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- PDB-1gs4: Structural basis for the glucocorticoid response in a mutant huma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gs4
タイトルStructural basis for the glucocorticoid response in a mutant human androgen receptor (ARccr) derived from an androgen-independent prostate cancer
要素ANDROGEN RECEPTOR
キーワードANDROGEN RECEPTOR / HUMAN ANDROGEN RECEPTOR / LIGAND-BINDING DOMAIN / CORTISOL/ CORTISONE RESPONSE / PROSTATE CANCER
機能・相同性
機能・相同性情報


male somatic sex determination / lateral sprouting involved in mammary gland duct morphogenesis / male genitalia morphogenesis / POU domain binding / negative regulation of integrin biosynthetic process / regulation of developmental growth / positive regulation of integrin biosynthetic process / tertiary branching involved in mammary gland duct morphogenesis / intracellular receptor signaling pathway / animal organ formation ...male somatic sex determination / lateral sprouting involved in mammary gland duct morphogenesis / male genitalia morphogenesis / POU domain binding / negative regulation of integrin biosynthetic process / regulation of developmental growth / positive regulation of integrin biosynthetic process / tertiary branching involved in mammary gland duct morphogenesis / intracellular receptor signaling pathway / animal organ formation / regulation of prostatic bud formation / androgen binding / regulation of systemic arterial blood pressure / Leydig cell differentiation / epithelial cell morphogenesis / prostate gland growth / epithelial cell differentiation involved in prostate gland development / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / prostate gland epithelium morphogenesis / cellular response to testosterone stimulus / membraneless organelle assembly / RNA polymerase II general transcription initiation factor binding / positive regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / morphogenesis of an epithelial fold / cellular response to steroid hormone stimulus / seminiferous tubule development / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / androgen receptor signaling pathway / mammary gland alveolus development / single fertilization / cellular response to estrogen stimulus / estrogen response element binding / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / positive regulation of phosphorylation / regulation of protein localization to plasma membrane / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / estrogen receptor signaling pathway / steroid binding / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / epithelial cell proliferation / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of cell differentiation / SUMOylation of intracellular receptors / transcription coactivator binding / molecular condensate scaffold activity / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / G protein-coupled receptor activity / multicellular organism growth / beta-catenin binding / positive regulation of miRNA transcription / Nuclear Receptor transcription pathway / nuclear receptor activity / male gonad development / negative regulation of epithelial cell proliferation / MAPK cascade / cell-cell signaling / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / ATPase binding / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / spermatogenesis / molecular adaptor activity / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / in utero embryonic development / transcription by RNA polymerase II / positive regulation of MAPK cascade / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / transcription cis-regulatory region binding / Ub-specific processing proteases / nuclear speck / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of cell population proliferation / signaling receptor binding / positive regulation of cell population proliferation / chromatin binding / positive regulation of gene expression / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Androgen receptor / Androgen receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors ...Androgen receptor / Androgen receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / 9ALPHA-FLUOROCORTISOL / Androgen receptor
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Matias, P.M. / Carrondo, M.A. / Coelho, R. / Thomaz, M. / Zhao, X.-Y. / Wegg, A. / Crusius, K. / Egner, U. / Donner, P.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2002
タイトル: Structural Basis for the Glucocorticoid Response in a Mutant Human Androgen Receptor (Ar(Ccr)) Derived from an Androgen-Independent Prostate Cancer
著者: Matias, P.M. / Carrondo, M.A. / Coelho, R. / Thomaz, M. / Zhao, X.-Y. / Wegg, A. / Crusius, K. / Egner, U. / Donner, P.
履歴
登録2001年12月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02018年2月28日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Database references / Source and taxonomy
カテゴリ: atom_site / citation ...atom_site / citation / entity_src_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _citation.page_last / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line ..._citation.page_last / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 2.12023年12月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ANDROGEN RECEPTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4153
ポリマ－28,9401
非ポリマー4752
水1,910106
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)56.350, 66.230, 73.050
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ANDROGEN RECEPTOR


分子量: 28939.934 Da / 分子数: 1 / 断片: LIGAND-BINDING DOMAIN, RESIDUES 670-917 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P10275
#2: 化合物 ChemComp-ZK5 / 9ALPHA-FLUOROCORTISOL / フルドロコルチゾン


分子量: 380.450 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29FO5
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 106 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED MUTATIONS: LEU (491) HIS, THR (667) ALA

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.3 %
結晶化pH: 7.2 / 詳細: pH 7.20
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
10.4 M1reservoirNa2HPO4/2(H2O)
20.4 M1reservoirK2HPO4
30.1 MTris-maleate1reservoirpH9.5
45 %PEG2001reservoir
510 mMHEPES1droppH7.2
60.1 %n-octyl-beta-glucoside1drop
710 %glycerol1drop
810 nM9alpha-fluorocortisol1drop
9150 mM1dropLi2SO4
1010 mMdithiothreitol1drop
111 mMprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2001年4月15日 / 詳細: TOROIDAL MIRRORS
放射モノクロメーター: DIAMOND(111)+GE(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→21.5 Å / Num. obs: 20504 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.045 / Net I/σ(I): 18
反射 シェル解像度: 1.95→2 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.266 / Mean I/σ(I) obs: 4 / % possible all: 100
反射
*PLUS
Num. obs: 20515 / % possible obs: 99.9 % / Num. measured all: 74323
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL-97精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1E3G

1e3g


解像度: 1.95→21.5 Å / Num. parameters: 8549 / Num. restraintsaints: 8331 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.285 998 5 %RANDOM 5% SUBSET
obs0.205 -100 %-
all-20504 --
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER
Refine analyzeNum. disordered residues: 1 / Occupancy sum non hydrogen: 2083
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→21.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1994 0 32 106 2132
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.019
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.027
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.035
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.15
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.073
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL / バージョン: 97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor all: 0.205 / Rfactor obs: 0.197
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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