[日本語] English
万見
- PDB-1gwn: The crystal structure of the core domain of RhoE/Rnd3 - a constit... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gwn
タイトルThe crystal structure of the core domain of RhoE/Rnd3 - a constitutively activated small G protein
要素Rho-related GTP-binding protein RhoE
キーワードGTPASE / INACTIVE GTPASE / SIGNAL TRANSDUCTION
機能・相同性
機能・相同性情報


RND3 GTPase cycle / small GTPase-mediated signal transduction / Golgi membrane / GTPase activity / GTP binding
類似検索 - 分子機能
Rho-related GTP-binding protein RhoE / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases ...Rho-related GTP-binding protein RhoE / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Rho-related GTP-binding protein RhoE
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Garavini, H. / Riento, K. / Phelan, J.P. / McAlister, M.S.B. / Ridley, A.J. / Keep, N.H.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: Crystal Structure of the Core Domain of Rhoe/Rnd3: A Constitutively Activated Small G Protein
著者: Garavini, H. / Riento, K. / Phelan, J.P. / McAlister, M.S.B. / Ridley, A.J. / Keep, N.H.
履歴
登録2002年3月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年4月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22018年6月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation ...audit_author / citation / citation_author / entity / entity_name_com / entity_src_gen / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _audit_author.name / _citation.page_last ..._audit_author.name / _citation.page_last / _citation_author.name / _entity.pdbx_description / _entity_name_com.name / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_seq_type
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Rho-related GTP-binding protein RhoE
C: Rho-related GTP-binding protein RhoE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,8206
ポリマ－45,7252
非ポリマー1,0954
水3,549197
1
A: Rho-related GTP-binding protein RhoE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,4103
ポリマ－22,8631
非ポリマー5472
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
C: Rho-related GTP-binding protein RhoE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,4103
ポリマ－22,8631
非ポリマー5472
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)59.454, 59.454, 233.024
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.978372, -0.026484, 0.205153), (-0.01144, -0.999393, -0.027627), (0.20576, 0.022671, -0.978339)
ベクター: -6.938, 113.0113, 72.5454)

-
要素

#1: タンパク質 Rho-related GTP-binding protein RhoE / Rho family GTPase 3 / Rnd3


分子量: 22862.746 Da / 分子数: 2 / 断片: CORE DOMAIN, RESIDUES 16-200 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Rnd3, Arhe, Rhoe / プラスミド: PET28A / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P61588
#2: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 197 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細RESIDUES 1-15 AND 201 ONWARDS HAVE BEEN DELETED. THE N-TERMINUS INCLUDES AN UNCLEAVED HIS-TAG.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 0.1M HEPES PH 7.5, 10% PROPAN-2-OL, 20% PEG 4000
結晶化
*PLUS
温度: 16 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
130 mg/mlprotein1drop
20.1 MHEPES1reservoirpH7.5
310 %propanol-di-ol1reservoir
420 %(w/v)PEG40001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2001年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→18.8 Å / Num. obs: 25276 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 6.4
反射 シェル解像度: 2.1→2.2 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.343 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 100
反射
*PLUS
Num. measured all: 115552
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 % / Num. unique obs: 3592 / Num. measured obs: 15240 / Mean I/σ(I) obs: 3.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1CXZ CHAIN A

1cxz


解像度: 2.1→18.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 5.871 / SU ML: 0.158 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.198 / ESU R Free: 0.161 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE ELECTRON DENSITY IN THE REGION OF RESIDUE 23 IS AMBIGUOUS AND THE CIS-CONFORMATION OF LYS23 MAY BE DUE TO THE POOR DEFINITION OF THE ENCLOSING DENSITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.212 1260 4.9 %RANDOM
Rwork0.183 ---
obs0.185 24265 99.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→18.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2780 0 66 197 3043
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0212933
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022536
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.9281.984013
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg0.90635941
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1370.2462
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023219
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02557
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2410.3728
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2120.32622
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2240.5239
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.37703
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.06201
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.240.320
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1620.352
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2750.516
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9651.51799
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.79322935
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.91131134
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.6664.51078
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.254 81
Rwork0.218 1758
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2102-0.1609-0.19793.32541.04672.4926-0.1093-0.0587-0.01350.30190.07990.07360.1908-0.030.02940.1959-0.01550.0220.00630.02960.197734.57247.1451.517
21.3152-0.14460.15282.2910.40772.3641-0.0234-0.1628-0.0211-0.11480.0313-0.00770.0023-0.1093-0.00790.072-0.0028-0.00530.01990.03950.21146.70522.83930.348
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A22 - 200
2X-RAY DIFFRACTION2C23 - 200
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 22.3 Å / Rfactor obs: 0.183 / Rfactor Rfree: 0.212 / Rfactor Rwork: 0.183
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.021
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.92
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 2.15 Å / Rfactor obs: 0.218

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る