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- PDB-1gmd: X-ray crystal structure of gamma-chymotrypsin in hexane -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gmd
タイトルX-ray crystal structure of gamma-chymotrypsin in hexane
要素
  • (GAMMA-CHYMOTRYPSIN ...) x 3
  • PRO GLY ALA TYR ASP PEPTIDE
キーワードHYDROLASE / SERINE PROTEASE
機能・相同性
機能・相同性情報


chymotrypsin / serpin family protein binding / serine protease inhibitor complex / digestion / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases ...Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
HEXANE / Chymotrypsinogen A
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Yennawar, N.H. / Yennawar, H.P. / Banerjee, S. / Farber, G.K.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: X-ray crystal structure of gamma-chymotrypsin in hexane.
著者: Yennawar, N.H. / Yennawar, H.P. / Farber, G.K.
履歴
登録1993年8月20日処理サイト: BNL
改定 1.01993年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32013年4月24日Group: Derived calculations
改定 1.42024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700SHEET THE SHEETS PRESENTED AS *S1* AND *S2* ON SHEET RECORDS BELOW ARE ACTUALLY SIX-STRANDED BETA ...SHEET THE SHEETS PRESENTED AS *S1* AND *S2* ON SHEET RECORDS BELOW ARE ACTUALLY SIX-STRANDED BETA BARRELS. THIS IS REPRESENTED BY SEVEN-STRANDED SHEETS IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: GAMMA-CHYMOTRYPSIN A
F: GAMMA-CHYMOTRYPSIN A
G: GAMMA-CHYMOTRYPSIN A
B: PRO GLY ALA TYR ASP PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,38711
ポリマ－25,7844
非ポリマー6037
水2,342130
1
E: GAMMA-CHYMOTRYPSIN A
F: GAMMA-CHYMOTRYPSIN A
G: GAMMA-CHYMOTRYPSIN A
B: PRO GLY ALA TYR ASP PEPTIDE
ヘテロ分子

E: GAMMA-CHYMOTRYPSIN A
F: GAMMA-CHYMOTRYPSIN A
G: GAMMA-CHYMOTRYPSIN A
B: PRO GLY ALA TYR ASP PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,77522
ポリマ－51,5688
非ポリマー1,20614
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_675-x+1,-y+2,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)69.340, 69.320, 97.510
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212

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要素

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GAMMA-CHYMOTRYPSIN ... , 3種, 3分子 EFG

#1: タンパク質・ペプチド GAMMA-CHYMOTRYPSIN A


分子量: 1253.511 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00766, chymotrypsin
#2: タンパク質 GAMMA-CHYMOTRYPSIN A


分子量: 13934.556 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00766, chymotrypsin
#3: タンパク質 GAMMA-CHYMOTRYPSIN A


分子量: 10074.495 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00766, chymotrypsin

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 B

#4: タンパク質・ペプチド PRO GLY ALA TYR ASP PEPTIDE


分子量: 521.521 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ)

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非ポリマー , 2種, 137分子

#5: 化合物
ChemComp-HEX / HEXANE / ヘキサン


分子量: 86.175 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 130 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細RESIDUES 500 - 505 ARE A PENTAPEPTIDE IN THE ACTIVE SITE AS A TETRAHEDRAL INTERMEDIATE. C OF ...RESIDUES 500 - 505 ARE A PENTAPEPTIDE IN THE ACTIVE SITE AS A TETRAHEDRAL INTERMEDIATE. C OF RESIDUE TYR 504 IS TETRAHEDRAL AND IS COVALENTLY LINKED TO SER 195 OG AND N OF ASP 505. THE CARBOXY TERMINUS OF ASP 505 WAS NOT CLEAR IN THE ELECTRON DENSITY MAP AND HAS NOT BEEN MODELLED.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.85 %
結晶化
*PLUS
pH: 5.6 / 手法: batch method
詳細: referred to 'Stoddard, B. L.', (1990) Biochemistry, 29, 4871-4879
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
115 mg/mlchymotrypsin11
210 mMsodium cacodylate11
30.75 %satcetyltrimethylammonium bromide11
445 %satammonium sulfate11
565 %satammonium sulphate12

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射最高解像度: 2.2 Å
反射
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / Num. obs: 7606 / Observed criterion σ(I): 2 / Num. measured all: 13982 / Rmerge(I) obs: 0.092

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解析

ソフトウェア名称: X-PLOR / バージョン: 1GMD / 分類: 精密化
精密化Rfactor Rwork: 0.176 / Rfactor obs: 0.176 / 最高解像度: 2.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1772 0 42 130 1944
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.82
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 5 Å / Rfactor obs: 0.176
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_d / Dev ideal: 1.82

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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