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- PDB-1h3d: STRUCTURE OF THE E.COLI ATP-PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h3d
タイトルSTRUCTURE OF THE E.COLI ATP-PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
要素ATP-PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE / HISITIDINE BIOSYNTHESIS / GLYCOSYLTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP phosphoribosyltransferase / ATP phosphoribosyltransferase activity / L-histidine biosynthetic process / magnesium ion binding / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ATP phosphoribosyltransferase HisG, long form / Histidine biosynthesis HisG, C-terminal / HisG, C-terminal domain / ATP phosphoribosyltransferase HisG / ATP phosphoribosyltransferase, catalytic domain / ATP phosphoribosyltransferase, conserved site / ATP phosphoribosyltransferase / ATP phosphoribosyltransferase signature. / Alpha-Beta Plaits - #120 / Nitrogen regulatory PII-like, alpha/beta ...ATP phosphoribosyltransferase HisG, long form / Histidine biosynthesis HisG, C-terminal / HisG, C-terminal domain / ATP phosphoribosyltransferase HisG / ATP phosphoribosyltransferase, catalytic domain / ATP phosphoribosyltransferase, conserved site / ATP phosphoribosyltransferase / ATP phosphoribosyltransferase signature. / Alpha-Beta Plaits - #120 / Nitrogen regulatory PII-like, alpha/beta / Nitrogen regulatory protein PII/ATP phosphoribosyltransferase, C-terminal / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / L(+)-TARTARIC ACID / ATP phosphoribosyltransferase / ATP phosphoribosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Lohkamp, B. / McDermott, G. / Coggins, J.R. / Lapthorn, A.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: The Structure of Escherichia Coli ATP-Phosphoribosyltransferase: Identification of Substrate Binding Sites and Mode of AMP Inhibition
著者: Lohkamp, B. / Mcdermott, G. / Campbell, S. / Coggins, J.R. / Lapthorn, A.J.
履歴
登録2002年8月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年10月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 285 TEXT TO EXPLAIN UNUSUAL UNIT-CELL DATA: HEXAGONAL SETTING USED

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,0564
ポリマ－33,4091
非ポリマー6473
水00
1
A: ATP-PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)204,33724
ポリマ－200,4526
非ポリマー3,88418
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation17_555x-y+1/3,-y+2/3,-z+2/31
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
crystal symmetry operation16_545y+1/3,x-1/3,-z+2/31
crystal symmetry operation18_655-x+4/3,-x+y+2/3,-z+2/31
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)133.645, 133.645, 114.118
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 ATP-PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE


分子量: 33408.746 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: K-12 / プラスミド: PTB361 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3)PLYSS
参照: UniProt: P10366, UniProt: P60757*PLUS, ATP phosphoribosyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#3: 化合物 ChemComp-TLA / L(+)-TARTARIC ACID / L-酒石酸


分子量: 150.087 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O6
構成要素の詳細CATALYTIC ACTIVITY: 1-(5-PHOSPHO-D-RIBOSYL)-ATP + DIPHOSPHATE = ATP + 5-PHOSPHO-ALPHA-D-RIBOSE 1- ...CATALYTIC ACTIVITY: 1-(5-PHOSPHO-D-RIBOSYL)-ATP + DIPHOSPHATE = ATP + 5-PHOSPHO-ALPHA-D-RIBOSE 1-DIPHOSPHATE. FIRST STEP IN HISTIDINE BIOSYNTHESIS. CRITICAL FOR REGULATION OF HISTIDINE METABOLISM. EXISTS AS A HOMOHEXAMER.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 %
結晶化pH: 5.6
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 1.3M SODIUM TARTRATE, 50-200MM MGCL2, 100MM CITRATE BUFFER, PH 5.6, IN PRESENCE OF 2MM AMP
結晶化
*PLUS
温度: 293 K / pH: 5.6 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: Lohkamp, B., (2000) Acta Crystallogr., D56, 1488.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
11.3 Msodium tartrate1reservoir
250-200 mM1reservoirMgCl2
3100 mMcitrate1reservoirpH5.6
42 mMAMP1reservoir
510 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 1999年11月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→81.65 Å / Num. obs: 10860 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 83.842 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 18
反射 シェル解像度: 2.7→2.75 Å / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.796 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 100
反射
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.059
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 % / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.796 / Mean I/σ(I) obs: 3.1

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.7→81.65 Å / SU B: 13.292 / SU ML: 0.2812 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.89567 / ESU R Free: 0.36452
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27715 883 8.1 %RANDOM
Rwork0.22189 ---
obs0.2263 9975 99.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 46.118 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.15 Å21.08 Å20 Å2
2--2.15 Å20 Å2
3----3.23 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→81.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2187 0 43 0 2230
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / Rfactor Rfree: 0.277 / Rfactor Rwork: 0.222
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONbond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONangle_d
X-RAY DIFFRACTIONangle_deg1.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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