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- PDB-1g27: CRYSTAL STRUCTURE OF E.COLI POLYPEPTIDE DEFORMYLASE COMPLEXED WIT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g27
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF E.COLI POLYPEPTIDE DEFORMYLASE COMPLEXED WITH THE INHIBITOR BB-3497
要素POLYPEPTIDE DEFORMYLASE
キーワードHYDROLASE / BB-3497 / inhibition / Polypeptide deformylase
機能・相同性
機能・相同性情報


peptide deformylase / peptide deformylase activity / : / ferrous iron binding / ribosome binding / hydrolase activity / translation / zinc ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptide Deformylase / Peptide deformylase / Peptide deformylase / Peptide deformylase superfamily / Polypeptide deformylase / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-BB1 / NICKEL (II) ION / Peptide deformylase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Clements, J.M. / Beckett, P. / Brown, A. / Catlin, C. / Lobell, M. / Palan, S. / Thomas, W. / Whittaker, M. / Baker, P.J. / Rodgers, H.F. ...Clements, J.M. / Beckett, P. / Brown, A. / Catlin, C. / Lobell, M. / Palan, S. / Thomas, W. / Whittaker, M. / Baker, P.J. / Rodgers, H.F. / Barynin, V. / Rice, D.W. / Hunter, M.G.
引用ジャーナル: Antimicrob.Agents Chemother. / 年: 2001
タイトル: Antibiotic activity and characterization of BB-3497, a novel peptide deformylase inhibitor.
著者: Clements, J.M. / Beckett, R.P. / Brown, A. / Catlin, G. / Lobell, M. / Palan, S. / Thomas, W. / Whittaker, M. / Wood, S. / Salama, S. / Baker, P.J. / Rodgers, H.F. / Barynin, V. / Rice, D.W. / Hunter, M.G.
履歴
登録2000年10月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: POLYPEPTIDE DEFORMYLASE
B: POLYPEPTIDE DEFORMYLASE
C: POLYPEPTIDE DEFORMYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,8439
ポリマ－57,6793
非ポリマー1,1646
水1,36976
1
A: POLYPEPTIDE DEFORMYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6143
ポリマ－19,2261
非ポリマー3882
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: POLYPEPTIDE DEFORMYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6143
ポリマ－19,2261
非ポリマー3882
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: POLYPEPTIDE DEFORMYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6143
ポリマ－19,2261
非ポリマー3882
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)143.140, 64.470, 85.290
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 123.11, 90.00
Int Tables number5
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 POLYPEPTIDE DEFORMYLASE / E.C.3.5.1.31 / N-FORMYLMETHIONYLAMINOACYL-TRNA DEFORMYLASE / PDF / FMS


分子量: 19226.248 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: DEF / プラスミド: PET24-PDF / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P0A6K3, EC: 3.5.1.31
#2: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#3: 化合物 ChemComp-BB1 / 2-[(FORMYL-HYDROXY-AMINO)-METHYL]-HEXANOIC ACID (1-DIMETHYLCARBAMOYL-2,2-DIMETHYL-PROPYL)-AMIDE / BB-3497 / BB-3497


分子量: 329.435 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H31N3O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 76 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.94 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 10mg/ml PDF, 20mM BB-3497, 25% PEG 4000, 0.1M sodium citrate, 0.2M ammonium acetate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 290K
結晶化
*PLUS
pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
220 mMinhibitor1drop
350 mMHEPES1drop
425-32 %PEG40001reservoir
50.1 Msodium citrate1reservoir
60.2 Mammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1999年4月20日
放射モノクロメーター: MSC Yale Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. all: 38303 / Num. obs: 36273 / % possible obs: 94.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.95 % / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 16.2
反射 シェル解像度: 2.1→2.16 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.24 / % possible all: 92.7
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.15 Å / % possible obs: 92.7 % / Num. unique obs: 2368 / Mean I/σ(I) obs: 3.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
TNT5E精密化
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27 1824 5.3 %random
Rwork0.21 ---
all0.21 34657 --
obs0.21 34657 --
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3945 0 72 76 4093
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.043
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.014
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / バージョン: 5E / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5.3 % / Rfactor obs: 0.21 / Rfactor Rfree: 0.27 / Rfactor Rwork: 0.21
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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