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- PDB-1hbu: METHYL-COENZYME M REDUCTASE IN THE MCR-RED1-SILENT STATE IN COMPL... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hbu
タイトルMETHYL-COENZYME M REDUCTASE IN THE MCR-RED1-SILENT STATE IN COMPLEX with COENZYME M
要素(METHYL-COENZYME M REDUCTASE I ...) x 3
キーワードMETHANOGENESIS / BIOLOGICAL METHANOGENESIS / NI-ENZYME / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


coenzyme-B sulfoethylthiotransferase / coenzyme-B sulfoethylthiotransferase activity / methanogenesis / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Methyl-coenzyme M Reductase; Chain B, domain 2 / Methyl-coenzyme M reductase, alpha/beta subunit, C-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, gamma subunit / Methyl-coenzyme M Reductase; Chain A, domain 1 / Methyl-coenzyme M Reductase; Chain A, domain 1 / Alpha-Beta Plaits - #470 / Methyl-coenzyme M reductase, gamma subunit / Methyl-coenzyme M reductase, alpha subunit, N-terminal subdomain 1 / Methyl-coenzyme M reductase, gamma subunit superfamily / Methyl-coenzyme M reductase gamma subunit ...Methyl-coenzyme M Reductase; Chain B, domain 2 / Methyl-coenzyme M reductase, alpha/beta subunit, C-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, gamma subunit / Methyl-coenzyme M Reductase; Chain A, domain 1 / Methyl-coenzyme M Reductase; Chain A, domain 1 / Alpha-Beta Plaits - #470 / Methyl-coenzyme M reductase, gamma subunit / Methyl-coenzyme M reductase, alpha subunit, N-terminal subdomain 1 / Methyl-coenzyme M reductase, gamma subunit superfamily / Methyl-coenzyme M reductase gamma subunit / Methyl-coenzyme M reductase, beta subunit / Methyl coenzyme M reductase, alpha subunit / Methyl-coenzyme M reductase, beta subunit, C-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, beta subunit, N-terminal / Methyl-coenzyme M reductase beta subunit, C-terminal domain / Methyl-coenzyme M reductase beta subunit, N-terminal domain / Methyl-coenzyme M reductase, alpha subunit, N-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, alpha/beta subunit, C-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, ferredoxin-like fold / Methyl-coenzyme M reductase, alpha subunit, C-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, alpha subunit, N-terminal subdomain 2 / Methyl-coenzyme M reductase alpha subunit, C-terminal domain / Methyl-coenzyme M reductase alpha subunit, N-terminal domain / Lambda Exonuclease; Chain A / Alpha-Beta Plaits / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1-THIOETHANESULFONIC ACID / FACTOR 430 / Coenzyme B / Methyl-coenzyme M reductase I subunit alpha / Methyl-coenzyme M reductase I subunit beta / Methyl-coenzyme M reductase I subunit gamma
類似検索 - 構成要素
生物種METHANOTHERMOBACTER MARBURGENSIS (古細菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Ermler, U. / Grabarse, W.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: On the Mechanism of Biological Methane Formation: Structural Evidence for Conformational Changes in Methyl-Coenzyme M Reductase Upon Substrate Binding
著者: Grabarse, W. / Mahlert, F. / Duin, E.C. / Goubeaud, M. / Shima, S. / Thauer, R.K. / Lamzin, V. / Ermler, U.
履歴
登録2001年4月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年8月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年5月20日Group: Derived calculations / Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02017年6月21日Group: Advisory / Atomic model / カテゴリ: atom_site / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
改定 2.12017年7月5日Group: Advisory / Data collection / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / Item: _diffrn_source.type
改定 2.22023年12月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: METHYL-COENZYME M REDUCTASE I ALPHA SUBUNIT
B: METHYL-COENZYME M REDUCTASE I BETA SUBUNIT
C: METHYL-COENZYME M REDUCTASE I GAMMA SUBUNIT
D: METHYL-COENZYME M REDUCTASE I ALPHA SUBUNIT
E: METHYL-COENZYME M REDUCTASE I BETA SUBUNIT
F: METHYL-COENZYME M REDUCTASE I GAMMA SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)277,10248
ポリマ－272,6466
非ポリマー4,45642
水38,4802136
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)81.100, 116.500, 121.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.80, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.6268, -0.7779, 0.0458), (-0.7781, -0.6279, -0.0171), (0.0421, -0.0249, -0.9988)
ベクター: 39.8417, 79.4824, -65.4262)

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要素

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METHYL-COENZYME M REDUCTASE I ... , 3種, 6分子 ADBECF

#1: タンパク質 METHYL-COENZYME M REDUCTASE I ALPHA SUBUNIT


分子量: 60508.469 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER MARBURGENSIS (古細菌)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 株: MARBURG / 参照: UniProt: P11558
#2: タンパク質 METHYL-COENZYME M REDUCTASE I BETA SUBUNIT


分子量: 47148.477 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER MARBURGENSIS (古細菌)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 株: MARBURG / 参照: UniProt: P11560
#3: タンパク質 METHYL-COENZYME M REDUCTASE I GAMMA SUBUNIT


分子量: 28666.039 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: MCR-OX-SILENT STATE, ENZYME-SUBSTRATE COMPLEX
由来: (天然) METHANOTHERMOBACTER MARBURGENSIS (古細菌)
株: MARBURG / 参照: UniProt: P11562

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非ポリマー , 9種, 2178分子

#4: 化合物 ChemComp-F43 / FACTOR 430


分子量: 906.580 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C42H51N6NiO13
#5: 化合物 ChemComp-TP7 / Coenzyme B / 7-MERCAPTOHEPTANOYLTHREONINEPHOSPHATE


分子量: 343.334 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H22NO7PS
#6: 化合物 ChemComp-COM / 1-THIOETHANESULFONIC ACID


分子量: 142.197 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O3S2
#7: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#9: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#10: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#11: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#12: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2136 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細REFERENCE: 1 RESIDUE IS LACKING IN THE C-TERMINUS AND THE N-TERMINUS, C AND N-TERMINUS ARE VISIBLE ...REFERENCE: 1 RESIDUE IS LACKING IN THE C-TERMINUS AND THE N-TERMINUS, C AND N-TERMINUS ARE VISIBLE IN THE CRYSTAL STRUCTURE. MET 1 WAS CLEARLY SHOWN NOT TO BE PRESENT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 31 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 25% PEG 400, 0.2 M NACL 20 MG/ML FINAL PROTEIN CONC 0.2 M MGCL, 0.1 M HEPES PH 7.5
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120-25 %PEG4001reservoir
2200 mM1reservoirNaCl
3200 mM1reservoirMgCl2
4100 mMTris-HCl1reservoir
520 %(w/w)glycerol1reservoir
650 mg/mlprotein1drop
710 mMTris-HCl1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.54
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年5月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→10 Å / Num. obs: 167654 / % possible obs: 94.3 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Rsym value: 0.06 / Net I/σ(I): 19.3
反射 シェル解像度: 1.9→1.92 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.159 / Mean I/σ(I) obs: 5.9 / Rsym value: 0.17 / % possible all: 61.8
反射
*PLUS
最低解像度: 10 Å
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 61.8 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1MRO

1mro


解像度: 1.9→10 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.211 -5 %RANDOM
Rwork0.162 ---
obs-167654 94.3 %-
原子変位パラメータBaniso 23: 0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19118 0 271 2136 21525
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d2.7
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.162
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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