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万見
- PDB-1gzv: The crystal structure of phosphoglucose isomerase from pig muscle... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gzv
タイトルThe crystal structure of phosphoglucose isomerase from pig muscle complexed with 5-phosphoarabinonate
要素GLUCOSE-6-PHOSPHATE ISOMERASE
キーワードISOMERASE / ALDOSE-KETOSE ISOMERASE / 5-PHOSPHOARABINONATE / GLYCOLYTIC ENZYME / CYTOKINE
機能・相同性
機能・相同性情報


Glycolysis / TP53 Regulates Metabolic Genes / Gluconeogenesis / glucose-6-phosphate isomerase / glucose-6-phosphate isomerase activity / glucose 6-phosphate metabolic process / Neutrophil degranulation / carbohydrate derivative binding / monosaccharide binding / fructose 6-phosphate metabolic process ...Glycolysis / TP53 Regulates Metabolic Genes / Gluconeogenesis / glucose-6-phosphate isomerase / glucose-6-phosphate isomerase activity / glucose 6-phosphate metabolic process / Neutrophil degranulation / carbohydrate derivative binding / monosaccharide binding / fructose 6-phosphate metabolic process / erythrocyte homeostasis / ciliary membrane / positive regulation of immunoglobulin production / mesoderm formation / positive regulation of endothelial cell migration / cytokine activity / gluconeogenesis / glycolytic process / glucose homeostasis / in utero embryonic development / ubiquitin protein ligase binding / extracellular space / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoglucose isomerase, C-terminal domain / Phosphoglucose isomerase, C-terminal domain - #10 / Phosphoglucose isomerase, C-terminal / Phosphoglucose isomerase signature 1. / Phosphoglucose isomerase (PGI) / Phosphoglucose isomerase, conserved site / Phosphoglucose isomerase, SIS domain 1 / Phosphoglucose isomerase, SIS domain 2 / Phosphoglucose isomerase / Phosphoglucose isomerase signature 2. ...Phosphoglucose isomerase, C-terminal domain / Phosphoglucose isomerase, C-terminal domain - #10 / Phosphoglucose isomerase, C-terminal / Phosphoglucose isomerase signature 1. / Phosphoglucose isomerase (PGI) / Phosphoglucose isomerase, conserved site / Phosphoglucose isomerase, SIS domain 1 / Phosphoglucose isomerase, SIS domain 2 / Phosphoglucose isomerase / Phosphoglucose isomerase signature 2. / Glucose-6-phosphate isomerase family profile. / SIS domain superfamily / Glucose-6-phosphate isomerase like protein; domain 1 / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5-PHOSPHOARABINONIC ACID / Glucose-6-phosphate isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種SUS SCROFA (ブタ)
手法X線回折 / OTHER / 解像度: 3.51 Å
データ登録者Davies, C. / Muirhead, H.
引用
ジャーナル: Proteins: Struct.,Funct., Genet. / 年: 2002
タイトル: Crystal Structure of Phosphoglucose Isomerase from Pig Muscle and its Complex with 5-Phosphoarabinonate
著者: Davies, C. / Muirhead, H.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1977
タイトル: Crystallographic Structure Analysis of Glucose 6-Phosphate Isomerase at 3.5A Resolution
著者: Shaw, P.J. / Muirhead, H.
#2: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1976
タイトル: The Active Site of Glucose Phosphate Isomerase
著者: Shaw, P.J. / Muirhead, H.
履歴
登録2002年6月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年4月3日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42025年4月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUCOSE-6-PHOSPHATE ISOMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,3242
ポリマ－63,0781
非ポリマー2461
水00
1
A: GLUCOSE-6-PHOSPHATE ISOMERASE
ヘテロ分子

A: GLUCOSE-6-PHOSPHATE ISOMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,6484
ポリマ－126,1552
非ポリマー4922
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)95.600, 95.600, 138.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 GLUCOSE-6-PHOSPHATE ISOMERASE / GPI / PHOSPHOGLUCOSE ISOMERASE / PGI / PHOSPHOHEXOSE ISOMERASE / PHI


分子量: 63077.684 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: P08059, glucose-6-phosphate isomerase
#2: 糖 ChemComp-PA5 / 5-PHOSPHOARABINONIC ACID / D-アラビノン酸5-りん酸


タイプ: saccharide / 分子量: 246.109 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H11O9P
構成要素の詳細CONVERTS D-GLUCOSE 6-PHOSPHATE = D-FRUCTOSE 6- PHOSPHATE AND IS INVOLVED IN GLYCOLYSIS AND IN GLUCONEOGENESIS.
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.2 %
結晶化温度: 277 K / pH: 7
詳細: THE PROTEIN WAS CONCENTRATED TO 10MG/ML AND CRYSTALLIZED AT 4 DEGRESS CELSIUS FROM 10MM SODIUM PHOSPHATE, PH 7.5 AND 57% SATURATED AMMONIUM SULPHATE.

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データ収集

回折平均測定温度: 294 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ELLIOT / 波長: 1.5418
検出器タイプ: HILGER-WATTS / 検出器: DIFFRACTOMETER
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→17.7 Å / Num. obs: 7817 / % possible obs: 92.8 % / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.045

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.0.32 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 3.51→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.907 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.866 / SU B: 31.5 / SU ML: 0.514 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.687 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 358 4.6 %RANDOM
Rwork0.19 ---
obs-7414 92.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL PLUS MASK
原子変位パラメータBiso mean: 42.13 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.47 Å20 Å20 Å2
2---2.47 Å20 Å2
3---4.94 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.51→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4422 0 15 0 4437
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0214547
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9741.9356156
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.2233553
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.19815832
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1250.2670
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.023445
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2750.32098
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1910.5278
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2050.380
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.190.511
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.611.52752
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.23224439
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.95131795
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5734.51717
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.51→3.6 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.285 29
Rwork0.214 519

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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