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万見
- PDB-1gsq: THREE-DIMENSIONAL STRUCTURE, CATALYTIC PROPERTIES AND EVOLUTION O... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gsq
タイトルTHREE-DIMENSIONAL STRUCTURE, CATALYTIC PROPERTIES AND EVOLUTION OF A SIGMA CLASS GLUTATHIONE TRANSFERASE FROM SQUID, A PROGENITOR OF THE LENS-CRYSTALLINS OF CEPHALOPODS
要素GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / GLUTATHIONE TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glutathione transferase / glutathione transferase activity / glutathione metabolic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
S-crystallin / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. ...S-crystallin / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTATHIONE S-(2,4 DINITROBENZENE) / Glutathione S-transferase
類似検索 - 構成要素
生物種Ommastrephes sloani pacificus (イカ)
手法X線回折 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Ji, X. / Rosenvinge, E.C.V. / Armstrong, R.N. / Gilliland, G.L.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1995
タイトル: Three-dimensional structure, catalytic properties, and evolution of a sigma class glutathione transferase from squid, a progenitor of the lens S-crystallins of cephalopods.
著者: Ji, X. / von Rosenvinge, E.C. / Johnson, W.W. / Tomarev, S.I. / Piatigorsky, J. / Armstrong, R.N. / Gilliland, G.L.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: Structure and Function of the Xenobiotic Substrate Binding Site of a Glutathione S-Transferase as Revealed by X-Ray Crystallographic Analysis of Product Complexes with the Diastereomers ...タイトル: Structure and Function of the Xenobiotic Substrate Binding Site of a Glutathione S-Transferase as Revealed by X-Ray Crystallographic Analysis of Product Complexes with the Diastereomers of 9-(S-Glutathionyl)-10-Hydroxy-9,10-Dihydrophenanthrene
著者: Ji, X. / Sesay, M.A. / Dickert, L. / Prassad, S.M. / Johnson, W.W. / Ammon, H.L. / Armstrong, R.N. / Gilliland, G.L.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993
タイトル: Snapshots Along the Reaction Coordinate of an SNAr Reaction Catalyzed by Glutathione Transferase
著者: Ji, X. / Armstrong, R.N. / Gilliland, G.L.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1992
タイトル: The Three-Dimensional Structure of a Glutathione S-Transferase from the Mu Gene Class. Structural Analysis of the Binary Complex of Isoenzyme 3-3 and Glutathione at 2.2 Angstroms Resolution
著者: Ji, X. / Zhang, P. / Armstrong, R.N. / Gilliland, G.L.
履歴
登録1995年1月9日処理サイト: BNL
改定 1.01995年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Other / Refinement description / カテゴリ: pdbx_database_status / software / Item: _pdbx_database_status.process_site / _software.name
改定 1.42019年8月14日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / chem_comp_atom ...audit_author / chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation_author / database_2 / struct_site
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID ..._audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,2942
ポリマ－22,8211
非ポリマー4731
水2,774154
1
A: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
ヘテロ分子

A: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,5884
ポリマ－45,6412
非ポリマー9472
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
Buried area4490 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area17830 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)72.760, 72.760, 94.630
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO 51
2: RESIDUE 203: ATOMS SG2, C1', C2', C3', C4', C5',C6', N2', O21, O22, N4', O41 AND O42 HAVE OCCUPANCY OF 0.70.
詳細SYMMETRY THE CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS PRESENTED BELOW GENERATE THE SUBUNITS OF THE POLYMERIC MOLECULE. APPLIED TO RESIDUES: 1 .. 203 TO FORM THE BIOLOGICALLY ACTIVE DIMERIC MOLECULE, THE SECOND MONOMER NEEDS TO BE GENERATED BY USING THE FOLLOWING MATRIX. SYMMETRY1 1 -0.499940 0.866060 -0.000030 -0.00159 SYMMETRY2 1 0.866060 0.499940 -0.000030 0.00002 SYMMETRY3 1 -0.000010 -0.000040 -1.000000 0.00153

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要素

#1: タンパク質 GLUTATHIONE S-TRANSFERASE


分子量: 22820.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Ommastrephes sloani pacificus (イカ)
生物種: Ommastrephes sloani / 株: pacificus / 遺伝子: CDNA INSERT OF CLONE PGST5 / 器官: DIGESTIVE GLAND / プラスミド: GST5/PET / 遺伝子 (発現宿主): CDNA INSERT OF CLONE PGST5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5A / 参照: UniProt: P46088, glutathione transferase
#2: 化合物 ChemComp-GDN / GLUTATHIONE S-(2,4 DINITROBENZENE)


分子量: 473.415 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H19N5O10S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 154 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.16 %
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 55 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
16-8 mg/mlprotein1drop
225 mMTris-HCl1drop
31 mMEDTA1drop
42 mM1-(S-glutathionyl)-2,4-dinitrobenzene1drop
540 %satammonium sulfate1drop
660-70 %satammonium sulfate1reservoir

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データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: ELECTRONICS COMPUTING TECHNOLOGIES / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1993年1月11日
放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 11745 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 3.84 %
反射
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / Rmerge(I) obs: 0.087

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解析

ソフトウェア
名称分類
GPRLSA精密化
PROLSQ精密化
XENGENデータ削減
精密化解像度: 2.4→6 Å / σ(F): 4 /
Rfactor反射数%反射
obs0.18 8302 75 %
原子変位パラメータBiso mean: 27.64 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1598 0 32 154 1784
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0180.025
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0360.036
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0330.04
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.551
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it0.9421.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it0.8881.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it1.3712
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0210.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.2210.2
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.2050.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.220.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.2270.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor3.55
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor22.415
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor25.915
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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