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- PDB-1fyh: 1:1 COMPLEX BETWEEN AN INTERFERON GAMMA SINGLE-CHAIN VARIANT AND ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fyh
タイトル1:1 COMPLEX BETWEEN AN INTERFERON GAMMA SINGLE-CHAIN VARIANT AND ITS RECEPTOR
要素
  • Interferon gamma
  • Interferon gamma receptor 1
キーワードIMMUNE SYSTEM / CYTOKINE-RECEPTOR COMPLEX / FIBRONECTIN TYPE-III
機能・相同性
機能・相同性情報


type II interferon receptor activity / positive regulation of fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / positive regulation of fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity / positive regulation of tumor necrosis factor (ligand) superfamily member 11 production / positive regulation of iron ion import across plasma membrane / type II interferon receptor binding / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation involved in immune response / negative regulation of tau-protein kinase activity / positive regulation of NMDA glutamate receptor activity / : ...type II interferon receptor activity / positive regulation of fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / positive regulation of fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity / positive regulation of tumor necrosis factor (ligand) superfamily member 11 production / positive regulation of iron ion import across plasma membrane / type II interferon receptor binding / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation involved in immune response / negative regulation of tau-protein kinase activity / positive regulation of NMDA glutamate receptor activity / : / positive regulation of vitamin D biosynthetic process / positive regulation of cellular respiration / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation of STAT protein / positive regulation of interleukin-23 production / negative regulation of amyloid-beta clearance / positive regulation of calcidiol 1-monooxygenase activity / positive regulation of protein deacetylation / type III interferon-mediated signaling pathway / RUNX1 and FOXP3 control the development of regulatory T lymphocytes (Tregs) / positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process / positive regulation of core promoter binding / neuroinflammatory response / positive regulation of exosomal secretion / positive regulation of killing of cells of another organism / macrophage activation involved in immune response / positive regulation of osteoclast differentiation / positive regulation of MHC class II biosynthetic process / negative regulation of interleukin-17 production / positive regulation of signaling receptor activity / positive regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / positive regulation of neurogenesis / cytokine receptor activity / negative regulation of epithelial cell differentiation / positive regulation of amyloid-beta formation / IFNG signaling activates MAPKs / positive regulation of epithelial cell migration / cytokine binding / positive regulation of nitric-oxide synthase biosynthetic process / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / regulation of insulin secretion / humoral immune response / macrophage differentiation / positive regulation of autophagy / Regulation of IFNG signaling / type II interferon-mediated signaling pathway / extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of chemokine production / positive regulation of phagocytosis / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / positive regulation of interleukin-12 production / positive regulation of glycolytic process / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / positive regulation of interleukin-1 beta production / positive regulation of cytokine production / cytokine activity / astrocyte activation / positive regulation of protein localization to plasma membrane / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / microglial cell activation / positive regulation of protein-containing complex assembly / response to virus / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / cellular response to virus / cytokine-mediated signaling pathway / positive regulation of protein import into nucleus / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of tumor necrosis factor production / Interferon gamma signaling / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / defense response to virus / adaptive immune response / Potential therapeutics for SARS / cell surface receptor signaling pathway / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / apoptotic process / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / extracellular space / extracellular region / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Interferon gamma receptor 1, transmembrane region / Interferon gamma receptor, D2 domain, poxvirus/mammal / Interferon gamma receptor (IFNGR1), D2 domain / Interferon gamma receptor alpha subunit / Interferon gamma / Interferon gamma / Tissue factor / Growth Hormone; Chain: A; - #10 / Four-helical cytokine-like, core / Growth Hormone; Chain: A; ...Interferon gamma receptor 1, transmembrane region / Interferon gamma receptor, D2 domain, poxvirus/mammal / Interferon gamma receptor (IFNGR1), D2 domain / Interferon gamma receptor alpha subunit / Interferon gamma / Interferon gamma / Tissue factor / Growth Hormone; Chain: A; - #10 / Four-helical cytokine-like, core / Growth Hormone; Chain: A; / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Interferon gamma / Interferon gamma receptor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.04 Å
データ登録者Randal, M. / Kossiakoff, A.A.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: The structure and activity of a monomeric interferon-gamma:alpha-chain receptor signaling complex.
著者: Randal, M. / Kossiakoff, A.A.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1998
タイトル: Crystallization and Preliminary X-ray Analysis of a 1:1 Complex between a designed monomeric interferon-gamma and it soluble receptor
著者: Randal, M. / Kossiakoff, A.A.
履歴
登録2000年9月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年10月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年6月21日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_gen / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_fragment ..._entity.pdbx_description / _entity.pdbx_fragment / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.ref_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Interferon gamma
B: Interferon gamma receptor 1
D: Interferon gamma
E: Interferon gamma receptor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,1285
ポリマ－112,0934
非ポリマー351
水8,665481
1
A: Interferon gamma
B: Interferon gamma receptor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,0823
ポリマ－56,0462
非ポリマー351
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: Interferon gamma
E: Interferon gamma receptor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,0462
ポリマ－56,0462
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)72.940, 107.600, 85.080
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.94, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細the biological assembly consists of one single-chain interferon gamma and one receptor

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要素

#1: タンパク質 Interferon gamma / IFN-gamma / Immune interferon


分子量: 30146.277 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 24-143, 28-156 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IFNG / プラスミド: PRSET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01579
#2: タンパク質 Interferon gamma receptor 1 / IFN-gamma-R1 / CDw119 / Interferon gamma receptor alpha-chain / IFN-gamma-R-alpha


分子量: 25900.158 Da / 分子数: 2 / 断片: EXTRACELLULAR DOMAIN (UNP residues 18-246) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IFNGR1 / プラスミド: PAP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P15260
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 481 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.29 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: ammonium sulphate, PEG 8000, Tris, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 55 %
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
12 Mammonium sulfate1reservoir
28 %PEG80001reservoir
3100 mMTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.91
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 1995年5月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.04→15 Å / Num. all: 79612 / Num. obs: 79612 / % possible obs: 95.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9.6 % / Biso Wilson estimate: 26.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 2.04→2.11 Å / Rmerge(I) obs: 0.209 / Num. unique all: 6674 / % possible all: 81.1
反射
*PLUS
Num. obs: 80837 / % possible obs: 956.9 % / Num. measured all: 773440
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 86.5 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.851精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.04→15 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 7119 9.1 %RANDOM
Rwork0.194 ---
all0.241 78548 --
obs0.241 78548 95.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 35.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.4813 Å20 Å22.0958 Å2
2---11.0017 Å20 Å2
3---6.5204 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a25 Å0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.04→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7205 0 1 481 7687
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.85
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.1
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.08
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.9553
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it3.9864.3
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it9.6964.8
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it11.2855.8
LS精密化 シェル解像度: 2.04→2.11 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.299 591 8.9 %
Rwork0.256 6083 -
obs--81.1 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: parhcsdx.pro / Topol file: tophcsdx.pro
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.1
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.08

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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