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- PDB-6quq: Crystal structure of glutathionylated glycolytic glyceraldehyde-3... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6quq
タイトルCrystal structure of glutathionylated glycolytic glyceraldehyde-3- phosphate dehydrogenase from Arabidopsis thaliana (AtGAPC1)
要素Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase GAPC1, cytosolic
キーワードOXIDOREDUCTASE / Rossman fold / oxidoreductase activity / NAD / cytosolic / glutathione
機能・相同性
機能・相同性情報


fruit development / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NADP+) (non-phosphorylating) activity / seed development / salicylic acid binding / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating) / response to sucrose / apoplast / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity / plant-type vacuole / mitochondrial envelope ...fruit development / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NADP+) (non-phosphorylating) activity / seed development / salicylic acid binding / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating) / response to sucrose / apoplast / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity / plant-type vacuole / mitochondrial envelope / response to redox state / chloroplast / gluconeogenesis / glycolytic process / response to hydrogen peroxide / NAD binding / NADP binding / response to heat / response to oxidative stress / copper ion binding / positive regulation of DNA-templated transcription / mitochondrion / DNA binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 ...Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTATHIONE / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase GAPC1, cytosolic
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.993 Å
データ登録者Fermani, S. / Zaffagnini, M. / Falini, G. / Trost, P.
資金援助 イタリア, 1件
組織認可番号国
FARB2012-University of Bologna イタリア
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2019
タイトル: Glutathionylation primes soluble glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase for late collapse into insoluble aggregates.
著者: Zaffagnini, M. / Marchand, C.H. / Malferrari, M. / Murail, S. / Bonacchi, S. / Genovese, D. / Montalti, M. / Venturoli, G. / Falini, G. / Baaden, M. / Lemaire, S.D. / Fermani, S. / Trost, P.
履歴
登録2019年2月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
O: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase GAPC1, cytosolic
R: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase GAPC1, cytosolic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,64913
ポリマ－73,0352
非ポリマー2,61411
水63135
1
O: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase GAPC1, cytosolic
R: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase GAPC1, cytosolic
ヘテロ分子

O: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase GAPC1, cytosolic
R: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase GAPC1, cytosolic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,29926
ポリマ－146,0714
非ポリマー5,22822
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_556x,x-y,-z+7/61
Buried area25400 Å2
ΔGint-380 kcal/mol
Surface area44310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.365, 77.365, 406.814
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11O-405-

SO4

21O-516-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase GAPC1, cytosolic / NAD-dependent glyceraldehydephosphate dehydrogenase C subunit 1


分子量: 36517.707 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: glutathynilated enzyme
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: GAPC1, GAPC, GAPDH, At3g04120, T6K12.26 / 器官: cytoplasm / 細胞株 (発現宿主): BL21DE3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P25858, glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating)
#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 35 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.97 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 3.0 M (NH4)2SO4, 0.1 M Hepes-NaOH, 0.1 mM H2O2 and 1 mM GSH

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1.26 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年5月15日
詳細: Cilindrical Mirror with 50 nm Pt-coating, Toridal Mirros with 50 nm Pt-coating
放射モノクロメーター: Double Crystal Si111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.26 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.99→47.66 Å / Num. obs: 15692 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 18.7 % / Biso Wilson estimate: 69 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Rpim(I) all: 0.021 / Rrim(I) all: 0.091 / Net I/σ(I): 25.1
反射 シェル解像度: 2.99→3.16 Å / 冗長度: 19.4 % / Rmerge(I) obs: 0.303 / Mean I/σ(I) obs: 9.1 / Num. unique obs: 2155 / Rpim(I) all: 0.07 / Rrim(I) all: 0.311 / % possible all: 98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4Z0H

4z0h


解像度: 2.993→47.657 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / 位相誤差: 27.98
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3031 779 5 %
Rwork0.2488 --
obs0.2513 15571 99.62 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 73.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.993→47.657 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5275 0 15 35 5325
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.015388
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4027307
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.2943197
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071835
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008913
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9931-3.18060.40331180.34032329X-RAY DIFFRACTION98
3.1806-3.42620.39821370.3082379X-RAY DIFFRACTION100
3.4262-3.77080.31271350.2732414X-RAY DIFFRACTION100
3.7708-4.31610.30531300.24142465X-RAY DIFFRACTION100
4.3161-5.43670.24191160.21652495X-RAY DIFFRACTION100
5.4367-47.66330.28581430.22382710X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 38.0316 Å / Origin y: 36.757 Å / Origin z: 236.0123 Å
111213212223313233
T0.1211 Å2-0.0787 Å2-0.0542 Å2-0.3113 Å2-0.0475 Å2--0.2096 Å2
L0.0583 °20.0065 °2-0.0378 °2-0.0357 °20.03 °2--0.0983 °2
S0.0308 Å °0.0453 Å °-0.0313 Å °-0.0328 Å °-0.0606 Å °0.0296 Å °-0.151 Å °-0.0821 Å °0.0177 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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