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- PDB-1hku: CtBP/BARS: a dual-function protein involved in transcription core... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hku
タイトルCtBP/BARS: a dual-function protein involved in transcription corepression and Golgi membrane fission
要素C-TERMINAL BINDING PROTEIN 3
キーワードTRANSCRIPTION / TRANSCRIPTION CO-REPRESSOR / TRANSCRIPTION CO-REPRESSION / ACYLTRANSFERASE / BREFELDIN A / NAD / GOLGI MEMBRANE / ACYL-COA
機能・相同性
機能・相同性情報


presynapse to nucleus signaling pathway / SUMOylation of transcription cofactors / Repression of WNT target genes / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane / synaptic vesicle clustering / presynaptic active zone cytoplasmic component / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる / oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / acyltransferase activity ...presynapse to nucleus signaling pathway / SUMOylation of transcription cofactors / Repression of WNT target genes / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane / synaptic vesicle clustering / presynaptic active zone cytoplasmic component / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる / oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / acyltransferase activity / lncRNA binding / white fat cell differentiation / synaptic vesicle endocytosis / Notch signaling pathway / transcription repressor complex / transcription coregulator binding / transcription corepressor binding / PDZ domain binding / GABA-ergic synapse / NAD binding / transcription corepressor activity / DNA-binding transcription factor binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / membrane fusion / transcription coactivator activity / neuron projection / regulation of cell cycle / protein domain specific binding / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
C-terminal binding protein / : / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain ...C-terminal binding protein / : / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / C-terminal-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Nardini, M. / Spano, S. / Cericola, C. / Pesce, A. / Massaro, A. / Millo, E. / Luini, A. / Corda, D. / Bolognesi, M.
引用
ジャーナル: Embo J. / 年: 2003
タイトル: Ctbp/Bars: A Dual-Function Protein Involved in Transcription Co-Repression and Golgi Membrane Fission
著者: Nardini, M. / Spano, S. / Cericola, C. / Pesce, A. / Massaro, A. / Millo, E. / Luini, A. / Corda, D. / Bolognesi, M.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2002
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Diffraction Analysis of Brefeldin A-Adp Ribosylated Substrate (Bars)
著者: Nardini, M. / Spano, S. / Cericola, C. / Pesce, A. / Damonte, G. / Luini, A. / Corda, D. / Bolognesi, M.
履歴
登録2003年3月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月14日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22016年12月21日Group: Database references
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: C-TERMINAL BINDING PROTEIN 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,3735
ポリマ－39,5251
非ポリマー8484
水2,054114
1
A: C-TERMINAL BINDING PROTEIN 3
ヘテロ分子

A: C-TERMINAL BINDING PROTEIN 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,74510
ポリマ－79,0502
非ポリマー1,6958
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/31
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)88.705, 88.705, 163.014
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number181
Space group name H-MP6422

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要素

#1: タンパク質 C-TERMINAL BINDING PROTEIN 3 / CTBP3


分子量: 39525.133 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-350 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / 器官: BRAIN / プラスミド: PET11D-HIS / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9Z2F5
#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 114 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細POSSIBLLY NVOLVED IN CONTROLLING THE EQUILIBRIUM BETWEEN TUBULAR AND STACKED STRUCTURES IN THE GOLGI COMPLEX.
Has protein modificationY
配列の詳細HIS-TAG (MGHHHHHH), TRUNCATION AFTER RESIDUE 350

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.5 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 2.0 M AMMONIUM FORMATE, 100 MM HEPES, PH 7.5.
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
11.8-2.1 Mammonium formate1reservoir
2100 mMHEPES1reservoirpH7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934
検出器検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→40 Å / Num. obs: 17070 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 11 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 25.5
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / 冗長度: 9 % / Rmerge(I) obs: 0.3 / Mean I/σ(I) obs: 8.7 / % possible all: 100
反射
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 40 Å / 冗長度: 11 % / Rmerge(I) obs: 0.059
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.302 / Mean I/σ(I) obs: 8.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.3→40 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
詳細: NO DENSITY FOR THE HIS-TAG (MGHHHHHH), AND FOR RESIDUES MET A1-HIS A14 AND THR A346-HIS A350. ATOM OXT OF LEU A345 WAS INTENTIONALLY CONVERTED TO ATOM N OF THR A347 IN ORDER TO COMPLY WITH ...詳細: NO DENSITY FOR THE HIS-TAG (MGHHHHHH), AND FOR RESIDUES MET A1-HIS A14 AND THR A346-HIS A350. ATOM OXT OF LEU A345 WAS INTENTIONALLY CONVERTED TO ATOM N OF THR A347 IN ORDER TO COMPLY WITH THE PDB FORMAT. THIS CHANGE MAKES NO DECISION ON THE DIRECTION IN WHICH THE CHAIN BRANCHES.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.281 1652 10 %RANDOM
Rwork0.222 ---
obs0.222 16567 94.3 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2562 0 56 114 2732
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.66
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_angle_deg / Dev ideal: 1.6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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