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- PDB-1gs9: Apolipoprotein E4, 22k domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gs9
タイトルApolipoprotein E4, 22k domain
要素APOLIPOPROTEIN E
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / LIPID TRANSPORT / HEPARIN-BINDING / PLASMA
機能・相同性
機能・相同性情報


lipid transport involved in lipid storage / intermediate-density lipoprotein particle clearance / positive regulation of lipid transport across blood-brain barrier / regulation of cellular response to very-low-density lipoprotein particle stimulus / metal chelating activity / triglyceride-rich lipoprotein particle clearance / discoidal high-density lipoprotein particle / lipoprotein particle / negative regulation of triglyceride metabolic process / negative regulation of cholesterol biosynthetic process ...lipid transport involved in lipid storage / intermediate-density lipoprotein particle clearance / positive regulation of lipid transport across blood-brain barrier / regulation of cellular response to very-low-density lipoprotein particle stimulus / metal chelating activity / triglyceride-rich lipoprotein particle clearance / discoidal high-density lipoprotein particle / lipoprotein particle / negative regulation of triglyceride metabolic process / negative regulation of cholesterol biosynthetic process / regulation of amyloid-beta clearance / positive regulation of lipoprotein transport / Transcriptional regulation by the AP-2 (TFAP2) family of transcription factors / chylomicron remnant clearance / chylomicron remnant / intermediate-density lipoprotein particle / maintenance of location in cell / very-low-density lipoprotein particle remodeling / acylglycerol homeostasis / NMDA glutamate receptor clustering / phosphatidylcholine-sterol O-acyltransferase activator activity / response to caloric restriction / Chylomicron clearance / positive regulation of phospholipid efflux / very-low-density lipoprotein particle clearance / Chylomicron remodeling / lipid transporter activity / positive regulation of cholesterol metabolic process / regulation of behavioral fear response / cellular response to lipoprotein particle stimulus / positive regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / regulation of amyloid fibril formation / : / Chylomicron assembly / high-density lipoprotein particle clearance / chylomicron / phospholipid efflux / regulation of protein metabolic process / very-low-density lipoprotein particle receptor binding / AMPA glutamate receptor clustering / high-density lipoprotein particle remodeling / lipoprotein catabolic process / melanosome organization / multivesicular body, internal vesicle / reverse cholesterol transport / positive regulation of amyloid-beta clearance / host-mediated activation of viral process / high-density lipoprotein particle assembly / low-density lipoprotein particle / protein import / lipoprotein biosynthetic process / cholesterol transfer activity / high-density lipoprotein particle / very-low-density lipoprotein particle / cholesterol catabolic process / low-density lipoprotein particle remodeling / heparan sulfate proteoglycan binding / regulation of Cdc42 protein signal transduction / amyloid precursor protein metabolic process / negative regulation of amyloid fibril formation / triglyceride homeostasis / regulation of amyloid precursor protein catabolic process / positive regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / synaptic transmission, cholinergic / HDL remodeling / negative regulation of endothelial cell migration / cholesterol efflux / regulation of cholesterol metabolic process / regulation of axon extension / negative regulation of protein metabolic process / artery morphogenesis / Scavenging by Class A Receptors / triglyceride metabolic process / low-density lipoprotein particle receptor binding / positive regulation of dendritic spine development / positive regulation of amyloid fibril formation / regulation of innate immune response / virion assembly / negative regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of endothelial cell proliferation / antioxidant activity / positive regulation of endocytosis / lipoprotein particle binding / locomotory exploration behavior / response to dietary excess / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / regulation of neuronal synaptic plasticity / negative regulation of long-term synaptic potentiation / negative regulation of platelet activation / positive regulation of dendritic spine maintenance / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of cholesterol efflux / negative regulation of MAP kinase activity / long-term memory / negative regulation of protein secretion / fatty acid homeostasis / regulation of protein-containing complex assembly / synaptic cleft / long-chain fatty acid transport / intracellular transport
類似検索 - 分子機能
Apolipoprotein / Apolipoprotein A/E / : / Apolipoprotein A1/A4/E domain / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Verderame, J.R. / Kantardjieff, K. / Segelke, B. / Weisgraber, K. / Rupp, B.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of the 22K Domain of Human Apolipoprotein E4
著者: Verderame, J.R. / Kantardjieff, K. / Segelke, B. / Weisgraber, K. / Rupp, B.
履歴
登録2002年1月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年6月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 650 HELIX THE HELICES ASSIGNED 1 TO 5 IN THIS ENTRY ARE LABELED IN THE APOE LITERATURE AS 1,1',2,3,4, ... HELIX THE HELICES ASSIGNED 1 TO 5 IN THIS ENTRY ARE LABELED IN THE APOE LITERATURE AS 1,1',2,3,4, WITH 1' BEING A SHORT CONNECTING HELIX BETWEEN 1 AND 2 OF THE FOUR HELIX BUNLDE CONSISTING OF HELICES 1,2,3 AND 4.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: APOLIPOPROTEIN E


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3521
ポリマ－19,3521
非ポリマー00
水4,017223
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)45.511, 53.089, 73.372
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 APOLIPOPROTEIN E / APOE4


分子量: 19351.857 Da / 分子数: 1 / 断片: RECEPTOR BINDING DOMAIN, RESIDUES 1-165 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト)
解説: OBTAINED THROUGH PROTEOLYTIC CLEAVAGE OF FULL LENGTH APOE4 (299 RESIDUES) DURING CRYSTALLIZATION
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P02649
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 223 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細VARIANT: CYS (112) ARG. APOE4 IS A NATURALLY OCCURING ALLELIC VARIANT OF E4, THE SECOND MOST COMMON ...VARIANT: CYS (112) ARG. APOE4 IS A NATURALLY OCCURING ALLELIC VARIANT OF E4, THE SECOND MOST COMMON ISOFORM AFTER E3
配列の詳細ARG A 112, E4 ALLELE, RESIDUES 1-21 ABSENT FROM ELETRON DENSITY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.9 %
結晶化pH: 5.6
詳細: 50MM NA-CACODYLATE, PH 5.6, 20-25% PEG 400, 1% 2-ME, RT, CRYSTALLIZED FROM FULL LENGTH APOE4 CONSTRUCT (299 RESIDUES). PROTEOLYTIC CLEAVAGE IN CRYSTALLIZATION DROP TO 22K FRAGMENT. NEW, THIRD ...詳細: 50MM NA-CACODYLATE, PH 5.6, 20-25% PEG 400, 1% 2-ME, RT, CRYSTALLIZED FROM FULL LENGTH APOE4 CONSTRUCT (299 RESIDUES). PROTEOLYTIC CLEAVAGE IN CRYSTALLIZATION DROP TO 22K FRAGMENT. NEW, THIRD ORTHOGONAL CRYSTAL FORM OF APOE (ORTHO-3)

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データ収集

回折平均測定温度: 125 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1.1
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 1999年4月15日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→20.9 Å / Num. obs: 20168 / % possible obs: 99.97 % / 冗長度: 7.7 % / Rsym value: 0.035 / Net I/σ(I): 12.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
EPMR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1BZ4

1bz4


解像度: 1.7→20.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / SU B: 2.415 / SU ML: 0.08 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.124 / ESU R Free: 0.117 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS THIS IS THE 4TH KNOWN (3RD ORTHORHOMBIC) CRYSTAL FORM OF APOLIPOPROTEIN E. COMPARE 1BZ4, 1OR2, 1OR3, HIGHEST RESOLUTION E4 VARIANT. RESIDUES ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS THIS IS THE 4TH KNOWN (3RD ORTHORHOMBIC) CRYSTAL FORM OF APOLIPOPROTEIN E. COMPARE 1BZ4, 1OR2, 1OR3, HIGHEST RESOLUTION E4 VARIANT. RESIDUES 1-21 ARE ABSENT FROM ELECTRON DENSITY AS OBSERVED IN OTHER CRYSTAL FORMS OF APOE. THE C-TERMINAL BECOMES UNDEFINED PAST RESIDUE 165, ALTHOUGH WEA DENSITY INDICATES THAT MORE RESIDUES COULD BE PRESENT. IT IS NOT KNOWN HOW MANY RESIDUES PAST 165 THIS CONSTRUCT CONTAINS AS IT FORMED IN SITU IN THE CRYSTALLIZATION DROPS THROUGH UNKNOWN PROTOLYTICAL CLEAVAGE FROM 299 RESIDUE, FULL LENGTH NAT APOE4. IT IS KNOWN THAT THROMBIN CLEAVAGE LEAVES A 191 RESIDUE 22KD FRAGMENT. RESIDUES IN FLEXIBLE LOOP REGION 84-89 ARE WEAKLY DEFINED AND EXHIBIT HIGH B-FACTORS, AS COMMONLY OBSERVED IN THE OTHER APOE CRYSTAL FORMS. REGION 124- 126 LINKING HELIX 3 AND 4 APPEARS TO HAVE MULTIPLE CONFORMATIONS INCLUDING THE BACKBONE BUT HAS BEEN MODELLED WITH SINGLE CHAIN ONLY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 1045 5.2 %RANDOM
Rwork0.218 ---
obs0.219 19116 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.25 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.4 Å20 Å20 Å2
2---1 Å20 Å2
3---1.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→20.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1179 0 0 223 1402
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0211222
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7941.9741635
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.1613143
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.59215255
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1170.2178
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02916
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2320.3634
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2220.5149
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2570.335
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2320.532
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2372716
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.35431140
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5073506
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1114495
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.72 Å / Total num. of bins used: 40 /
Rfactor反射数
Rfree0.429 38
Rwork0.304 696

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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