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万見
- PDB-1gub: Hinge-bending motion of D-allose binding protein from Escherichia... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gub
タイトルHinge-bending motion of D-allose binding protein from Escherichia coli: three open conformations
要素D-ALLOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / SUGAR-BINDING PROTEIN / PERIPLASMIC BINDING PROTEIN / ALLOSE / HINGE BENDING / CONFORMATIONAL CHANGE
機能・相同性
機能・相同性情報


D-allose transmembrane transport / D-ribose transmembrane transport / monosaccharide binding / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / outer membrane-bounded periplasmic space / membrane
類似検索 - 分子機能
Periplasmic binding protein / Periplasmic binding protein domain / Response regulator / Periplasmic binding protein-like I / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / D-allose-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Magnusson, U. / Chaudhuri, B.N. / Ko, J. / Park, C. / Jones, T.A. / Mowbray, S.L.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Structure of D-Allose Binding Protein from Escherichia Coli Bound to D-Allose at 1.8 A Resolution
著者: Chaudhuri, B.N. / Ko, J. / Park, C. / Jones, T.A. / Mowbray, S.L.
#1: ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 1997
タイトル: The D-Allose Operon of Escherichia Coli K-12
著者: Kim, C. / Song, S. / Park, C.
履歴
登録2002年1月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-ALLOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,4772
ポリマ－30,4181
非ポリマー591
水18010
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)133.100, 133.100, 133.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number207
Space group name H-MP432
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2001-

HOH

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要素

#1: タンパク質 D-ALLOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN / ALBP


分子量: 30417.807 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: K12 / 参照: UniProt: P39265
#2: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 62 %
結晶化pH: 9 / 詳細: pH 9.00
結晶化
*PLUS
pH: 7.8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
15 mg/mlprotein1drop
210 mMHEPES1droppH7.8
320-30 %PEG2000MME1reservoir
40.1 MTris-HCl1reservoirpH9.0
50.01 M1reservoirNiCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.89
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.89 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.08→29 Å / Num. obs: 625 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 11.3 % / Rmerge(I) obs: 0.0094 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル解像度: 3.08→3.16 Å / Rmerge(I) obs: 0.034 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
最低解像度: 29 Å / Rmerge(I) obs: 0.094
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.9 % / Rmerge(I) obs: 0.338

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.19精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1RPJ

1rpj


解像度: 3.1→29.75 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.841 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.781 / SU B: 27.453 / SU ML: 0.503 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.589 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.339 550 7.1 %RANDOM
Rwork0.28 ---
obs0.284 7191 99.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→29.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2133 0 1 10 2144
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0740.0222161
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0420.022016
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg3.291.9662921
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.41434715
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0375287
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.3580.2342
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0150.022422
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02377
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2310.2482
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2310.22351
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.1220.21476
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1180.216
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.8860.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.6280.260
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2880.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it8.3671.51425
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it12.19122274
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.3383736
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.9414.5647
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.18 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.306 30
Rwork0.286 515
精密化
*PLUS
最高解像度: 3.1 Å / 最低解像度: 29 Å / Num. reflection obs: 7260 / Rfactor Rfree: 0.274 / Rfactor Rwork: 0.228
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.024
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 3.1 Å / 最低解像度: 3.28 Å / Rfactor Rfree: 0.301 / Rfactor Rwork: 0.259

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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