Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED FOR THE PROTEIN WITH N-TERMINAL HIS-TAG ATTACHED TO IT. THE HIS-TAG SEQUENCE IS MGSSHHHHHHSSGLVPRGSH.
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試料調製
詳細
Solution-ID
内容
1
2.0-3.0 MM N15-LABELED PROTEIN
2
2.0-3.0 MM N15,C13-LABELED PROTEIN
3
2.0-3.0 MM UNLABELED PROTEIN
試料状態
イオン強度: 0.15 M NACL / pH: 6.3 / 圧: AMBIENT / 温度: 305 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR
-
NMR測定
NMRスペクトロメーター
タイプ
製造業者
モデル
磁場強度 (MHz)
Spectrometer-ID
Bruker DRX
Bruker
DRX
500
1
Varian UNITYPLUS
Varian
UNITYPLUS
750
2
-
解析
NMR software
名称
バージョン
開発者
分類
XwinNMR
2.1
BRUKER
collection
Gifa
4
DELSUC
解析
XEASY
1.3.13
WUTHRICH
データ解析
CNS
0.5
BRUNGER
構造決定
ARIA
0.1
NILGES
構造決定
ARIA
0.1
NILGES
精密化
精密化
手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 詳細: THE STRUCTURE IS BASED ON A TOTAL OF 1962 RESTRAINTS, 1854 ARE NOE-DERIVED DISTANCE CONSTRAINTS, 82 DIHEDRAL ANGLE RESTRAINTS, 26 HYDROGEN BOND CONSTRAINTS.
代表構造
選択基準: lowest energy
NMRアンサンブル
コンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy 計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 30