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万見
- PDB-1gww: ALPHA-,1,3 GALACTOSYLTRANSFERASE - ALPHA-D-GLUCOSE COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gww
タイトルALPHA-,1,3 GALACTOSYLTRANSFERASE - ALPHA-D-GLUCOSE COMPLEX
要素N-ACETYLLACTOSAMINIDE ALPHA-1,3-GALACTOSYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / GALACTOSYLTRANSFERASE / BLOOD GROUP SUGARS / LACTOSE / N-ACETYL LACTOSAMINE / GLYCOSYLTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


N-acetyllactosaminide 3-alpha-galactosyltransferase / N-acetyllactosaminide 3-alpha-galactosyltransferase activity / Golgi cisterna / lipid glycosylation / Golgi cisterna membrane / glycosyltransferase activity / protein glycosylation / vesicle / carbohydrate metabolic process / Golgi apparatus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase, family 6 / Glycosyltransferase family 6 / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-D-glucopyranose / : / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / N-acetyllactosaminide alpha-1,3-galactosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種BOS TAURUS (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Boix, E. / Zhang, Y. / Swaminathan, G.J. / Brew, K. / Acharya, K.R.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Structural Basis of Ordered Binding of Donor and Acceptor Substrates to the Retaining Glycosyltransferase, Alpha -1,3 Galactosyltransferase
著者: Boix, E. / Zhang, Y. / Swaminathan, G.J. / Brew, K. / Acharya, K.R.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: Structure of Udp Complex of Udp-Galactose:Beta-Galactoside-Alpha -1,3-Galactosyltransferase at 1.53-A Resolution Reveals a Conformational Change in the Catalytically Important C Terminus
著者: Boix, E. / Swaminathan, G.J. / Zhang, Y. / Natesh, R. / Brew, K. / Acharya, K.R.
履歴
登録2002年3月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-ACETYLLACTOSAMINIDE ALPHA-1,3-GALACTOSYLTRANSFERASE
B: N-ACETYLLACTOSAMINIDE ALPHA-1,3-GALACTOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,2797
ポリマ－68,1802
非ポリマー1,0985
水8,017445
1
A: N-ACETYLLACTOSAMINIDE ALPHA-1,3-GALACTOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,5493
ポリマ－34,0901
非ポリマー4592
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: N-ACETYLLACTOSAMINIDE ALPHA-1,3-GALACTOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7294
ポリマ－34,0901
非ポリマー6393
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)45.163, 94.370, 94.760
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.40, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 N-ACETYLLACTOSAMINIDE ALPHA-1,3-GALACTOSYLTRANSFERASE / GALACTOSYLTRANSFERASE / UDP-GALACTOSE\: BETA-D-GALACTOSYL-1 / 4-N-ACETYL-D-GLUCOSAMINIDE ALPHA-1 / ...GALACTOSYLTRANSFERASE / UDP-GALACTOSE\: BETA-D-GALACTOSYL-1 / 4-N-ACETYL-D-GLUCOSAMINIDE ALPHA-1 / 3-GALACTOSYLTRANSFERASE


分子量: 34090.164 Da / 分子数: 2 / 断片: CATALYTIC DOMAIN RESIDUES 80-369 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BOS TAURUS (ウシ) / プラスミド: PSV-SPORT / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / Variant (発現宿主): DH5-ALPHA / 参照: UniProt: P14769, EC: 2.4.1.151
#2: 化合物 ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / コメント: UDP*YM
#3: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 糖 ChemComp-GLC / alpha-D-glucopyranose / alpha-D-glucose / D-glucose / glucose / α-D-グルコピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGlcpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 445 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CATALYSES THE TRANSFER OF GALACTOSE FROM UDP-GALACTOSE TO AN ACCEPTOR MOLECULE. UDP-GALACTOSE + ...CATALYSES THE TRANSFER OF GALACTOSE FROM UDP-GALACTOSE TO AN ACCEPTOR MOLECULE. UDP-GALACTOSE + BETA-D-GALACTOSYL-(1,4)-N- ACETYL-D-GLUCOSAMINYL-R = UDP + ALPHA-D-GALACTOSYL-(1,3)-BETA-D- GALACTOSYL-(1,4)-N-ACETYL-D-GLUCOSAMINYL-R.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.91 %
結晶化pH: 8.5 / 詳細: PEG6000, TRIS/HCL, pH 8.50
結晶化
*PLUS
温度: 16 ℃ / pH: 6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
15 mg/mlprotein1drop
220 mMMES/NaOH1droppH6.0
310 %glycerol1drop
410 mMUDP1drop
50.1 mM1dropMnCl2
65 %PEG60001reservoir
70.1 MTris-HCl1reservoirpH8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2001年4月15日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→40 Å / Num. obs: 65613 / % possible obs: 90.5 % / 冗長度: 10 % / Biso Wilson estimate: 22.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 21
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.463 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 84.8
反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 236674
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 84.8 % / Mean I/σ(I) obs: 2.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1K4V

1k4v


解像度: 1.8→19.71 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 1157000.8 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 3288 5.1 %RANDOM
Rwork0.21 ---
obs0.21 64855 90.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 47.037 Å2 / ksol: 0.379226 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 30.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.61 Å20 Å2-0.28 Å2
2--8.91 Å20 Å2
3----11.52 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.27 Å0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→19.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4786 0 64 445 5295
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.76
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.161.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.722
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.822
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.622.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.316 540 5.3 %
Rwork0.3 9607 -
obs--85.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4G1P.PARG1P.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.223 / Rfactor Rwork: 0.199
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.8
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 1.86 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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