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万見
- PDB-1gs5: N-acetyl-L-glutamate kinase from Escherichia coli complexed with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gs5
タイトルN-acetyl-L-glutamate kinase from Escherichia coli complexed with its substrate N-acetylglutamate and its substrate analog AMPPNP
要素ACETYLGLUTAMATE KINASE
キーワードTRANSFERASE / CARBAMATE KINASE / AMINO ACID KINASE / ARGININE BIOSYNTHESIS / PHOSPHORYL GROUP TRANSFER
機能・相同性
機能・相同性情報


acetylglutamate kinase / acetylglutamate kinase activity / arginine biosynthetic process via ornithine / L-arginine biosynthetic process / DNA damage response / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
N-Acetyl-L-glutamate kinase, noncyclic / Acetylglutamate kinase ArgB / Acetylglutamate kinase family / Carbamate kinase / Acetylglutamate kinase-like / Aspartate/glutamate/uridylate kinase / Acetylglutamate kinase-like superfamily / Amino acid kinase family / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / N-ACETYL-L-GLUTAMATE / Acetylglutamate kinase / Acetylglutamate kinase
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Ramon-Maiques, S. / Marina, A. / Gil-Ortiz, F. / Fita, I. / Rubio, V.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: Structure of Acetylglutamate Kinase, a Key Enzyme for Arginine Biosynthesis and a Prototype for the Amino Acid Kinase Enzyme Family, During Catalysis
著者: Ramon-Maiques, S. / Marina, A. / Gil-Ortiz, F. / Fita, I. / Rubio, V.
履歴
登録2001年12月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月5日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Source and taxonomy / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACETYLGLUTAMATE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9064
ポリマ－27,1861
非ポリマー7203
水3,567198
1
A: ACETYLGLUTAMATE KINASE
ヘテロ分子

A: ACETYLGLUTAMATE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,8128
ポリマ－54,3732
非ポリマー1,4396
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z+1/21
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)59.564, 72.332, 107.418
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2066-

HOH

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要素

#1: タンパク質 ACETYLGLUTAMATE KINASE / NAG KINASE / AGK / N-ACETYL-L-GLUTAMATE 5-PHOSPHOTRANSFERASE


分子量: 27186.492 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: BL21(DE3) / 解説: NOVAGEN / プラスミド: PET-15B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P11445, UniProt: P0A6C8*PLUS, acetylglutamate kinase
#2: 化合物 ChemComp-NLG / N-ACETYL-L-GLUTAMATE / N-アセチルグルタミン酸


分子量: 189.166 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H11NO5
#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 198 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 %
結晶化pH: 4.6
詳細: 27-32% PEG MONOMETHYLETHER 2000, 0.1-0.3M AMMONIUM SULFATE, 5% ETHYLENE GLYCOL, 0.1M SODIUM ACETATE PH 4.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年5月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→53.71 Å / Num. obs: 37460 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.2 % / Rsym value: 0.042 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル解像度: 1.5→1.58 Å / 冗長度: 4.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Rsym value: 0.349 / % possible all: 99.8
反射
*PLUS
最高解像度: 1.5 Å / Num. obs: 37500 / Num. measured all: 196777 / Rmerge(I) obs: 0.042
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.5 Å / % possible obs: 99.8 % / Rmerge(I) obs: 0.349

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GSJ

1gsj


解像度: 1.5→50 Å / SU B: 1.60017 / SU ML: 0.06101 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.09127 / 詳細: NONE
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2128 1883 5 %RANDOM
Rwork0.2088 ---
obs-35599 99.9 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1903 0 45 198 2146
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.5 Å / 最低解像度: 53.71 Å / Num. reflection Rfree: 1861 / Rfactor obs: 0.2088
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg2.08
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.5 Å / 最低解像度: 1.661 Å / Rfactor Rfree: 0.291 / Rfactor Rwork: 0.241 / Num. reflection Rwork: 472 / Total num. of bins used: 10 / Rfactor obs: 0.241

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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