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万見
- PDB-1rpj: CRYSTAL STRUCTURE OF D-ALLOSE BINDING PROTEIN FROM ESCHERICHIA COLI -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rpj
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF D-ALLOSE BINDING PROTEIN FROM ESCHERICHIA COLI
要素PROTEIN (PRECURSOR OF PERIPLASMIC SUGAR RECEPTOR)
キーワードPERIPLASMIC SUGAR RECEPTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


D-allose transmembrane transport / D-ribose transmembrane transport / monosaccharide binding / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / outer membrane-bounded periplasmic space / membrane
類似検索 - 分子機能
Periplasmic binding protein / Periplasmic binding protein domain / Response regulator / Periplasmic binding protein-like I / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
beta-D-allopyranose / D-allose-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K12 (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Chaudhuri, B. / Jones, T.A. / Mowbray, S.L.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Structure of D-allose binding protein from Escherichia coli bound to D-allose at 1.8 A resolution.
著者: Chaudhuri, B.N. / Ko, J. / Park, C. / Jones, T.A. / Mowbray, S.L.
#1: ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 1997
タイトル: The D-Allose Operon of Escherichia Coli K-12
著者: Kim, C. / Song, S. / Park, C.
履歴
登録1999年2月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02017年11月15日Group: Atomic model / カテゴリ: atom_site
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id
改定 2.12020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.22023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (PRECURSOR OF PERIPLASMIC SUGAR RECEPTOR)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,7594
ポリマ－30,4181
非ポリマー3423
水3,873215
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)33.380, 67.820, 53.590
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.71, 90.00
Int Tables number4
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (PRECURSOR OF PERIPLASMIC SUGAR RECEPTOR) / ALBP


分子量: 30417.807 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K12 (大腸菌) / 細胞内の位置: PERIPLASM / 生物種: Escherichia coli / 株: K-12 / 参照: UniProt: P39265
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 糖 ChemComp-ALL / beta-D-allopyranose / beta-D-allose / D-allose / allose / D-ALLOPYRANOSE / β-D-アロピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DAllpbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-D-allopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-AllpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
AllSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 215 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細ZINC SULFATE WAS ESSENTIAL FOR CRYSTALLIZATION AND BOTH ZINC AND SULFATE IONS COULD BE MODELLED IN ...ZINC SULFATE WAS ESSENTIAL FOR CRYSTALLIZATION AND BOTH ZINC AND SULFATE IONS COULD BE MODELLED IN THE DENSITY. THE ZINC ION IS OBSERVED IN OCTAHEDRAL COORDINATION WOTH BOTH AMINO AND CARBONYL GROUPS OF THE N-TERMINAL RESIDUE AND FOUR WATER MOLECULES. THESE WATER MOLECULES MEDIATE INTERACTIONS WITH THE SIDE CHAINS OF A SYMMETRY RELATED MOLECULE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 41 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: pH 6.5
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1PEG 55011
2ZnSO411
3MES BUFFER11
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
210 mMHEPES1drop
340-60 %(v/v)mPEG5501reservoir
40.01 Mzinc sulfate1reservoir
50.1 MMES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→29.787 Å / Num. obs: 21163 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 17.07 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.15 / Mean I/σ(I) obs: 5 / % possible all: 93.6
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 93.6 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2DRI

2dri


解像度: 1.8→29 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: CNS WAS USED BEFORE REFMAC FOR REFINEMENT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 1295 6.1 %RANDOM
Rwork0.194 ---
all-22055 --
obs-22055 96.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 11.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2133 0 18 215 2366
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.010.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0260.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.030.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0240.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1730.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2520.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1620.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor4.27
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor15.815
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor22.620
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor015
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.194
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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