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万見
- PDB-1hb8: Structure of bovine Acyl-CoA binding protein in tetragonal crysta... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hb8
タイトルStructure of bovine Acyl-CoA binding protein in tetragonal crystal form
要素ACYL-COA BINDING PROTEIN
キーワードACYL-COENZYME A BINDING PROTEIN / ACYL-COA / BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Mitochondrial Fatty Acid Beta-Oxidation / fatty-acyl-CoA binding / fatty acid metabolic process / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus
類似検索 - 分子機能
Acyl-CoA-binding protein, ACBP, conserved site / Acyl-CoA-binding (ACB) domain signature. / Acyl-CoA-binding protein, ACBP / Acyl-CoA binding protein superfamily / Acyl CoA binding protein / Acyl-CoA-binding (ACB) domain profile. / Acyl-CoA Binding Protein - #10 / Acyl-CoA Binding Protein / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Acyl-CoA-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種BOS TAURUS (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Zou, J.Y. / Kleywegt, G.J. / Bergfors, T. / Knudsen, J. / Jones, T.A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Binding Site Differences Revealed by Crystal Structures of Plasmodium Falciparum and Bovine Acyl-Coa Binding Protein
著者: Van Aalten, D.M.F. / Milne, K.G. / Zou, J.Y. / Kleywegt, G.J. / Bergfors, T. / Ferguson, M.A.J. / Knudsen, J. / Jones, T.A.
履歴
登録2001年4月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACYL-COA BINDING PROTEIN
B: ACYL-COA BINDING PROTEIN
C: ACYL-COA BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0826
ポリマ－29,7943
非ポリマー2883
水3,801211
1
A: ACYL-COA BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,0272
ポリマ－9,9311
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: ACYL-COA BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,0272
ポリマ－9,9311
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
C: ACYL-COA BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,0272
ポリマ－9,9311
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)47.780, 47.780, 128.810
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.999822, 0.009537, -0.016268), (-0.009254, -0.503519, -0.863935), (-0.01643, 0.863932, -0.503341)17.542, -60.153, 149.632
2given(0.999924, 0.000533, -0.012298), (0.010967, -0.492228, 0.870397), (-0.00559, -0.870466, -0.492196)-15.532, 99.253, 126.374

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要素

#1: タンパク質 ACYL-COA BINDING PROTEIN / ACBP / DIAZEPAM BINDING INHIBITOR / DBI ENDOZEPINE / EP


分子量: 9931.289 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) BOS TAURUS (ウシ) / 参照: UniProt: P07107
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 211 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細MAY FUNCTION AS AN INTRACELLULAR CARRIER OF ACYL-COA ESTERS. IT ALSO DISPLACES DIAZEPAM FROM THE ...MAY FUNCTION AS AN INTRACELLULAR CARRIER OF ACYL-COA ESTERS. IT ALSO DISPLACES DIAZEPAM FROM THE BENZODIAZEPINE (BZD) RECOGNITION SITE LOCATED ON THE GABA TYPE A RECEPTOR. IT IS THEREFORE POSSIBLE THAT IT MODULATES THE ACTION OF THE GABA RECEPTOR.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.15 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 25% PEG5000 MME, 40MM NI(SO4)2, 40MM HEPES PH7.5, pH 7.50

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データ収集

回折平均測定温度: 173 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7A / 波長: 0.928
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年12月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.928 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→40 Å / Num. obs: 18831 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 20.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.292 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / % possible all: 98.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2ABD

2abd


解像度: 2→19.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 1235568.81 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 941 5 %RANDOM
Rwork0.223 ---
obs0.223 18784 96.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 54.4456 Å2 / ksol: 0.384682 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.22 Å20 Å20 Å2
2--1.22 Å20 Å2
3----2.44 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.25 Å
Luzzati d res low-20 Å
Luzzati sigma a0.26 Å0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→19.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2094 0 15 211 2320
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.9
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d17.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.72
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.172
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.652.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.163
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.143.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.09 Å / Rfactor Rfree error: 0.029 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.328 128 5.4 %
Rwork0.297 2261 -
obs--98.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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