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- PDB-1h79: STRUCTURAL BASIS FOR ALLOSTERIC SUBSTRATE SPECIFICITY REGULATION ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h79
タイトルSTRUCTURAL BASIS FOR ALLOSTERIC SUBSTRATE SPECIFICITY REGULATION IN CLASS III RIBONUCLEOTIDE REDUCTASES: NRDD IN COMPLEX WITH DTTP
要素ANAEROBIC RIBONUCLEOTIDE-TRIPHOSPHATE REDUCTASE LARGE CHAIN
キーワードOXIDOREDUCTASE / REDUCTASE / ALLOSTERIC REGULATION / SUBSTRATE SPECIFICITY
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonucleoside-triphosphate reductase (formate) / ribonucleoside-triphosphate reductase (thioredoxin) activity / 2'-deoxyribonucleotide biosynthetic process / ribonucleoside-diphosphate reductase activity, thioredoxin disulfide as acceptor / DNA replication / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Ribonucleoside-triphosphate reductase, anaerobic / Anaerobic ribonucleoside-triphosphate reductase / Formate C-acetyltransferase glycine radical, conserved site / Glycine radical domain signature. / Glycine radical domain / Glycine radical domain profile. / Anaerobic Ribonucleotide-triphosphate Reductase Large Chain / Anaerobic Ribonucleotide-triphosphate Reductase Large Chain - #20 / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / Anaerobic ribonucleoside-triphosphate reductase / Anaerobic ribonucleoside-triphosphate reductase
類似検索 - 構成要素
生物種BACTERIOPHAGE T4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Larsson, K.-M. / Andersson, J. / Sjoeberg, B.-M. / Nordlund, P. / Logan, D.T.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: Structural Basis for Allosteric Substrate Specificty Regulation in Anaerobic Ribonucleotide Reductase
著者: Larsson, K.-M. / Andersson, J. / Sjoeberg, B.-M. / Nordlund, P. / Logan, D.T.
履歴
登録2001年7月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年3月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年10月24日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / Item: _entity_src_gen.gene_src_strain
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ANAEROBIC RIBONUCLEOTIDE-TRIPHOSPHATE REDUCTASE LARGE CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,1005
ポリマ－68,0561
非ポリマー1,0444
水43224
1
A: ANAEROBIC RIBONUCLEOTIDE-TRIPHOSPHATE REDUCTASE LARGE CHAIN
ヘテロ分子

A: ANAEROBIC RIBONUCLEOTIDE-TRIPHOSPHATE REDUCTASE LARGE CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)138,20010
ポリマ－136,1112
非ポリマー2,0898
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
Buried area6850 Å2
ΔGint-39.9 kcal/mol
Surface area50130 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)98.099, 98.099, 243.039
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 ANAEROBIC RIBONUCLEOTIDE-TRIPHOSPHATE REDUCTASE LARGE CHAIN / ANAEROBIC NTP REDUCTASE


分子量: 68055.594 Da / 分子数: 1 / 断片: ACTIVE SITE SUBUNIT RESIDUES 1-605 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: SEQUENCE DETERMINATION\: YOUNG, P., OHMAN, M., XU, M.Q.
由来: (組換発現) BACTERIOPHAGE T4 (ファージ) / プラスミド: PET29T4NRDD(G580A) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109(DE3)
参照: UniProt: Q9T0V5, UniProt: P07071*PLUS, ribonucleoside-triphosphate reductase (thioredoxin)
#2: 化合物 ChemComp-TTP / THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / dTTP


分子量: 482.168 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N2O14P3
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-FE2 / FE (II) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.37 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: PEG 400, MGCL2, HEPES, DTT, pH 7.50
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Logan, D.T., (1999) Science, 283, 1499.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
10.1 MHEPES-NaOH1reservoirpH7.5
20.2 M1reservoirMgCl2
35-7 mMdithiothreitol1reservoir
426-32 %PEG4001reservoir
520-30 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.931
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→20 Å / Num. obs: 26786 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 80.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 21.8
反射 シェル解像度: 2.9→2.97 Å / Rmerge(I) obs: 0.217 / Mean I/σ(I) obs: 5.8 / % possible all: 98.4
反射
*PLUS
最高解像度: 2.9 Å / 最低解像度: 20 Å / % possible obs: 99 % / Rmerge(I) obs: 0.05

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1B8B.PDB

1b8b
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.9→19.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1640058.6 / 立体化学のターゲット値: MLF
詳細: THE REGION BETWEEN APPROX. RESIDUES 545 AND 570 IS INCOMPLETELY REFINED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.261 2271 8.5 %RANDOM
Rwork0.221 ---
obs0.221 26786 98.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 43.0997 Å2 / ksol: 0.345171 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 53.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.85 Å20 Å20 Å2
2--4.85 Å20 Å2
3----9.71 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.36 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.5 Å0.42 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→19.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4395 0 60 24 4479
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.07
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.611.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.392
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it42
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.962.5
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.08 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.409 370 8.5 %
Rwork0.349 4005 -
obs--99.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DTTP_PRDRG.PARAMDTTP_PRDRG.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4WATER.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Rfactor obs: 0.223 / Rfactor Rfree: 0.262 / Rfactor Rwork: 0.223
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.07

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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