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万見
- PDB-1gz2: Crystal structure of the Ovocleidin-17 a major protein of the Gal... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gz2
タイトルCrystal structure of the Ovocleidin-17 a major protein of the Gallus gallus eggshell calcified layer.
要素OVOCLEIDIN-17
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / STRUCTURAL PROTEIN / CTLD / EGGSHELL STRUCTURAL PROTEIN / PHOSPHOPROTEIN / SUGAR-BINDING PROTEIN / GLYCOPROTEIN / LECTIN
機能・相同性
機能・相同性情報


ion binding / shell calcification / organomineral extracellular matrix / biomineral tissue development / extracellular matrix protein binding / peptidoglycan binding / antimicrobial humoral response / antigen binding / extracellular matrix / lipopolysaccharide binding ...ion binding / shell calcification / organomineral extracellular matrix / biomineral tissue development / extracellular matrix protein binding / peptidoglycan binding / antimicrobial humoral response / antigen binding / extracellular matrix / lipopolysaccharide binding / antibacterial humoral response / signaling receptor activity / carbohydrate binding / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
: / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種GALLUS GALLUS (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Reyes-Grajeda, J.P. / Moreno, A. / Romero, A.
引用
ジャーナル: Protein Pept.Lett. / 年: 2002
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis of Ovocleidin-17 a Major Protein of the Gallus Gallus Eggshell Calcified Layer
著者: Reyes-Grajeda, J.P. / Jauregui-Zuniga, D. / Rodriguez-Romero, A. / Hernandez-Santoyo, A. / Bolanos-Garcia, V. / Moreno, A.
#1: ジャーナル: Biochem.Mol.Biol.Int. / 年: 1999
タイトル: The Amino Acid Sequence of Ovocleidin 17, a Major Protein of the Avian Eggshell Calcified Layer
著者: Mann, K. / Siedler, F.
#2: ジャーナル: Embo J. / 年: 1996
タイトル: Crystal Structure of Human Lithostathine, the Pancreatic Inhibitor of Stone Formation
著者: Bertrand, J.A. / Pignol, D. / Bernard, J.P. / Verdier, J.M. / Dagorn, J.C. / Fontecilla-Camps, J.C.
履歴
登録2002年5月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月4日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: OVOCLEIDIN-17


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,4041
ポリマ－15,4041
非ポリマー00
水2,756153
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)58.260, 58.260, 82.460
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 OVOCLEIDIN-17 / OC-17 OVOCLEIDIN


分子量: 15404.099 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) GALLUS GALLUS (ニワトリ) / 組織: EGGSHELL MATRIX / 参照: UniProt: Q9PRS8
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 153 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.3 %
結晶化pH: 4.6 / 詳細: pH 4.60

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.97
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→35 Å / Num. obs: 26325 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 16.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 7.3
反射 シェル解像度: 1.5→1.58 Å / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.283 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1LIT

1lit


解像度: 1.5→7.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 1416513.56 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.218 2582 9.9 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.2 26123 99.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 59.9893 Å2 / ksol: 0.484345 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 19.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.27 Å20.83 Å20 Å2
2--2.27 Å20 Å2
3----4.54 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.18 Å0.16 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.08 Å0.07 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→7.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1056 0 0 153 1209
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d3.94
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.111.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.792
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.962
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.832.5
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.59 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.228 439 10.4 %
Rwork0.214 3782 -
obs--98.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMSEP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3SEP.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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