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万見
- PDB-1h10: HIGH RESOLUTION STRUCTURE OF THE PLECKSTRIN HOMOLOGY DOMAIN OF PR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h10
タイトルHIGH RESOLUTION STRUCTURE OF THE PLECKSTRIN HOMOLOGY DOMAIN OF PROTEIN KINASE B/AKT BOUND TO INS(1,3,4,5)-TETRAKISPHOPHATE
要素RAC-ALPHA SERINE/THREONINE KINASE
キーワードTRANSFERASE / SIGNALLING PROTEIN / PHOSPHOINOSITIDES / PROTEIN KINASE B / PLECKSTRIN / INOSITOL TETRAKISPHOPHATE / PHOSPHORYLATION / SERINE/THREONINE PROTEIN KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glycogen cell differentiation involved in embryonic placenta development / regulation of tRNA methylation / response to insulin-like growth factor stimulus / potassium channel activator activity / negative regulation of protein localization to lysosome / positive regulation of protein localization to endoplasmic reticulum / maintenance of protein location in mitochondrion / negative regulation of lymphocyte migration / cellular response to decreased oxygen levels / regulation of type B pancreatic cell development ...glycogen cell differentiation involved in embryonic placenta development / regulation of tRNA methylation / response to insulin-like growth factor stimulus / potassium channel activator activity / negative regulation of protein localization to lysosome / positive regulation of protein localization to endoplasmic reticulum / maintenance of protein location in mitochondrion / negative regulation of lymphocyte migration / cellular response to decreased oxygen levels / regulation of type B pancreatic cell development / AKT-mediated inactivation of FOXO1A / maternal placenta development / Negative regulation of the PI3K/AKT network / negative regulation of long-chain fatty acid import across plasma membrane / establishment of protein localization to mitochondrion / negative regulation of fatty acid beta-oxidation / AKT phosphorylates targets in the nucleus / regulation of glycogen biosynthetic process / cellular response to oxidised low-density lipoprotein particle stimulus / negative regulation of cilium assembly / positive regulation of I-kappaB phosphorylation / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / response to fluid shear stress / RUNX2 regulates genes involved in cell migration / positive regulation of organ growth / MTOR signalling / fibroblast migration / interleukin-18-mediated signaling pathway / positive regulation of sodium ion transport / mammary gland epithelial cell differentiation / negative regulation of endopeptidase activity / negative regulation of protein serine/threonine kinase activity / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / positive regulation of glucose metabolic process / positive regulation of endodeoxyribonuclease activity / response to growth factor / cellular response to granulocyte macrophage colony-stimulating factor stimulus / positive regulation of protein localization to cell surface / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / negative regulation of leukocyte cell-cell adhesion / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / peripheral nervous system myelin maintenance / sphingosine-1-phosphate receptor signaling pathway / positive regulation of fibroblast migration / cell migration involved in sprouting angiogenesis / response to growth hormone / anoikis / glycogen biosynthetic process / AKT phosphorylates targets in the cytosol / labyrinthine layer blood vessel development / execution phase of apoptosis / response to food / response to UV-A / regulation of myelination / regulation of postsynapse organization / regulation of neuron projection development / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / mammalian oogenesis stage / negative regulation of macroautophagy / CTLA4 inhibitory signaling / negative regulation of cGAS/STING signaling pathway / activation-induced cell death of T cells / negative regulation of Notch signaling pathway / behavioral response to pain / non-canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / apoptotic mitochondrial changes / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / Regulation of localization of FOXO transcription factors / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation of glycogen biosynthetic process / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / TOR signaling / Activation of BAD and translocation to mitochondria / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / positive regulation of fat cell differentiation / canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / eNOS activation / positive regulation of lipid biosynthetic process / Cyclin E associated events during G1/S transition / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / regulation of cell migration / negative regulation of protein ubiquitination / cellular response to epidermal growth factor stimulus / 14-3-3 protein binding / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / positive regulation of TORC1 signaling / positive regulation of endothelial cell proliferation / striated muscle cell differentiation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1
類似検索 - 分子機能
Protein kinase B alpha, catalytic domain / Protein Kinase B, pleckstrin homology domain / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / PH domain ...Protein kinase B alpha, catalytic domain / Protein Kinase B, pleckstrin homology domain / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily / Roll / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
INOSITOL-(1,3,4,5)-TETRAKISPHOSPHATE / RAC-alpha serine/threonine-protein kinase
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / DIRECT METHODS / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Thomas, C.C. / Deak, M. / Alessi, D.R. / Van Aalten, D.M.F.
引用ジャーナル: Curr.Biol. / 年: 2002
タイトル: High Resolution Structure of the Pleckstrin Homology Domain of Protein Kinase B/Akt Bound to Phosphatidylinositol (3,4,5)-Trisphosphate
著者: Thomas, C.C. / Deak, M. / Alessi, D.R. / Van Aalten, D.M.F.
履歴
登録2002年7月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月22日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: pdbx_database_proc / pdbx_database_status ...pdbx_database_proc / pdbx_database_status / refine / struct_conn
Item: _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _refine.pdbx_ls_cross_valid_method / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RAC-ALPHA SERINE/THREONINE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,4402
ポリマ－14,9401
非ポリマー5001
水4,288238
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)82.868, 34.351, 44.293
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 115.31, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2094-

HOH

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要素

#1: タンパク質 RAC-ALPHA SERINE/THREONINE KINASE / PROTEIN KINASE B (ALPHA) PLECKSTRIN HOMOLOGY / RAC-PK-ALPHA / AKT1 / PKB / RAC


分子量: 14940.391 Da / 分子数: 1 / 断片: PLECKSTRIN HOMOLOGY DOMAIN, RESIDUES 1-123 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: BOUND TO INS(1,3,4,5)-TETRAKISPHOPHATE, SELENOMETHIONINE DERIVATIVE
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX4T-1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P31749, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの）
#2: 化合物 ChemComp-4IP / INOSITOL-(1,3,4,5)-TETRAKISPHOSPHATE / イノシト-ル1,3,4,5-テトラキスりん酸


分子量: 500.075 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H16O18P4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 238 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細GENERAL PROTEIN KINASE, PHOSPHORYLATION OF MANY KNOWN PROTEINS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.07 %
結晶化pH: 4.2
詳細: 0.25M AMMONIUM ACETATE, 30% PEG 4000,0.1M SODIUM ACETATE (PH 4.6)
結晶化
*PLUS
pH: 4.6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
18.5 mg/mlprotein1drop
20.25 Mammonium acetate1reservoir
330 %PEG40001reservoir
40.1 Msodium acetate1reservoirpH4.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX14.2 / 波長: 0.9786
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2002年1月15日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→15 Å / Num. obs: 21933 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 30.8
反射 シェル解像度: 1.4→1.45 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.231 / Mean I/σ(I) obs: 6.7 / % possible all: 83.3
反射
*PLUS
最高解像度: 1.4 Å / 最低解像度: 15 Å / 冗長度: 3.8 % / Num. measured all: 83520 / Rmerge(I) obs: 0.055
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.4 Å / % possible obs: 83.3 % / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.231 / Mean I/σ(I) obs: 6.7

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL-97精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: DIRECT METHODS / 解像度: 1.4→15 Å / Num. parameters: 11393 / Num. restraintsaints: 10950 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER / 詳細: REFINEMENT USING CNS AND THEN SHELXL -97
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1755 914 5 %RANDOM
obs0.1254 -97.8 %-
all-83520 --
Refine analyzeOccupancy sum hydrogen: 943 / Occupancy sum non hydrogen: 1249.5
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数984 0 28 238 1250
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d2.03
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.028
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.046
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.048
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.033
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.031
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.065
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL / バージョン: 97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.125 / Rfactor Rfree: 0.175 / Rfactor Rwork: 0.125
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_plane_restr0.028
X-RAY DIFFRACTIONs_chiral_restr0.046

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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