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万見
- PDB-1gpd: STUDIES OF ASYMMETRY IN THE THREE-DIMENSIONAL STRUCTURE OF LOBSTE... -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 1gpd
タイトルSTUDIES OF ASYMMETRY IN THE THREE-DIMENSIONAL STRUCTURE OF LOBSTER D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
要素D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / OXIDO-REDUCTASE(ALDEHYDE/DONR / NAD/ACCPT) / OXIDO-REDUCTASE(ALDEHYDE-DONR / NAD-ACCPT) COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating) / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity / glycolytic process / glucose metabolic process / NAD binding / NADP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 ...Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / PHOSPHATE ION / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Homarus americanus (アメリカウミザリガニ)
手法X線回折 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Moras, D. / Olsen, K.W. / Sabesan, M.N. / Buehner, M. / Ford, G.C. / Rossmann, M.G.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1975
タイトル: Studies of asymmetry in the three-dimensional structure of lobster D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase.
著者: Moras, D. / Olsen, K.W. / Sabesan, M.N. / Buehner, M. / Ford, G.C. / Rossmann, M.G.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1976
タイトル: Anion Binding Sites in the Active Center of D-Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase
著者: Olsen, K.W. / Garavito, R.M. / Sabesan, M.N. / Rossmann, M.G.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1976
タイトル: Studies on Coenzyme Binding to Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase
著者: Olsen, K.W. / Garavito, R.M. / Sabesan, M.N. / Rossmann, M.G.
#3: ジャーナル: STRUCTURE AND CONFORMATION OF NUCLEIC ACIDS AND PROTEIN-NUCLEIC ACID INTERACTIONS : PROCEEDINGS OF THE FOURTH ANNUAL HARRY STEENBOCK SYMPOSIUM, JUNE 16-19, 1974, MADISON, WISCONSIN
年: 1975
タイトル: A Comparison of the Binding and Function of Nad with Respect to Lactate Dehydrogenase and Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase
著者: Rossmann, M.G.
#4: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1975
タイトル: Sequence Variability and Structure of D-Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase
著者: Olsen, K.W. / Moras, D. / Rossmann, M.G. / Harris, J.I.
#5: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1974
タイトル: Three-Dimensional Structure of D-Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase
著者: Buehner, M. / Ford, G.C. / Moras, D. / Olsen, K.W. / Rossmann, M.G.
#6: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1974
タイトル: Structure Determination of Crystalline Lobster D-Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase
著者: Buehner, M. / Ford, G.C. / Moras, D. / Olsen, K.W. / Rossmann, M.G.
#7: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1973
タイトル: D-Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase,Three Dimensional Structure and Evolutionary Significance
著者: Buehner, M. / Ford, G.C. / Moras, D. / Olsen, K.W. / Rossmann, M.G.
#8: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.A / 年: 1975
タイトル: An Application of the Molecular Replacement Technique in Direct Space to a Known Protein Structure
著者: Argos, P. / Ford, G.C. / Rossmann, M.G.
#9: ジャーナル: Atlas of Macromolecular Structure on Microfiche
年: 1976
#10: ジャーナル: Atlas of Protein Sequence and Structure,Supplement 2
年: 1976
履歴
登録1975年7月1日処理サイト: BNL
改定 1.01977年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32014年10月29日Group: Derived calculations
改定 2.02023年9月27日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: atom_site / atom_sites ...atom_site / atom_sites / cell / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / database_PDB_matrix / pdbx_database_remark / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_planes / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_rmsd_bond / pdbx_validate_torsion / struct_conn / struct_ncs_oper / struct_site
Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][3] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _atom_sites.fract_transf_vector[1] / _atom_sites.fract_transf_vector[2] / _atom_sites.fract_transf_vector[3] / _cell.Z_PDB / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _database_PDB_matrix.origx[1][1] / _database_PDB_matrix.origx[1][2] / _database_PDB_matrix.origx[1][3] / _database_PDB_matrix.origx[2][1] / _database_PDB_matrix.origx[2][2] / _database_PDB_matrix.origx[2][3] / _database_PDB_matrix.origx[3][1] / _database_PDB_matrix.origx[3][2] / _database_PDB_matrix.origx[3][3] / _database_PDB_matrix.origx_vector[1] / _database_PDB_matrix.origx_vector[2] / _database_PDB_matrix.origx_vector[3] / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.dist / _pdbx_validate_planes.rmsd / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_deviation / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_value / _pdbx_validate_rmsd_bond.bond_deviation / _pdbx_validate_rmsd_bond.bond_value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ncs_oper.code / _struct_ncs_oper.matrix[1][1] / _struct_ncs_oper.matrix[1][2] / _struct_ncs_oper.matrix[1][3] / _struct_ncs_oper.matrix[2][1] / _struct_ncs_oper.matrix[2][2] / _struct_ncs_oper.matrix[2][3] / _struct_ncs_oper.matrix[3][1] / _struct_ncs_oper.matrix[3][2] / _struct_ncs_oper.matrix[3][3] / _struct_ncs_oper.vector[1] / _struct_ncs_oper.vector[2] / _struct_ncs_oper.vector[3] / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
詳細: Coordinates and associated ncs operations (if present) transformed into standard crystal frame
Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 700SHEET THE SHEET SUBSTRUCTURE OF THE CATALYTIC DOMAIN IS BIFURCATED. TO REPRESENT THIS FEATURE ...SHEET THE SHEET SUBSTRUCTURE OF THE CATALYTIC DOMAIN IS BIFURCATED. TO REPRESENT THIS FEATURE REDUNDANT SHEETS ARE DEFINED FOR EACH OF THE TWO SUBUNITS. STRANDS 1-7 OF SHEETS GC1 AND RC1 ARE IDENTICAL TO STRANDS 1-7 OF SHEETS GC2 AND RC2.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
G: D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
R: D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,2758
ポリマ－71,5682
非ポリマー1,7076
水00
1
G: D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
R: D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子

G: D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
R: D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,54916
ポリマ－143,1364
非ポリマー3,41312
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation1
Buried area5170 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area28930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)149.000, 139.100, 80.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1generate(-0.17047561, -0.7483215, -0.64025496), (-0.74877992, -0.32451881, 0.57793364), (-0.64132256, 0.57854293, -0.50500557)96.24453, 70.94252, 41.77925
2given(0.00941452, 0.98799104, 0.15210148), (0.98861313, -0.03236886, 0.14896707), (0.15233541, 0.14910228, -0.97704567)38.22796, -40.04659, 6.4287
3given(-0.83893891, -0.23966954, 0.48815347), (-0.23983321, -0.64311232, -0.72690072), (0.48898716, -0.72764522, 0.48205124)115.57931, 59.02943, -9.1524

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要素

#1: タンパク質 D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE


分子量: 35783.949 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Homarus americanus (アメリカウミザリガニ)
参照: UniProt: P00357, glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating)
#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 78.95 %
結晶化
*PLUS
pH: 5.5 / 手法: unknown
詳細: (batch), took Watoson & Banaszak from Buehner et al., from original paper.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
13.0 Mammonium sulfate11
20.001 MEDTA11
30.001 Mmercaptoethanol11

-
データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.9 Å / Num. obs: 13090 / Num. measured all: 33302

-
解析

精密化最高解像度: 2.9 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5020 0 92 0 5112
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.9 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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