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- PDB-1g8o: CRYSTALLOGRAPHIC STRUCTURE OF THE NATIVE BOVINE ALPHA-1,3-GALACTO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g8o
タイトルCRYSTALLOGRAPHIC STRUCTURE OF THE NATIVE BOVINE ALPHA-1,3-GALACTOSYLTRANSFERASE CATALYTIC DOMAIN
要素N-ACETYLLACTOSAMINIDE ALPHA-1,3-GALACTOSYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / ALPHA-BETA-ALPHA / UDP BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


N-acetyllactosaminide 3-alpha-galactosyltransferase / N-acetyllactosaminide 3-alpha-galactosyltransferase activity / Golgi cisterna / lipid glycosylation / Golgi cisterna membrane / protein glycosylation / glycosyltransferase activity / vesicle / carbohydrate metabolic process / Golgi apparatus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase, family 6 / Glycosyltransferase family 6 / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / URIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / N-acetyllactosaminide alpha-1,3-galactosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Gastinel, L.N. / Bigon, C. / Misra, A.K. / Hindsgaul, O. / Shaper, J.H. / Joziasse, D.H.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2001
タイトル: Bovine alpha1,3-galactosyltransferase catalytic domain structure and its relationship with ABO histo-blood group and glycosphingolipid glycosyltransferases.
著者: Gastinel, L.N. / Bignon, C. / Misra, A.K. / Hindsgaul, O. / Shaper, J.H. / Joziasse, D.H.
履歴
登録2000年11月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell / Item: _reflns_shell.percent_possible_all
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-ACETYLLACTOSAMINIDE ALPHA-1,3-GALACTOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,7723
ポリマ－36,3931
非ポリマー3792
水2,342130
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)95.558, 95.558, 112.711
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 N-ACETYLLACTOSAMINIDE ALPHA-1,3-GALACTOSYLTRANSFERASE / 13GALT / ALPHA-1 / 3-GALACTOSYLTRANSFERASE


分子量: 36392.727 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: GGTA1 / プラスミド: PET15B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P14769, EC: 2.4.1.151
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-U5P / URIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / UMP


分子量: 324.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H13N2O9P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 130 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.19 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 1.3 to 1.6 M Sodium Acetate, 10 mM UMP, 2 mM MnCl2, 500 mM NaCl, 0.1 M cacodylate, pH 6.50, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110-20 mg/mlprotein1drop
220 mMTris1drop
32 mM1dropMnCl2
410 mMUMP1drop
5500 mM1dropNaCl
61.3-1.6 Msodium acetate1reservoir
750 mMcacodylate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.9324 Å
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 1999年9月17日
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9324 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→29 Å / Num. all: 434477 / Num. obs: 23769 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 38.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 2.3→2.39 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Mean I/σ(I) obs: 7.8 / % possible all: 100
反射
*PLUS
最低解像度: 29 Å / Num. obs: 31286 / % possible obs: 96.5 % / Num. measured all: 434477
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96 % / Rmerge(I) obs: 0.383 / Mean I/σ(I) obs: 1.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Model MAD solved at 2.8 Angstroms resolution 1fg5.pdb

1fg5


解像度: 2.3→2.44 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: bulk solvent modeling, Flat model
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.335 383 -Random
Rwork0.274 ---
all0.209 3495 --
obs0.274 3495 99.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 51.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.84 Å20 Å20 Å2
2---8.84 Å20 Å2
3---17.68 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.37 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.32 Å0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→2.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2375 0 22 130 2527
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.17
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.017
Rfactor反射数%反射
Rfree0.335 383 -
Rwork0.274 --
obs-3495 99 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 15 Å / σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.21 / Rfactor Rfree: 0.25
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 51.9 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.17
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / Rfactor Rfree: 0.335 / Rfactor Rwork: 0.274

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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