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- PDB-3gpd: TWINNING IN CRYSTALS OF HUMAN SKELETAL MUSCLE D-GLYCERALDEHYDE-3-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gpd
タイトルTWINNING IN CRYSTALS OF HUMAN SKELETAL MUSCLE D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
要素D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE (NAD(A)-ALDEHYDE(D))
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-cysteine S-trans-nitrosylation / 転移酵素; 含窒素の基を移すもの; その他の含窒素の基を移すもの / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating) / peptidyl-cysteine S-nitrosylase activity / killing by host of symbiont cells / negative regulation of endopeptidase activity / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / Gluconeogenesis / GAIT complex ...peptidyl-cysteine S-trans-nitrosylation / 転移酵素; 含窒素の基を移すもの; その他の含窒素の基を移すもの / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating) / peptidyl-cysteine S-nitrosylase activity / killing by host of symbiont cells / negative regulation of endopeptidase activity / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / Gluconeogenesis / GAIT complex / Glycolysis / positive regulation of type I interferon production / regulation of macroautophagy / defense response to fungus / lipid droplet / positive regulation of cytokine production / glycolytic process / cellular response to type II interferon / microtubule cytoskeleton organization / glucose metabolic process / NAD binding / microtubule cytoskeleton / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / disordered domain specific binding / NADP binding / microtubule binding / nuclear membrane / neuron apoptotic process / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / vesicle / killing of cells of another organism / protein stabilization / negative regulation of translation / ribonucleoprotein complex / intracellular membrane-bounded organelle / perinuclear region of cytoplasm / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 ...Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Watson, H.C. / Campbell, J.C.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1976
タイトル: Twinning in crystals of human skeletal muscle D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase.
著者: Mercer, W.D. / Winn, S.I. / Watson, H.C.
#1: ジャーナル: Nature New Biol. / 年: 1972
タイトル: Low Resolution Structure of Glyceraldehyde 3-Phosphate Dehydrogenase
著者: Watson, H.C. / Duee, E. / Mercer, W.D.
#2: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1981
タイトル: The Complete Amino Acid Sequence of Human Muscle Glyceraldehyde 3-Phosphate Dehydrogenase
著者: Nowak, K. / Wolny, M. / Banas, T.
履歴
登録1983年6月20日処理サイト: BNL
改定 1.01983年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年12月25日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / database_PDB_caveat / pdbx_entry_details / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700SHEET EACH SUBUNIT HAS A COFACTOR-BINDING DOMAIN AND A CATALYTIC DOMAIN. FOLLOWING THE NOMENCLATURE ...SHEET EACH SUBUNIT HAS A COFACTOR-BINDING DOMAIN AND A CATALYTIC DOMAIN. FOLLOWING THE NOMENCLATURE USED IN THE LOBSTER AND BACILLUS STEAROTHERMOPHILUS ENTRIES, THE LETTERS B AND C IN THE THREE-CHARACTER SHEET IDENTIFIERS ARE USED TO DENOTE THE APPROPRIATE DOMAIN. ASSIGNMENT OF RESIDUES TO SHEETS HAS BEEN DONE ON THE BASIS OF THE MAIN-CHAIN DIHEDRAL ANGLES (+- 25 DEGREES). RELATED HYDROGEN BONDS MAY DEVIATE SIGNIFICANTLY FROM ACCEPTED VALUES.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
R: D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
G: D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,5578
ポリマ－71,8462
非ポリマー1,7116
水00
1
R: D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
G: D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子

R: D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
G: D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,11416
ポリマ－143,6924
非ポリマー3,42212
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area18270 Å2
ΔGint-241 kcal/mol
Surface area47260 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)132.400, 97.900, 81.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.30, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-1, 0.00212, -0.00057), (-0.00212, -1, -0.00125), (-0.00057, -0.00125, 1)
ベクター: 0.00358, -0.01515, 0.05394)
詳細THE NON-CRYSTALLOGRAPHIC DIAD RELATING THE TWO SUBUNITS IS GIVEN ON THE MTRIX RECORDS BELOW. APPLYING THIS TRANSFORMATION TO THE RED SUBUNIT WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR THE GREEN SUBUNIT. THIS DIAD CORRESPONDS CLOSELY TO THE CRYSTAL C-AXIS. THE TRANSFORMATION WAS DERIVED USING THE SYMMETRY AVERAGING PROCEDURE CONTAINED IN THE HENDRICKSON AND KONNERT PROGRAM. THIS CORRESPONDS TO THE R-AXIS OF THE P, Q, R SCHEME USED IN STRUCTURAL STUDIES OF OTHER SPECIES OF THE ENZYME.

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要素

#1: タンパク質 D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE


分子量: 35922.945 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P00354, UniProt: P04406*PLUS, glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating)
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
構成要素の詳細TURNS ARE SPECIFIED WHERE CA(N) TO CA(N+3) IS LESS THAN 5.7 ANGSTROMS AND O(N) TO N(N+3) IS LESS ...TURNS ARE SPECIFIED WHERE CA(N) TO CA(N+3) IS LESS THAN 5.7 ANGSTROMS AND O(N) TO N(N+3) IS LESS THAN 3.2 ANGSTROMS. MORE EXACT TURN DEFINITION MUST AWAIT HIGHER RESOLUTION REFINEMENT.
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.32 %
結晶化
*PLUS
pH: 5.5 / 手法: microdialysis
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15 mMEDTA12
25 mM2-mercaptoethanol12
35 mMNAD+12
46 mg/mlprotein11

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解析

精密化Rfactor Rwork: 0.33 / 最高解像度: 3.5 Å
詳細: THE RESOLUTION COULD BE EXTENDED TO ABOUT 1.5 ANGSTROMS USING SYNCHROTRON RADIATION.
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 3.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5046 0 108 0 5154
精密化
*PLUS
最高解像度: 3.5 Å / Rfactor obs: 0.33
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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