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- PDB-1gba: ALPHA-LYTIC PROTEASE WITH MET 190 REPLACED BY ALA AND GLY 216 REP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gba
タイトルALPHA-LYTIC PROTEASE WITH MET 190 REPLACED BY ALA AND GLY 216 REPLACED BY ALA
要素ALPHA-LYTIC PROTEASE
キーワードHYDROLASE (SERINE PROTEINASE) / ACTIVE-SITE MUTATION
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-lytic endopeptidase / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Alpha-lytic protease prodomain / Streptogrisin prodomain / Peptidase S1A, alpha-lytic prodomain / Alpha-lytic protease prodomain / Peptidase S1A, streptogrisin / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases ...Alpha-lytic protease prodomain / Streptogrisin prodomain / Peptidase S1A, alpha-lytic prodomain / Alpha-lytic protease prodomain / Peptidase S1A, streptogrisin / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-lytic protease
類似検索 - 構成要素
生物種Lysobacter enzymogenes (バクテリア)
手法X線回折 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Mace, J.E. / Agard, D.A.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1995
タイトル: Kinetic and structural characterization of mutations of glycine 216 in alpha-lytic protease: a new target for engineering substrate specificity.
著者: Mace, J.E. / Agard, D.A.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1991
タイトル: Structural Basis for Broad Specificity in Alpha-Lytic Protease
著者: Bone, R. / Fujushige, A. / Kettner, C.A. / Agard, D.A.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1989
タイトル: Structural Plasticity Broadens the Specificity of an Engineered Protease
著者: Bone, R. / Silen, J.L. / Agard, D.A.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1989
タイトル: Structural Analysis of Specificity: Alpha-Lytic Protease Complexes with Analogues of Reaction Intermediates
著者: Bone, R. / Frank, D. / Kettner, D. / Agard, D.A.
#4: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1987
タイトル: Serine Protease Mechanism: Structure of an Inhibitory Complex of Alpha-Lytic Protease and a Tightly Bound Peptide Boronic Acid
著者: Bone, R. / Shenvi, A.B. / Kettner, C.A. / Agard, D.A.
#5: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1985
タイトル: Refined Structure of Alpha-Lytic Protease at 1.7 Angstroms Resolution. Analysis of Hydrogen Bonding and Solvent Structure
著者: Fujinaga, M. / Delbaere, L.T.J. / Brayer, G.D. / James, M.N.G.
#6: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1979
タイトル: Molecular Structure of the Alpha-Lytic Protease from Myxobacter 495 at 2.8 Angstroms Resolution
著者: Brayer, G.D. / Delbaere, L.T.J. / James, M.N.G.
履歴
登録1995年9月6日処理サイト: BNL
改定 1.01996年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月23日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALPHA-LYTIC PROTEASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,0213
ポリマ－19,8291
非ポリマー1922
水3,009167
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)66.180, 66.180, 80.030
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO A 95

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要素

#1: タンパク質 ALPHA-LYTIC PROTEASE


分子量: 19829.041 Da / 分子数: 1 / 変異: M190A, G216A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lysobacter enzymogenes (バクテリア)
株: 495 / 遺伝子: ALPHA-LYTIC PROTEASE PREPROENZ / プラスミド: PALP12 (PBR322-DERIVATIVE) / 遺伝子 (発現宿主): ALPHA-LYTIC PROTEASE PREPROENZYME / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00778, alpha-lytic endopeptidase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 167 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.78 %
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 48 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
11.4 M1reservoirLi2SO4
220 mMTris-HCl1reservoir

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データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年1月27日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→17.5 Å / Num. obs: 10527 / % possible obs: 87 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
RIGAKUAFC5 CONTROL SOFTWAREデータ収集
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
RIGAKUAFC5 CONTROL SOFTWAREデータ削減
X-PLOR3.1位相決定
精密化解像度: 2.15→17.5 Å / σ(F): 2 /
Rfactor反射数
Rwork0.138 -
obs0.138 9892
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→17.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1389 0 10 167 1566
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.7
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.8
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.22
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.8
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.22

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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