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- PDB-1ght: SOLUTION STRUCTURE OF THE CATALYTIC DOMAIN OF GAMMA DELTA RESOLVASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ght
タイトルSOLUTION STRUCTURE OF THE CATALYTIC DOMAIN OF GAMMA DELTA RESOLVASE
要素TRANSPOSON GAMMA-DELTA RESOLVASE
キーワードDNA BINDING PROTEIN / RECOMBINASE / CATALYTIC DOMAIN / MIXED ALPHA BETA / MONOMER
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA strand exchange activity / DNA integration / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Resolvase, N-terminal catalytic domain / Site-specific recombinases signature 2. / Resolvase, HTH domain / Helix-turn-helix domain of resolvase / Recombinase, conserved site / Site-specific recombinases active site. / : / Resolvase/invertase-type recombinase catalytic domain profile. / Resolvase, N-terminal catalytic domain / Resolvase-like, N-terminal catalytic domain superfamily ...Resolvase, N-terminal catalytic domain / Site-specific recombinases signature 2. / Resolvase, HTH domain / Helix-turn-helix domain of resolvase / Recombinase, conserved site / Site-specific recombinases active site. / : / Resolvase/invertase-type recombinase catalytic domain profile. / Resolvase, N-terminal catalytic domain / Resolvase-like, N-terminal catalytic domain superfamily / Resolvase, N terminal domain / Resolvase, N terminal domain / Homeobox-like domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Transposon gamma-delta resolvase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / TORSION ANGLE DYNAMICS, SIMULATED ANNEALING
データ登録者Pan, B. / Mullen, G.P.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Solution structure of the catalytic domain of gammadelta resolvase. Implications for the mechanism of catalysis.
著者: Pan, B. / Maciejewski, M.W. / Marintchev, A. / Mullen, G.P.
#1: ジャーナル: J.Biomol.NMR / 年: 1999
タイトル: 1H, 15N and 13C Resonance Assignments for the Catalytic Core of Gamma Delta Resolvase
著者: Pan, B. / Mullen, G.P.
履歴
登録2001年1月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年8月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRANSPOSON GAMMA-DELTA RESOLVASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,6261
ポリマ－11,6261
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / -
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 TRANSPOSON GAMMA-DELTA RESOLVASE


分子量: 11626.303 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL CATALYTIC DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PDJ1.3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P03012

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-SEPARATED NOESY
121HNHA
1313D 13C-SEPARATED NOESY
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE- RESONANCE 3D NMR SPECTROSCOPY FOR RESONANCE ASSIGNMENTS AND DOUBLE-RESONANCE 3D NMR SPECTROSCOPY FOR OBTAINING NOESY DATA.

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試料調製

詳細内容: 0.002 M GAMMA DELTA RESOLVASE (1-105) U-15N; 0.020 M PHOSPHATE BUFFER, PH 6.5; 90% H2O, 10% D2O
試料状態イオン強度: 1M / pH: 6.5 / 圧: 1 atm / 温度: 298.00 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Varian INOVAVarianINOVA5002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XPLOR4BRUNGER精密化
VNMR6.1構造決定
NMRPipe1.7構造決定
XEASY1.3.13構造決定
DYANA1.5構造決定
精密化手法: TORSION ANGLE DYNAMICS, SIMULATED ANNEALING / ソフトェア番号: 1
詳細: THE NMR RESTRAINTS INCLUDED 2109 USEFUL NOE DETERMINED UPPER DISTANCE RESTRAINTS, 35 HYDROGEN BONDS, AND 297 TORSION ANGLE RESTRAINTS. STRUCTURES WERE CALCULATED IN THE DYANA USING TORSION ...詳細: THE NMR RESTRAINTS INCLUDED 2109 USEFUL NOE DETERMINED UPPER DISTANCE RESTRAINTS, 35 HYDROGEN BONDS, AND 297 TORSION ANGLE RESTRAINTS. STRUCTURES WERE CALCULATED IN THE DYANA USING TORSION ANGLE DYNAMICS. THE CALCULATION STARTED WITH 200 RANDOMIZED STRUCTURES. THE 19 STRUCTURES WITH THE LOWEST TARGET FUNCTION WERE REFINED WITHIN XPLOR USING SIMULATED ANNEALING. THE 19 REFINED STRUCTURAL CONFORMERS DISPLAYED NO NOE VIOLATIONS >0.3 ANGSTROMS AND NO DIHEDRAL ANGLE VIOLATIONS >3 DEGREES. THE MINIMIZED AVERAGE STRUCTURE WAS CALCULATED FROM THE MEAN POSITIONS OF THE COORDINATES FOR THE 19 STRUCTURAL CONFORMERS AND WAS REFINED BY POWELL ENERGY MINIMIZATION IN XPLOR USING FULL NMR RESTRAINTS.
NMRアンサンブル登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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