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万見
- PDB-1nfn: APOLIPOPROTEIN E3 (APOE3) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nfn
タイトルAPOLIPOPROTEIN E3 (APOE3)
要素APOLIPOPROTEIN E3
キーワードLIPID TRANSPORT / HEPARIN-BINDING / PLASMA PROTEIN / HDL / VLDL
機能・相同性
機能・相同性情報


lipid transport involved in lipid storage / intermediate-density lipoprotein particle clearance / positive regulation of lipid transport across blood-brain barrier / regulation of cellular response to very-low-density lipoprotein particle stimulus / metal chelating activity / triglyceride-rich lipoprotein particle clearance / discoidal high-density lipoprotein particle / lipoprotein particle / negative regulation of triglyceride metabolic process / negative regulation of cholesterol biosynthetic process ...lipid transport involved in lipid storage / intermediate-density lipoprotein particle clearance / positive regulation of lipid transport across blood-brain barrier / regulation of cellular response to very-low-density lipoprotein particle stimulus / metal chelating activity / triglyceride-rich lipoprotein particle clearance / discoidal high-density lipoprotein particle / lipoprotein particle / negative regulation of triglyceride metabolic process / negative regulation of cholesterol biosynthetic process / regulation of amyloid-beta clearance / positive regulation of lipoprotein transport / Transcriptional regulation by the AP-2 (TFAP2) family of transcription factors / chylomicron remnant clearance / chylomicron remnant / intermediate-density lipoprotein particle / maintenance of location in cell / very-low-density lipoprotein particle remodeling / acylglycerol homeostasis / NMDA glutamate receptor clustering / response to caloric restriction / phosphatidylcholine-sterol O-acyltransferase activator activity / Chylomicron clearance / positive regulation of phospholipid efflux / very-low-density lipoprotein particle clearance / Chylomicron remodeling / lipid transporter activity / positive regulation of cholesterol metabolic process / regulation of behavioral fear response / cellular response to lipoprotein particle stimulus / positive regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / regulation of amyloid fibril formation / Chylomicron assembly / : / high-density lipoprotein particle clearance / chylomicron / phospholipid efflux / regulation of protein metabolic process / high-density lipoprotein particle remodeling / very-low-density lipoprotein particle receptor binding / AMPA glutamate receptor clustering / lipoprotein catabolic process / melanosome organization / multivesicular body, internal vesicle / reverse cholesterol transport / positive regulation of amyloid-beta clearance / positive regulation by host of viral process / high-density lipoprotein particle assembly / low-density lipoprotein particle / protein import / lipoprotein biosynthetic process / cholesterol transfer activity / high-density lipoprotein particle / very-low-density lipoprotein particle / cholesterol catabolic process / low-density lipoprotein particle remodeling / heparan sulfate proteoglycan binding / regulation of Cdc42 protein signal transduction / amyloid precursor protein metabolic process / negative regulation of amyloid fibril formation / triglyceride homeostasis / regulation of amyloid precursor protein catabolic process / positive regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / synaptic transmission, cholinergic / HDL remodeling / negative regulation of endothelial cell migration / cholesterol efflux / regulation of axon extension / regulation of cholesterol metabolic process / negative regulation of protein metabolic process / artery morphogenesis / Scavenging by Class A Receptors / triglyceride metabolic process / positive regulation of dendritic spine development / low-density lipoprotein particle receptor binding / positive regulation of amyloid fibril formation / regulation of innate immune response / virion assembly / negative regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of endothelial cell proliferation / locomotory exploration behavior / antioxidant activity / positive regulation of endocytosis / lipoprotein particle binding / response to dietary excess / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / regulation of neuronal synaptic plasticity / negative regulation of long-term synaptic potentiation / negative regulation of platelet activation / positive regulation of dendritic spine maintenance / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of cholesterol efflux / negative regulation of MAP kinase activity / long-term memory / negative regulation of protein secretion / fatty acid homeostasis / regulation of protein-containing complex assembly / synaptic cleft / long-chain fatty acid transport / intracellular transport
類似検索 - 分子機能
Apolipoprotein / Apolipoprotein A/E / : / Apolipoprotein A1/A4/E domain / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / MOLECULAR REPLACEMENT WITH PHASE IMPROVEMENT BY HOLOGRAPHIC RECONSTRUCTION OF ELECTRON DENSITY / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Rupp, B. / Parkin, S.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1996
タイトル: Novel mechanism for defective receptor binding of apolipoprotein E2 in type III hyperlipoproteinemia.
著者: Dong, L.M. / Parkin, S. / Trakhanov, S.D. / Rupp, B. / Simmons, T. / Arnold, K.S. / Newhouse, Y.M. / Innerarity, T.L. / Weisgraber, K.H.
履歴
登録1996年7月17日処理サイト: BNL
改定 1.01997年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Refinement description / カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: APOLIPOPROTEIN E3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,1621
ポリマ－22,1621
非ポリマー00
水2,792155
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)40.701, 53.355, 84.509
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 APOLIPOPROTEIN E3


分子量: 22162.082 Da / 分子数: 1 / 断片: 22KD RECEPTOR BINDING DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: E2 / 器官: PLASMA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02649
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 155 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.1 %
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Wilson, C., (1991) Science, 252, 1817. / PH range low: 5.3 / PH range high: 4.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
215 %PEG4001drop
320 mMsodium acetate1drop
40.2 %beta-n-octylglucopyranoside1drop
50.1 %beta-mercaptoethanol1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 130 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: ADSC / 検出器: AREA DETECTOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→15 Å / % possible obs: 94 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.0373
反射
*PLUS
Num. obs: 11320 / Observed criterion σ(I): 2

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL-93モデル構築
X-PLORモデル構築
SHELXL-93精密化
X-PLOR精密化
ADSCデータ収集
SHELXL-93位相決定
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: MOLECULAR REPLACEMENT WITH PHASE IMPROVEMENT BY HOLOGRAPHIC RECONSTRUCTION OF ELECTRON DENSITY
開始モデル: PHASING MODEL DERIVED FROM PDB ENTRY 1LPE

1lpe


解像度: 1.8→8 Å / Num. parameters: 5787 / Num. restraintsaints: 5176 / 交差検証法: R-FREE / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 1656 10 %EVERY 10TH REFLECTION
all0.213 16562 --
obs0.209 -94 %-
溶媒の処理溶媒モデル: 'SWAT' IN SHELXL93
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1008 0 0 156 1164
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d2
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.11
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.064
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.072
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.04
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.054

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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