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- PDB-1gsi: CRYSTAL STRUCTURE OF MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS THYMIDYLATE KINAS... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gsi
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS THYMIDYLATE KINASE COMPLEXED WITH THYMIDINE MONOPHOSPHATE (TMP)
要素THYMIDYLATE KINASE
キーワードTRANSFERASE / TRANSFERASE (ATP:TMP PHOSPHOTRANSFERASE) / KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


TMP metabolic process / dTMP kinase / dUDP biosynthetic process / dTDP biosynthetic process / dTMP kinase activity / dTTP biosynthetic process / GTP binding / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ATP binding ...TMP metabolic process / dTMP kinase / dUDP biosynthetic process / dTDP biosynthetic process / dTMP kinase activity / dTTP biosynthetic process / GTP binding / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thymidylate kinase, conserved site / Thymidylate kinase signature. / Thymidylate kinase / Thymidylate kinase-like domain / Thymidylate kinase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / THYMIDINE-5'-PHOSPHATE / Thymidylate kinase / Thymidylate kinase
類似検索 - 構成要素
生物種MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Ursby, T. / Weik, M. / Fioravanti, E. / Delarue, M. / Goeldner, M. / Bourgeois, D.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2002
タイトル: Cryophotolysis of Caged Compounds: A Technique for Trapping Intermediate States in Protein Crystals
著者: Ursby, T. / Weik, M. / Fioravanti, E. / Delarue, M. / Goeldner, M. / Bourgeois, D.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: X-Ray Structure of Tmp Kinase from Mycobacterium Tuberculosis Complexed with Tmp at 1.95 A Resolution
著者: De La Sierra Li, I. / Munier-Lehmann, H. / Gilles, A.M. / Barzu, O. / Delarue, M.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis of the Thymidylate Kinase from Mycobacterium Tuberculosis
著者: De La Sierra Li, I. / Munier-Lehmann, H. / Gilles, A.M. / Barzu, O. / Delarue, M.
履歴
登録2002年1月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年3月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THYMIDYLATE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,4749
ポリマ－22,6631
非ポリマー8128
水4,756264
1
A: THYMIDYLATE KINASE
ヘテロ分子

A: THYMIDYLATE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,94918
ポリマ－45,3252
非ポリマー1,62416
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555x-y,-y,-z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)76.225, 76.225, 134.264
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2102-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 THYMIDYLATE KINASE / TMK


分子量: 22662.525 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS (結核菌)
プラスミド: PET22B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: O05891, UniProt: P9WKE1*PLUS, dTMP kinase

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非ポリマー , 5種, 272分子

#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-TMP / THYMIDINE-5'-PHOSPHATE


分子量: 322.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N2O8P
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION


分子量: 59.044 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 264 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 % / 解説: STARTING MODEL PDB ENTRY 1G3U
結晶化pH: 6
詳細: PROTEIN CRYSTALLIZED IN 1.4M AMMONIUM SULFATE, 100MM MES PH6, 2% PEG 2000, 25MM MAGNESIUM ACETATE 2MM BETA-MERCAPTOETHANOL, pH 6.00
結晶化
*PLUS
温度: 293 K / pH: 7.4 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Li de La Sierra, I., (2000) Acta Crystallogr.,Sect., D56, 226.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.270-0.392 mMprotein1drop
22 mMdTMP1drop
31 mMdithiothreitol1drop
42 mMEDTA1drop
515 mMTris-HCl1droppH7.4
635 %ammonium sulfate1reservoir
72 %PEG20001reservoir
80.1 MMES1reservoirpH6.0
92 mMbeta-mercaptoethanol1reservoir
1025 mMmagnesium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID09 / 波長: 0.75
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年9月18日 / 詳細: TOROIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.75 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→25.2 Å / Num. obs: 30736 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 8.2 % / Biso Wilson estimate: 20.4 Å2 / Rsym value: 0.076 / Net I/σ(I): 20.2
反射 シェル解像度: 1.6→1.69 Å / 冗長度: 8.2 % / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / Rsym value: 0.282 / % possible all: 99.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 252502 / Rmerge(I) obs: 0.076
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.5 % / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.282

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALAデータスケーリング
TRUNCATEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 1.6→25.19 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MLF
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21 1568 5.1 %RANDOM
Rwork0.193 ---
obs0.193 30664 98.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 55.3241 Å2 / ksol: 0.362529 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 22.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.67 Å20.32 Å20 Å2
2--0.67 Å20 Å2
3----1.35 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.21 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.15 Å0.13 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→25.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1534 0 49 264 1847
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.873.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.514
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.724
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.564.5
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.7 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.259 280 5.6 %
Rwork0.231 4697 -
obs--98.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ACT.PARAMACT.TOP
X-RAY DIFFRACTION4TMP.PARTMP.TOP
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.21
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg20.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.9
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.231

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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