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- PDB-6nsd: Tar14, tryptophan C-6 flavin-dependent halogenase (chlorinase) fr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6nsd
タイトルTar14, tryptophan C-6 flavin-dependent halogenase (chlorinase) from taromycin biosynthesis
要素Tryptophan halogenase
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / halogenase / flavin / tryptophan / taromycin
機能・相同性
機能・相同性情報


monooxygenase activity / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Flavin-dependent tryptophan halogenase / Flavin-dependent halogenase / Tryptophan halogenase / : / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Tryptophan halogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomonospora sp. CNQ490 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.74 Å
データ登録者Luhavaya, H. / Chekan, J.R. / Moore, B.S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM085770 米国
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2019
タイトル: Biosynthesis of l-4-Chlorokynurenine, an Antidepressant Prodrug and a Non-Proteinogenic Amino Acid Found in Lipopeptide Antibiotics.
著者: Luhavaya, H. / Sigrist, R. / Chekan, J.R. / McKinnie, S.M.K. / Moore, B.S.
履歴
登録2019年1月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月29日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年6月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tryptophan halogenase
B: Tryptophan halogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)123,2918
ポリマ－121,3352
非ポリマー1,9556
水15,151841
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7560 Å2
ΔGint-96 kcal/mol
Surface area34700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.351, 68.212, 85.362
Angle α, β, γ (deg.)104.68, 103.77, 106.42
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Tryptophan halogenase


分子量: 60667.727 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomonospora sp. CNQ490 (バクテリア)
発現宿主: Streptomyces coelicolor A3(2) (バクテリア)
参照: UniProt: W5VG40
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 841 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.94 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M BisTris methane (pH 6.5), 0.35 M Li2SO4, 28% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 0.9999 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2018年2月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.74→61.43 Å / Num. obs: 100573 / % possible obs: 95.9 % / 冗長度: 3.8 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.113 / Net I/av σ(I): 5.3 / Net I/σ(I): 5.3
反射 シェル解像度: 1.74→1.77 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.485 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 5046 / CC1/2: 0.79 / % possible all: 95.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
XDSデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5LV9

5lv9


解像度: 1.74→41.74 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2 / 位相誤差: 19.41
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1957 4956 4.93 %
Rwork0.1636 --
obs0.1652 100551 95.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.74→41.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7992 0 126 841 8959
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0068401
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.87211466
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.1244858
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0551213
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061470
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.74-1.75480.2451850.20593132X-RAY DIFFRACTION95
1.7548-1.77550.24461530.19293246X-RAY DIFFRACTION96
1.7755-1.79710.20461680.1833168X-RAY DIFFRACTION96
1.7971-1.81990.21721680.17563212X-RAY DIFFRACTION96
1.8199-1.84380.22611670.17953211X-RAY DIFFRACTION96
1.8438-1.86910.23151590.18963131X-RAY DIFFRACTION96
1.8691-1.89580.24761710.18473280X-RAY DIFFRACTION96
1.8958-1.92410.25251620.17953177X-RAY DIFFRACTION97
1.9241-1.95410.22031520.17533197X-RAY DIFFRACTION96
1.9541-1.98620.22391810.16883199X-RAY DIFFRACTION97
1.9862-2.02040.19431710.17163221X-RAY DIFFRACTION97
2.0204-2.05720.22041870.16893207X-RAY DIFFRACTION97
2.0572-2.09670.19161650.16653179X-RAY DIFFRACTION97
2.0967-2.13950.22921650.16573289X-RAY DIFFRACTION97
2.1395-2.1860.2221570.16353200X-RAY DIFFRACTION97
2.186-2.23690.1951150.16772289X-RAY DIFFRACTION92
2.2369-2.29280.22051320.16572696X-RAY DIFFRACTION95
2.2928-2.35480.18331580.16193273X-RAY DIFFRACTION98
2.3548-2.42410.21671840.1763233X-RAY DIFFRACTION98
2.4241-2.50230.2351730.17463198X-RAY DIFFRACTION98
2.5023-2.59170.20351650.18473275X-RAY DIFFRACTION98
2.5917-2.69550.22431820.17583258X-RAY DIFFRACTION99
2.6955-2.81820.22141700.18453287X-RAY DIFFRACTION99
2.8182-2.96670.20591750.17353280X-RAY DIFFRACTION99
2.9667-3.15250.17881810.16853270X-RAY DIFFRACTION99
3.1525-3.39580.19671780.16493301X-RAY DIFFRACTION99
3.3958-3.73730.17411610.1493233X-RAY DIFFRACTION98
3.7373-4.27770.15221730.13553345X-RAY DIFFRACTION99
4.2777-5.38760.15341600.13313280X-RAY DIFFRACTION99
5.3876-41.75220.1681380.1613328X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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