein kinase complex / Trafficking of AMPA receptors ...regulation of synaptic vesicle docking / HSF1-dependent transactivation / Interferon gamma signaling / Ion transport by P-type ATPases / peptidyl-threonine autophosphorylation / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / regulation of endocannabinoid signaling pathway / RAF activation / calcium- and calmodulin-dependent protein kinase complex / Trafficking of AMPA receptors / Ca2+ pathway / RAF/MAP kinase cascade / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / negative regulation of hydrolase activity / dendritic spine development / regulation of neuron migration / regulation of neurotransmitter secretion / Ion homeostasis / positive regulation of calcium ion transport / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / dendrite morphogenesis / regulation of neuronal synaptic plasticity / glutamate receptor binding / cellular response to interferon-beta / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / response to ischemia / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Schaffer collateral - CA1 synapse / G1/S transition of mitotic cell cycle / calcium ion transport / dendritic spine / calmodulin binding / postsynaptic density / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / synapse / mitochondrion / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Calcium/calmodulin-dependent protein kinase II, association-domain / Calcium/calmodulin dependent protein kinase II association domain / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #50 / NTF2-like domain superfamily / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Roll ...Calcium/calmodulin-dependent protein kinase II, association-domain / Calcium/calmodulin dependent protein kinase II association domain / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #50 / NTF2-like domain superfamily / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / HEXATANTALUM DODECABROMIDE / Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Hoelz, A. / Nairn, A.C. / Kuriyan, J.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2003
タイトル: Crystal Structure of a Tetradecameric Assembly of the Association Domain of Ca2+/Calmodulin-Dependent Kinase II
著者: Hoelz, A. / Nairn, A.C. / Kuriyan, J.
履歴
登録2003年3月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年6月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年1月25日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.42024年6月19日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CALCIUM/CALMODULIN-DEPENDENT PROTEIN KINASE TYPE II ALPHA CHAIN
B: CALCIUM/CALMODULIN-DEPENDENT PROTEIN KINASE TYPE II ALPHA CHAIN
C: CALCIUM/CALMODULIN-DEPENDENT PROTEIN KINASE TYPE II ALPHA CHAIN
D: CALCIUM/CALMODULIN-DEPENDENT PROTEIN KINASE TYPE II ALPHA CHAIN
E: CALCIUM/CALMODULIN-DEPENDENT PROTEIN KINASE TYPE II ALPHA CHAIN
F: CALCIUM/CALMODULIN-DEPENDENT PROTEIN KINASE TYPE II ALPHA CHAIN
G: CALCIUM/CALMODULIN-DEPENDENT PROTEIN KINASE TYPE II ALPHA CHAIN
H: CALCIUM/CALMODULIN-DEPENDENT PROTEIN KINASE TYPE II ALPHA CHAIN
I: CALCIUM/CALMODULIN-DEPENDENT PROTEIN KINASE TYPE II ALPHA CHAIN
J: CALCIUM/CALMODULIN-DEPENDENT PROTEIN KINASE TYPE II ALPHA CHAIN
K: CALCIUM/CALMODULIN-DEPENDENT PROTEIN KINASE TYPE II ALPHA CHAIN
L: CALCIUM/CALMODULIN-DEPENDENT PROTEIN KINASE TYPE II ALPHA CHAIN
M: CALCIUM/CALMODULIN-DEPENDENT PROTEIN KINASE TYPE II ALPHA CHAIN
N: CALCIUM/CALMODULIN-DEPENDENT PROTEIN KINASE TYPE II ALPHA CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)239,04330
ポリマ－236,34814
非ポリマー2,69516
水1,11762
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)147.946, 118.043, 157.820
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.91, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質
CALCIUM/CALMODULIN-DEPENDENT PROTEIN KINASE TYPE II ALPHA CHAIN / CAM-KINASE II ALPHA CHAIN / CAM KINASE II ALPHA SUBUNIT / CAMK-II ALPHA SUBUNIT / CAMK2A


分子量: 16881.994 Da / 分子数: 14 / 断片: ASSOCIATION DOMAIN, RESIDUES 336-478 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P11798, EC: 2.7.1.123
#2: 化合物 ChemComp-DTT / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / 1,4-DITHIOTHREITOL / L-DTT


分子量: 154.251 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2S2
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-TBR / HEXATANTALUM DODECABROMIDE / DODECABROMOHEXATANTALUM


分子量: 2044.535 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br12Ta6
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THIS KINASE MAY PLAY A ROLE IN NEUROTRANSMISSION. CATALYES ATP + PROTEIN = ADP + O-PHOSPHOPROTEIN. ...THIS KINASE MAY PLAY A ROLE IN NEUROTRANSMISSION. CATALYES ATP + PROTEIN = ADP + O-PHOSPHOPROTEIN. AUTOPHOSPHORYLATION OF THR-286 MAY ALLOW THE KINASE TO SWITCH FROM A CALMODULIN-DEPENDENT TO A CALMODULIN- INDEPENDENT STATE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 4

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
結晶化pH: 4.8 / 詳細: pH 4.80
結晶化
*PLUS
温度: 24 ℃ / pH: 4.8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
135 mg/mlprotein1drop
220-25 %MPD1reservoir
3200 mM1reservoirNaCl
42 %PEG4001reservoir
520 mMmagnesium acetate1reservoir
6100 mMsodium acetate1reservoirpH4.8

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンALS 5.0.210.9187,0.9191,1.2543
シンクロトロンALS 8.2.121.2545, 1.0038,1.0090
検出器
ID日付
12002年3月15日
2
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1MADMx-ray1
2MADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.91871
20.91911
31.25431
41.25451
51.00381
61.0091
反射解像度: 2.65→20 Å / Num. obs: 73701 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 61.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 25.3
反射 シェル解像度: 2.65→2.71 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.444 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 78.2
反射
*PLUS
最高解像度: 2.65 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 977524 / Rmerge(I) obs: 0.052
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 78.2 % / Rmerge(I) obs: 0.444

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
RAVE位相決定
CCP4位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.65→19.84 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 175595.7 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.279 6774 5 %RANDOM
Rwork0.246 ---
obs0.246 135629 93.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 33.0973 Å2 / ksol: 0.30536 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 61.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.65 Å20 Å2-5.2 Å2
2---5.76 Å20 Å2
3---7.41 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.45 Å0.39 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.49 Å0.46 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→19.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15588 0 40 62 15690
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.07
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.851.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.412
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.942
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.192.5
LS精密化 シェル解像度: 2.65→2.82 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.381 850 4.7 %
Rwork0.358 17306 -
obs--75.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2TBR_XPLOR.PARWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMDTT.TOP
X-RAY DIFFRACTION4WATER.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5DTT.PARTBR_XPLOR.TOP
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 4.7 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0081
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.42
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.07

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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