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- PDB-1hkf: The three dimensional structure of NK cell receptor Nkp44, a trig... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hkf
タイトルThe three dimensional structure of NK cell receptor Nkp44, a triggering partner in natural cytotoxicity
要素NK CELL ACTIVATING RECEPTOR
キーワードRECEPTOR / NATURAL CYTOTOXICITY RECEPTOR / NKP44 / IMMUNOGLOBULIN DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular defense response / DAP12 interactions / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / transmembrane signaling receptor activity / signaling receptor activity / cell surface / signal transduction / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins ...: / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Natural cytotoxicity triggering receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Ponassi, M. / Cantoni, C. / Biassoni, R. / Conte, R. / Spallarossa, A. / Moretta, A. / Moretta, L. / Bolognesi, M. / Bordo, D.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2003
タイトル: The Three-Dimensional Structure of the Human Nk Cell Receptor Nkp44, a Triggering Partner in Natural Cytotoxicity
著者: Cantoni, C. / Ponassi, M. / Biassoni, R. / Conte, R. / Spallarossa, A. / Moretta, A. / Moretta, L. / Bolognesi, M. / Bordo, D.
履歴
登録2003年3月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年6月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NK CELL ACTIVATING RECEPTOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,9581
ポリマ－13,9581
非ポリマー00
水2,108117
1
A: NK CELL ACTIVATING RECEPTOR

A: NK CELL ACTIVATING RECEPTOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9152
ポリマ－27,9152
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_755-x+2,-y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)60.437, 60.437, 197.253
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222

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要素

#1: タンパク質 NK CELL ACTIVATING RECEPTOR / NKP44


分子量: 13957.725 Da / 分子数: 1 / 断片: IG DOMAIN, RESIDUES 19-130 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15(PREP4) / 参照: UniProt: O95944
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 117 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THIS PROTEIN IS A TRIGGERING RECEPTOR THAT IS INVOLVED IN TUMOR CELL LYSIS BY HUMAN NATURAL KILLER ...THIS PROTEIN IS A TRIGGERING RECEPTOR THAT IS INVOLVED IN TUMOR CELL LYSIS BY HUMAN NATURAL KILLER CELLS. CONTAINS AN IMMUNOGLOBULIN FOLD.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 67 %
結晶化pH: 5 / 詳細: pH 5.00
結晶化
*PLUS
温度: 278 K / pH: 5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
19.6 mg/mlprotein1drop
230 %(v/v)PEG4001reservoir
30.1 Mammonium acetate1reservoir
40.1 Msodium acetate1reservoirpH5.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.9792
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→20 Å / Num. obs: 11487 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 31 % / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 23.6
反射 シェル解像度: 2→2.2 Å / Rmerge(I) obs: 0.523 / Mean I/σ(I) obs: 5.7 / % possible all: 96.8
反射
*PLUS
最高解像度: 2.21 Å / Num. measured all: 353554 / Rmerge(I) obs: 0.074
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.21 Å / 最低解像度: 2.24 Å / % possible obs: 96.8 % / Rmerge(I) obs: 0.523 / Mean I/σ(I) obs: 5.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.2→100 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2446 --RANDOM
Rwork0.2399 ---
obs0.2399 11487 98.8 %-
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.32 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å / Luzzati sigma a obs: 0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数864 0 0 117 981
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.021
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.08
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d27.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.87
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Total num. of bins used: 10 / % reflection obs: 90 %
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.245 / Rfactor Rwork: 0.239 / 最高解像度: 2.21 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.86
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg27.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.87

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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