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- PDB-1hkd: Structure of pea lectin in complex with alpha-methyl-D-glucopyranoside -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hkd
タイトルStructure of pea lectin in complex with alpha-methyl-D-glucopyranoside
要素
  • PEA LECTIN ALPHA CHAIN
  • PEA LECTIN BETA CHAIN
キーワードPLANT LECTIN / CARBOHYDRATE BINDING PROTEIN / CALCIUM (カルシウム) / GLYCOPROTEIN (糖タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


D-mannose binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Legume lectin / Legume lectin, alpha chain, conserved site / Legume lectins alpha-chain signature. / Legume lectins beta-chain signature. / Legume lectin domain / Legume lectin, beta chain, Mn/Ca-binding site / Legume lectin domain / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls ...Legume lectin / Legume lectin, alpha chain, conserved site / Legume lectins alpha-chain signature. / Legume lectins beta-chain signature. / Legume lectin domain / Legume lectin, beta chain, Mn/Ca-binding site / Legume lectin domain / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
methyl alpha-D-glucopyranoside / : / レクチン
類似検索 - 構成要素
生物種PISUM SATIVUM (エンドウ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.09 Å
データ登録者Shevtsov, M.B. / Tsygannik, I.N.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structure of Pea Lectin in Complex with Alpha-Methyl-D-Glucopyranoside
著者: Shevtsov, M.B. / Tsygannik, I.N.
履歴
登録2003年3月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年6月28日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52023年12月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PEA LECTIN ALPHA CHAIN
B: PEA LECTIN BETA CHAIN
C: PEA LECTIN ALPHA CHAIN
D: PEA LECTIN BETA CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,77310
ポリマ－51,1944
非ポリマー5786
水5,098283
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)50.793, 61.235, 136.005
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrix
1given(1), (1), (1)
2given(1), (1), (1)
詳細FOR THE HETERO-ASSEMBLY DESCRIBED BY REMARK 350THE PEA LECTIN MOLECULE NORMALLY EXISTS AS A DIMER. THETWO MONOMERS ARE RELATED BY A PSUEDO TWOFOLD AXIS. EACHMONOMER CONSISTS OF TWO SEPARATE POLYPEPTIDE CHAINS, ALPHAAND BETA. THE ALPHA CHAIN CONSISTS OF 181 RESIDUES AND THEBETA CHAIN CONSISTS OF 52 RESIDUES. THE ALPHA AND BETACHAINS OF MONOMER 1 HAVE BEEN ASSIGNED CHAIN IDENTIFIERS*A* AND *B*, RESPECTIVELY, IN THIS ENTRY. THE ALPHA ANDBETA CHAINS OF MONOMER 2 HAVE BEEN ASSIGNED CHAINIDENTIFIERS *C* AND *D*, RESPECTIVELY, IN THIS ENTRY.THISNUMBERING SCHEME IS DIFFERENT FROM THAT IN THE EARLIERPUBLICATIONS.

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 PEA LECTIN ALPHA CHAIN


分子量: 20001.076 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 31-211 / 由来タイプ: 天然
詳細: ALPHA-METHYL-D-GLUCOPYRANOSIDE IS PRESENT IN TWO BINDING SITES OF MOLECULE
由来: (天然) PISUM SATIVUM (エンドウ) / 器官: SEEDS種子 / 参照: UniProt: P02867
#2: タンパク質 PEA LECTIN BETA CHAIN


分子量: 5596.086 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 218-269 / 由来タイプ: 天然
詳細: ALPHA-METHYL-D-GLUCOPYRANOSIDE IS PRESENT IN TWO BINDING SITES OF MOLECULE
由来: (天然) PISUM SATIVUM (エンドウ) / 器官: SEEDS種子 / 参照: UniProt: P02867

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糖 , 1種, 2分子

#5: 糖 ChemComp-GYP / methyl alpha-D-glucopyranoside / METHYL-ALPHA-D-GLUCOPYRANOSIDE / ALPHA-METHYL-D-GLUCOPYRANOSIDE / methyl alpha-D-glucoside / methyl D-glucoside / methyl glucoside / メチルα-D-グルコピラノシド / メチル基


タイプ: D-saccharide / 分子量: 194.182 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C7H14O6
識別子タイププログラム
DGlcp[1Me]aCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
1-methyl-a-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
methyl-a-D-glucopyranosideIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0

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非ポリマー , 3種, 287分子

#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 283 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細D-MANNOSE SPECIFIC LECTIN. TETRAMER OF TWO ALPHA AND TWO BETA CHAINS. BINDS ONE MANGANESE (OR OTHER ...D-MANNOSE SPECIFIC LECTIN. TETRAMER OF TWO ALPHA AND TWO BETA CHAINS. BINDS ONE MANGANESE (OR OTHER TRANSITION METAL) ION AND ONE CALCIUM ION. THE METAL IONS ARE ESSENTIAL FOR THE SACCHARIDE-BINDING AND CELL-AGGLUTINATING ACTIVITIES. SIMILARITY: BELONGS TO THE LEGUMINOUS LECTIN FAMILY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.18 %
結晶化pH: 7 / 詳細: 1.7 M AMMONIUM SULFATE, 10% (V/V) ETHANOL, pH 7.00

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ELLIOTT GX-6 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年6月15日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. obs: 30005 / % possible obs: 95.4 % / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 28.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 17.9
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 2.19 % / Rmerge(I) obs: 0.42 / Mean I/σ(I) obs: 1.92 / % possible all: 83.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2LTN

2ltn


解像度: 2.09→27.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 4.7 / SU ML: 0.124 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.243 / ESU R Free: 0.182 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.209 1181 4.8 %RANDOM
Rwork0.163 ---
obs0.165 23508 98.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.77 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.46 Å20 Å20 Å2
2---0.09 Å20 Å2
3----0.36 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.09→27.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3576 0 30 283 3889
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0213687
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3051.9195036
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg2.9365454
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.2588
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.022808
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2350.21551
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1410.2218
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0680.210
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1910.233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1510.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.021.52278
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.86723705
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.53231409
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7944.51331
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.09→2.14 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.25 63
Rwork0.189 1617

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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