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万見
- PDB-1bsj: COBALT DEFORMYLASE INHIBITOR COMPLEX FROM E.COLI -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bsj
タイトルCOBALT DEFORMYLASE INHIBITOR COMPLEX FROM E.COLI
要素PROTEIN (PEPTIDE DEFORMYLASE)
キーワードHYDROLASE / DEFORMYLASE / INHIBITOR / METALLOPROTEINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


peptide deformylase / peptide deformylase activity / co-translational protein modification / ferrous iron binding / ribosome binding / hydrolase activity / translation / zinc ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptide Deformylase / Peptide deformylase / Peptide deformylase / Peptide deformylase superfamily / Polypeptide deformylase / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Chem-MLN / PHOSPHATE ION / Peptide deformylase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Hao, B. / Gong, W. / Rajagopalan, P.T. / Hu, Y. / Pei, D. / Chan, M.K.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Structural basis for the design of antibiotics targeting peptide deformylase.
著者: Hao, B. / Gong, W. / Rajagopalan, P.T. / Zhou, Y. / Pei, D. / Chan, M.K.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Crystal Structure of the Escherichia Coli Peptide Deformylase
著者: Chan, M.K. / Gong, W. / Rajagopalan, P.T. / Hao, B. / Tsai, C. / Pei, D.
履歴
登録1998年8月28日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (PEPTIDE DEFORMYLASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,8264
ポリマ－19,2261
非ポリマー5993
水21612
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)99.080, 99.080, 111.040
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (PEPTIDE DEFORMYLASE) / 3.5.1.27


分子量: 19226.248 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 細胞株: BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0A6K3, EC: 3.5.1.27
#2: 化合物 ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-MLN / (S)-2-(PHOSPHONOXY)CAPROYL-L-LEUCYL-P-NITROANILIDE


分子量: 445.404 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H28N3O8P
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 65 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
10.1 MTris-HCl1reservoir
21.9 M1reservoirNH4H2PO4
314.4 mg/mlprotein1drop
420 mMsodium phosphate1drop
510 mM1dropNaCl
60.86 Mammonium sulfate1drop
71 mMinhibitor1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 283 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年5月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→20 Å / Num. obs: 6591 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.1 % / Rmerge(I) obs: 0.085 / Rsym value: 8.5
反射 シェル解像度: 3→3.1 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.246 / Rsym value: 24.6 / % possible all: 97.3
反射
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / Num. obs: 16692 / % possible obs: 87.3 % / Num. measured all: 118933 / Rmerge(I) obs: 0.074
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 2.19 Å / % possible obs: 87.7 % / Rmerge(I) obs: 0.236

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DFF

1dff


解像度: 3→20 Å / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.207 501 7.3 %RANDOM
Rwork0.168 ---
obs0.168 6591 96.3 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1329 0 35 12 1376
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.594
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 3→3.14 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.262 60 7.3 %
Rwork0.212 666 -
obs--89.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. reflection obs: 16692 / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 8 % / Rfactor obs: 0.199 / Rfactor Rfree: 0.228
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 3 Å / Rfactor Rfree: 0.262 / % reflection Rfree: 7.3 % / Rfactor Rwork: 0.212

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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