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- PDB-1gqz: Refinement of Haemophilus influenzae Diaminopimelate epimerase at 1.7A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gqz
タイトルRefinement of Haemophilus influenzae Diaminopimelate epimerase at 1.7A
要素DIAMINOPIMELATE EPIMERASE
キーワードISOMERASE / PEPTIDOGLYCAN BIOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


diaminopimelate epimerase / diaminopimelate epimerase activity / lysine biosynthetic process via diaminopimelate / cytosol
類似検索 - 分子機能
Diaminopimelate epimerase, active site / Diaminopimelate epimerase signature. / Diaminopimelate epimerase, DapF / Diaminopimelate epimerase / Diaminopimelate Epimerase; Chain A, domain 1 / Diaminopimelate Epimerase; Chain A, domain 1 / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Diaminopimelate epimerase
類似検索 - 構成要素
生物種HAEMOPHILUS INFLUENZAE (インフルエンザ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Roper, D.I. / Huyton, T. / Turkenburg, J.P.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. / 年: 2004
タイトル: Refinement of Haemophilus influenzae diaminopimelic acid epimerase (DapF) at 1.75 A resolution suggests a mechanism for stereocontrol during catalysis.
著者: Lloyd, A.J. / Huyton, T. / Turkenburg, J. / Roper, D.I.
履歴
登録2001年12月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年2月28日Group: Database references / Source and taxonomy / カテゴリ: citation / citation_author / entity_src_gen
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.page_last ..._citation.journal_abbrev / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DIAMINOPIMELATE EPIMERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,2791
ポリマ－30,2791
非ポリマー00
水6,359353
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)99.637, 113.870, 64.481
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 DIAMINOPIMELATE EPIMERASE / DAP EPIMERASE


分子量: 30279.475 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) HAEMOPHILUS INFLUENZAE (インフルエンザ菌)
株: KW20 / プラスミド: PET28 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): T7 / 参照: UniProt: P44859, diaminopimelate epimerase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 353 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.12 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: 0.1M IMIDIZOLE PH 6.5,
結晶化
*PLUS
温度: 290 K / pH: 6.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
11 Msodium acetate1drop
20.1 Mimidazole1droppH6.5
310 mg/mlprotein1drop
425 mMHEPES1reservoirpH8.0
55 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 290 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 1.54
検出器日付: 1999年7月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→56 Å / Num. obs: 37280 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.039 / Net I/σ(I): 29.98
反射 シェル解像度: 1.75→2 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.212 / Mean I/σ(I) obs: 7.41 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
最高解像度: 1.75 Å / 最低解像度: 56.8 Å / Num. obs: 37359 / % possible obs: 99.18 % / Rmerge(I) obs: 0.039
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.9 % / Rmerge(I) obs: 0.212 / Mean I/σ(I) obs: 7.41

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1BWZ

1bwz


解像度: 1.75→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU B: 4.788 / SU ML: 0.08 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.126 / ESU R Free: 0.092 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. SIDE CHAIN DENSITY FOR THE FOLLOWING RESIDUES WAS POOR AND THEREFORE OCCUPANCIES SET TO ZERO: GLU 28, GLU 55, LYS93,LYS 109, GLU124, LYS ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. SIDE CHAIN DENSITY FOR THE FOLLOWING RESIDUES WAS POOR AND THEREFORE OCCUPANCIES SET TO ZERO: GLU 28, GLU 55, LYS93,LYS 109, GLU124, LYS 134, ARG 142, PHE 271. THE LAST TWO RESIDUES WERE SIMULARLY DISORDED AND MODELED AS ALANINE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.196 1850 5 %RANDOM
Rwork0.165 ---
obs0.167 35201 99.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.91 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å20 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2083 0 0 353 2436
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021899
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7071.9352884
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.83734405
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3943273
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.50915364
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.2323
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022428
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02421
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.230.3337
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2060.31820
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1880.5269
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.040.38
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2190.325
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1290.523
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3091.51354
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.18622173
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.2843771
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.2014.5711
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.79 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.228 138
Rwork0.173 2544
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 37280
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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