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- PDB-1god: MONOMERIC LYS-49 PHOSPHOLIPASE A2 HOMOLOGUE ISOLATED FROM THE VEN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1god
タイトルMONOMERIC LYS-49 PHOSPHOLIPASE A2 HOMOLOGUE ISOLATED FROM THE VENOM OF CERROPHIDION (BOTHROPS) GODMANI
要素PROTEIN (PHOSPHOLIPASE A2)
キーワードHYDROLASE / LYS49-PHOSPHOLIPASE A2 / SNAKE VENOM / BOTHROPS
機能・相同性
機能・相同性情報


calcium-dependent phospholipase A2 activity / arachidonate secretion / phospholipid metabolic process / lipid catabolic process / negative regulation of T cell proliferation / phospholipid binding / toxin activity / calcium ion binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Phospholipase A2, aspartic acid active site / Phospholipase A2 aspartic acid active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2, histidine active site / Phospholipase A2 histidine active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain ...Phospholipase A2, aspartic acid active site / Phospholipase A2 aspartic acid active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2, histidine active site / Phospholipase A2 histidine active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Basic phospholipase A2 homolog GodMT-II
類似検索 - 構成要素
生物種Cerrophidion godmani (ヘビ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Arni, R.K. / Fontes, M.R.M. / Barberato, C. / Gutierrez, J.M. / Diaz-Oreiro, C. / Ward, R.J.
引用
ジャーナル: Arch.Biochem.Biophys. / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of myotoxin II, a monomeric Lys49-phospholipase A2 homologue isolated from the venom of Cerrophidion (Bothrops) godmani.
著者: Arni, R.K. / Fontes, M.R. / Barberato, C. / Gutierrez, J.M. / Diaz, C. / Ward, R.J.
#1: ジャーナル: Protein Pept.Lett. / 年: 1998
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Diffraction Analysis of a Lys49-Pla2 Homologue from Cerrophidion Godmani Venom
著者: De Azevedo Jr., W.F. / Ward, R.J. / Gutierrez, J.M. / Diaz-Oreiro, C. / Arni, R.K.
履歴
登録1999年4月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: NDB
改定 1.01999年4月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月2日Group: Database references / Refinement description / カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月9日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (PHOSPHOLIPASE A2)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,7341
ポリマ－13,7341
非ポリマー00
水90150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)60.560, 60.560, 84.720
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Cell settingtetragonal
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (PHOSPHOLIPASE A2) / EC 3.1.1.4 / GODMT-II


分子量: 13733.950 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Cerrophidion godmani (ヘビ) / 参照: UniProt: P81165, phospholipase A2
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 50 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 59 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.1 M SODIUM ACETATE (PH 4.6), 2.0 M (NH4)2SO4, 1MM NANO3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
15 mg/mlprotein1drop
20.1 Macetate1reservoirpH4.6
32.0 Mammonium sulfate1reservoir
41 mM1reservoirNaN3

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1995年1月15日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→8 Å / Num. obs: 22540 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3 % / Rsym value: 0.09
反射
*PLUS
Num. obs: 4482 / Num. measured all: 22540 / Rmerge(I) obs: 0.09

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
X-PLOR3.851精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1CLP

1clp


解像度: 2.8→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: OVERALL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.282 327 10.5 %RANDOM
Rwork0.188 ---
obs-3129 78.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 35.5 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.45 Å0.32 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.53 Å0.35 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数949 0 0 50 999
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d27.2
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.22
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.068 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.36 37 11.4 %
Rwork0.23 288 -
obs--50.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 8 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 10.5 % / Rfactor obs: 0.188
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 35.5 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg27.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.22
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / Rfactor Rfree: 0.36 / % reflection Rfree: 11.4 % / Rfactor Rwork: 0.23

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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