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- PDB-1hj7: NMR study of a pair of LDL receptor Ca2+ binding epidermal growth... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hj7
タイトルNMR study of a pair of LDL receptor Ca2+ binding epidermal growth factor-like domains, 20 structures
要素LDL RECEPTOR
キーワードCELL-SURFACE RECEPTOR / CALCIUM-BINDING / EGF-LIKE DOMAIN / MODULE / APO-E / APO-B / LDL / VLDL
機能・相同性
機能・相同性情報


receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / regulation of phosphatidylcholine catabolic process / plasma lipoprotein particle clearance / positive regulation of lysosomal protein catabolic process / negative regulation of astrocyte activation / negative regulation of microglial cell activation / very-low-density lipoprotein particle receptor activity / PCSK9-LDLR complex / cholesterol import / low-density lipoprotein particle clearance ...receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / regulation of phosphatidylcholine catabolic process / plasma lipoprotein particle clearance / positive regulation of lysosomal protein catabolic process / negative regulation of astrocyte activation / negative regulation of microglial cell activation / very-low-density lipoprotein particle receptor activity / PCSK9-LDLR complex / cholesterol import / low-density lipoprotein particle clearance / positive regulation of triglyceride biosynthetic process / clathrin heavy chain binding / negative regulation of receptor recycling / intestinal cholesterol absorption / low-density lipoprotein particle receptor activity / Chylomicron clearance / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / low-density lipoprotein particle binding / response to caloric restriction / LDL clearance / high-density lipoprotein particle clearance / regulation of protein metabolic process / lipoprotein catabolic process / phospholipid transport / low-density lipoprotein particle / cholesterol transport / endolysosome membrane / cellular response to fatty acid / negative regulation of amyloid fibril formation / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance / regulation of cholesterol metabolic process / artery morphogenesis / negative regulation of protein metabolic process / sorting endosome / amyloid-beta clearance / lipoprotein particle binding / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / long-term memory / phagocytosis / retinoid metabolic process / cholesterol metabolic process / Retinoid metabolism and transport / clathrin-coated pit / somatodendritic compartment / receptor-mediated endocytosis / cholesterol homeostasis / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / lipid metabolic process / endocytosis / positive regulation of inflammatory response / apical part of cell / late endosome / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / amyloid-beta binding / virus receptor activity / protease binding / basolateral plasma membrane / molecular adaptor activity / early endosome / lysosome / receptor complex / endosome membrane / negative regulation of gene expression / external side of plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / cell surface / Golgi apparatus / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Complement Clr-like EGF-like / : / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / : / Calcium-binding EGF domain / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site ...Complement Clr-like EGF-like / : / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / : / Calcium-binding EGF domain / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Laminin / Laminin / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Low-density lipoprotein receptor
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Saha, S. / Handford, P.A. / Campbell, I.D. / Downing, A.K.
引用
ジャーナル: Structure / : 2001
タイトル: Solution Structure of the Ldl Receptor Egf-Ab Pair: A Paradigm for the Assembly of Tandem Calcium Binding Egf Domains
著者: Saha, S. / Boyd, J. / Werner, J.M. / Knott, V. / Handford, P.A. / Campbell, I.D. / Downing, A.K.
#1: ジャーナル: Methods Mol.Biol. / : 2002
タイトル: The Use of Dipolar Couplings for the Structure Refinement of a Pair of Calcium-Binding Egf Domains.
著者: Boyd, J. / Campbell, I.D. / Downing, A.K.
#2: ジャーナル: Biochemistry / : 2001
タイトル: The First Epidermal Growth Factor-Like Domain of the Low-Density Lipoprotein Receptor Contains a Noncanonical Calcium Binding Site
著者: Malby, S. / Pickering, R. / Saha, S. / Smallridge, R.S. / Linse, S. / Downing, A.K.
履歴
登録2001年1月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月19日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22018年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: pdbx_nmr_spectrometer
Item: _pdbx_nmr_spectrometer.manufacturer / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_mr / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LDL RECEPTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,9113
ポリマ-8,8311
非ポリマー802
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 280NO NOE, 3JHN OR 1JHN CONSTRAINTS VIOLATED BY > 0.5 A, 5 DEGREES OR 2 HERTZ
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質 LDL RECEPTOR


分子量: 8830.804 Da / 分子数: 1
断片: CA2+ BINDING EPIDERMAL GROWTH FACTOR-LIKE DOMAIN PAIR, RESIDUES 293-372
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞内の位置: TRANSMEMBRANE / 遺伝子: LDLR / プラスミド: PQE30 (QIAGEN) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P01130
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Ca
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1111H-NOESY
121COSY
131TOCSY
1411H-15N HSQC
151HMQC-J
161HSQC-NOESY
171HSQC-TOCSY
NMR実験の詳細Text: NOE DISTANCE CONSTRAINTS WERE DERIVED FROM CROSS PEAK INTENSITIES MEASURED IN 1H-HOMONUCLEAR AND 1H-15N HETERONUCLEAR NMR SPECTRA. COUPLING CONSTANTS USED TO DERIVE TORSION ANGLE CONSTRAINTS ...Text: NOE DISTANCE CONSTRAINTS WERE DERIVED FROM CROSS PEAK INTENSITIES MEASURED IN 1H-HOMONUCLEAR AND 1H-15N HETERONUCLEAR NMR SPECTRA. COUPLING CONSTANTS USED TO DERIVE TORSION ANGLE CONSTRAINTS WERE MEASURED IN A 1H-15N HMQC-J SPECTRUM. SEE REFERENCE 1 FOR DETAILS OF 1JHN CONSTRAINT IMPLEMENTATION.

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試料調製

詳細内容: SEE REFERENCES
試料状態イオン強度: SEE REFERENCES / pH: 6.5 / 温度: 303 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Home-built6001
GE OMEGAGEOMEGA7502

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.851BRUNGER STRUCTURAL STATISTICS: FROM EXPERIMENTAL DISTANCE CONSTRAINTS (A) RMS SIGMA DEVIATIONS FROM EXP. RESTRAINTS DEVIATIONS FROM IDEAL GEOMETRY精密化
X-PLOR構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 / 詳細: REFINEMENT DETAILS CAN BE FOUND IN REFERENCE 1.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: NO NOE, 3JHN OR 1JHN CONSTRAINTS VIOLATED BY > 0.5 A, 5 DEGREES OR 2 HERTZ
計算したコンフォーマーの数: 280 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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