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万見
- PDB-7l63: C-type carbohydrate-recognition domain 4 of the mannose receptor ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7l63
タイトルC-type carbohydrate-recognition domain 4 of the mannose receptor complexed with L-fucose-(alpha 1-2)-D-galactose-(beta1-4)-D-glucose
要素Macrophage mannose receptor 1
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / GLYCOBIOLOGY / CARBOHYDRATE-BINDING PROTEIN / C-TYPE LECTIN / COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


cargo receptor activity / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / D-mannose binding / receptor-mediated endocytosis / cellular response to interleukin-4 / cellular response to type II interferon / Modulation by Mtb of host immune system / transmembrane signaling receptor activity / signaling receptor activity / virus receptor activity ...cargo receptor activity / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / D-mannose binding / receptor-mediated endocytosis / cellular response to interleukin-4 / cellular response to type II interferon / Modulation by Mtb of host immune system / transmembrane signaling receptor activity / signaling receptor activity / virus receptor activity / cellular response to lipopolysaccharide / endosome membrane / cell surface / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
MRC2-like, N-terminal cysteine-rich domain / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / : / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. ...MRC2-like, N-terminal cysteine-rich domain / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / : / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Ricin-type beta-trefoil / Lectin domain of ricin B chain profile. / Ricin B, lectin domain / Ricin B-like lectins / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Kringle-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Macrophage mannose receptor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Weis, W.I. / Feinberg, H.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/P005659/1 英国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2021
タイトル: Structural analysis of carbohydrate binding by the macrophage mannose receptor CD206.
著者: Feinberg, H. / Jegouzo, S.A.F. / Lasanajak, Y. / Smith, D.F. / Drickamer, K. / Weis, W.I. / Taylor, M.E.
履歴
登録2020年12月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年2月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22021年7月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.32023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Macrophage mannose receptor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0223
ポリマ－15,4931
非ポリマー5292
水2,378132
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.514, 54.479, 37.172
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.310, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Macrophage mannose receptor 1 / MMR / C-type lectin domain family 13 member D / C-type lectin domain family 13 member D-like / ...MMR / C-type lectin domain family 13 member D / C-type lectin domain family 13 member D-like / Human mannose receptor / hMR / Macrophage mannose receptor 1-like protein 1


分子量: 15493.074 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MRC1, CLEC13D, CLEC13DL, MRC1L1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P22897
#2: 多糖 alpha-L-fucopyranose-(1-2)-beta-D-galactopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 488.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
LFucpa1-2DGalpb1-4DGlcpb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,3,2/[a2122h-1b_1-5][a2112h-1b_1-5][a1221m-1a_1-5]/1-2-3/a4-b1_b2-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Glcp]{[(4+1)][b-D-Galp]{[(2+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 132 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.39 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Protein solution: 6mg/ml protein in 5mM CaCl2, 10mM Tris, pH 8.0, 25mM NaCl, and 15mM L-fucose-(alpha 1-2)-D-galactose-(beta1-4)-D-glucose. Reservoir solution: 12.5% Peg 8K, 0.1M MES, pH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-1 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年9月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→36.45 Å / Num. obs: 16058 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 7.1 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rpim(I) all: 0.023 / Rrim(I) all: 0.06 / Net I/σ(I): 17.9 / Num. measured all: 113470 / Scaling rejects: 85
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.65-1.6870.30354927870.9830.1240.3285.199.4
9.04-36.456.80.0397361080.9990.0160.04235.197.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PHENIX1.18.2精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7JUB

7jub


解像度: 1.65→36.45 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / 位相誤差: 23.38 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2088 813 5.07 %
Rwork0.176 15230 -
obs0.1777 16043 98.19 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 72.77 Å2 / Biso mean: 27.985 Å2 / Biso min: 13.86 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.65→36.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1068 0 34 132 1234
Biso mean--33.01 36.2 -
残基数----132
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.65-1.750.2461370.19622501263898
1.75-1.890.21211280.18622494262297
1.89-2.080.20351410.18042554269599
2.08-2.380.21931330.1852551268499
2.38-30.21681350.1952530266598
3-36.450.19681390.15822600273999
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.06210.21051.52435.1299-0.27934.84360.166-0.3651-0.3516-0.8565-0.029-0.88860.48910.6324-0.07020.51590.1040.0260.4833-0.03370.484410.92692.93160.9734
22.99350.6121-0.65881.97790.62262.68660.02220.59210.3405-0.5621-0.0203-0.076-0.1380.3082-0.00560.2685-0.0139-0.0040.18640.0510.19881.151216.0273-4.1742
33.6143-1.27791.96333.9424-0.73674.96460.08810.0365-0.2347-0.42080.03220.26580.3758-0.2284-0.12720.2064-0.0314-0.00690.1452-0.00050.1408-3.91247.50421.0841
42.6822.3565-2.10752.5445-0.18887.77560.06340.1282-0.186-0.09970.0669-0.47270.16240.5797-0.06880.15380.0167-0.00330.2332-0.0160.239511.02512.82628.5081
55.0569-0.6129-0.12073.2224-0.14634.6742-0.1279-0.32290.06810.16870.0860.16230.3742-0.05970.04680.1420.0221-0.01290.1202-0.01690.1351-4.447411.967610.7313
63.2504-0.3255-0.78011.86550.24753.36250.0498-0.12230.2772-0.11230.04270.0655-0.0778-0.0389-0.08690.1095-0.0048-0.01260.1158-0.00750.1648-5.35818.50858.9519
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 627 through 640 )A627 - 640
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 641 through 654 )A641 - 654
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 655 through 674 )A655 - 674
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 675 through 688 )A675 - 688
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 689 through 721 )A689 - 721
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 722 through 761 )A722 - 761

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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