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万見
- PDB-1gl4: Nidogen-1 G2/Perlecan IG3 Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gl4
タイトルNidogen-1 G2/Perlecan IG3 Complex
要素
  • BASEMENT MEMBRANE-SPECIFIC HEPARAN SULFATE PROTEOGLYCAN CORE PROTEIN
  • NIDOGEN-1
キーワードBASEMENT MEMBRANE / IMMUNOGLOBULIN-LIKE DOMAIN / EXTRACELLULAR MATRIX / PROTEOGLYCAN / HEPARAN SULFATE
機能・相同性
機能・相同性情報


Laminin interactions / regulation of basement membrane organization / glomerular basement membrane development / laminin-1 binding / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / Degradation of the extracellular matrix / embryonic skeletal system morphogenesis / cartilage development involved in endochondral bone morphogenesis / endochondral ossification / protein complex involved in cell-matrix adhesion ...Laminin interactions / regulation of basement membrane organization / glomerular basement membrane development / laminin-1 binding / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / Degradation of the extracellular matrix / embryonic skeletal system morphogenesis / cartilage development involved in endochondral bone morphogenesis / endochondral ossification / protein complex involved in cell-matrix adhesion / extracellular matrix binding / proteoglycan binding / positive regulation of cell-substrate adhesion / cardiac muscle tissue development / positive regulation of muscle cell differentiation / basement membrane / chondrocyte differentiation / collagen binding / extracellular matrix organization / extracellular matrix / positive regulation of cell adhesion / receptor-mediated endocytosis / cell-matrix adhesion / cell periphery / brain development / Golgi lumen / intracellular protein localization / : / protease binding / angiogenesis / calcium ion binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
NIDO domain / G2 nidogen/fibulin G2F / Nidogen-like / G2F domain / Nidogen G2 beta-barrel domain profile. / NIDO domain profile. / Extracellular domain of unknown function in nidogen (entactin) and hypothetical proteins. / G2 nidogen domain and fibulin / : / Laminin IV ...NIDO domain / G2 nidogen/fibulin G2F / Nidogen-like / G2F domain / Nidogen G2 beta-barrel domain profile. / NIDO domain profile. / Extracellular domain of unknown function in nidogen (entactin) and hypothetical proteins. / G2 nidogen domain and fibulin / : / Laminin IV / Laminin B (Domain IV) / Laminin IV type A domain profile. / Laminin B domain / EGF domain / EGF domain / : / Laminin/attractin EGF domain / : / Laminin G domain / Laminin-type EGF-like (LE) domain profile. / Laminin-type EGF-like (LE) domain signature. / Laminin-type epidermal growth factor-like domai / Laminin EGF domain / Thyroglobulin type-1 repeat signature. / Domain found in sea urchin sperm protein, enterokinase, agrin / Thyroglobulin type-1 / Thyroglobulin type-1 superfamily / Thyroglobulin type-1 repeat / Thyroglobulin type-1 domain profile. / Thyroglobulin type I repeats. / Complement Clr-like EGF domain / Laminin-type EGF domain / Complement Clr-like EGF-like / SEA domain profile. / SEA domain / Laminin G domain profile. / Laminin G domain / Laminin G domain / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / : / Calcium-binding EGF domain / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Coagulation Factor Xa inhibitory site / Green Fluorescent Protein / Green fluorescent protein / EGF-like domain / Immunoglobulin domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Epidermal growth factor-like domain. / Green fluorescent protein / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Nidogen-1 / Basement membrane-specific heparan sulfate proteoglycan core protein
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Kvansakul, M. / Hopf, M. / Ries, A. / Timpl, R. / Hohenester, E.
引用
ジャーナル: Embo J. / 年: 2001
タイトル: Structural Basis for the High-Affinity Interaction of Nidogen-1 with Immunoglobulin-Like Domain 3 of Perlecan
著者: Kvansakul, M. / Hopf, M. / Ries, A. / Timpl, R. / Hohenester, E.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol . / 年: 2001
タイトル: Crystal Structure and Mutational Analysis of a Perlecan-Binding Fragment of Nidogen-1
著者: Hopf, M. / Gohring, W. / Ries, A. / Timpl, R. / Hohenester, E.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Mapping of Binding Sites for Nidogens, Fibulin-2, Fibronectin and Heparin to Different Ig Modules of Perlecan
著者: Hopf, M. / Gohring, W. / Mann, K. / Timpl, R.
履歴
登録2001年8月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年11月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NIDOGEN-1
B: BASEMENT MEMBRANE-SPECIFIC HEPARAN SULFATE PROTEOGLYCAN CORE PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,2174
ポリマ－41,9132
非ポリマー3042
水3,135174
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)55.920, 72.300, 103.930
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 NIDOGEN-1 / ENTACTIN


分子量: 31350.930 Da / 分子数: 1 / 断片: G2 RESIDUES 385-665 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 細胞株 (発現宿主): 293-EBNA / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P10493
#2: タンパク質 BASEMENT MEMBRANE-SPECIFIC HEPARAN SULFATE PROTEOGLYCAN CORE PROTEIN / PERLECAN / HSPG / PLC


分子量: 10562.085 Da / 分子数: 1 / 断片: IG3 RESIDUES 1765-1858 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: VECTOR-DERIVED N-TERMINAL APLA / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 解説: VECTOR-DERIVED N-TERMINAL APLA / 細胞株 (発現宿主): 293-EBNA / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q05793
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 174 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.1 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 10% PEG 6000, 5% MPD, 0.1 M HEPES PH 7.5
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
16 mg/mlprotein1drop
20.04 Mammonium acetate1droppH6.8
310 %PEG60001reservoir
45 %MPD1reservoir
50.1 MHEPES1reservoirpH7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: QUANTUM4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年11月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. obs: 29096 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 18.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.256 / Mean I/σ(I) obs: 4.7 / % possible all: 99.8
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 20 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1H4U

1h4u


解像度: 2→20 Å / Data cutoff high absF: 10000 / Isotropic thermal model: INDIVIDUAL RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 2898 10 %RANDOM
Rwork0.217 ---
obs0.217 29096 99.8 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2803 0 16 174 2993
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.288
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.3581.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.0722
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.1942
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.1932.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.01 Å / Total num. of bins used: 50 /
Rfactor反射数%反射
Rfree0.234 59 10 %
Rwork0.228 511 -
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4CIS_PEPTIDE.PARAM
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 20 Å / Rfactor obs: 0.21 / Rfactor Rfree: 0.245 / Rfactor Rwork: 0.213
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_angle_deg / Dev ideal: 1.2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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