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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1fxl | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF HUD AND AU-RICH ELEMENT OF THE C-FOS RNA | ||||||
要素 |
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キーワード | TRANSCRIPTION/RNA / PROTEIN-RNA COMPLEX / HuD / AU-Rich Element / TRANSCRIPTION-RNA COMPLEX | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 positive regulation of 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / regeneration / pre-mRNA intronic pyrimidine-rich binding / regulation of translation at postsynapse / cerebral cortex neuron differentiation / apical dendrite / mRNA 3'-UTR AU-rich region binding / poly(A) binding / positive regulation of dendrite development / dendrite morphogenesis ...positive regulation of 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / regeneration / pre-mRNA intronic pyrimidine-rich binding / regulation of translation at postsynapse / cerebral cortex neuron differentiation / apical dendrite / mRNA 3'-UTR AU-rich region binding / poly(A) binding / positive regulation of dendrite development / dendrite morphogenesis / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / associative learning / RNA processing / response to endoplasmic reticulum stress / RNA splicing / cellular response to nerve growth factor stimulus / response to cocaine / locomotory behavior / mRNA 3'-UTR binding / mRNA processing / nuclear envelope / growth cone / perikaryon / postsynapse / ribosome / ribonucleoprotein complex / axon / glutamatergic synapse / dendrite / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.8 Å | ||||||
データ登録者 | Wang, X. / Hall, T.M.T. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2001 タイトル: Structural basis for recognition of AU-rich element RNA by the HuD protein. 著者: Wang, X. / Tanaka Hall, T.M. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1fxl.cif.gz | 54.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1fxl.ent.gz | 38.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1fxl.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fx/1fxl ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fx/1fxl | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: RNA鎖 | 分子量: 2733.574 Da / 分子数: 1 / 断片: FRAGMENT OF THE C-FOS AU-RICH ELEMENT / 由来タイプ: 合成 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 18547.186 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL TWO RRM-DOMAINS / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 器官: BRAIN / プラスミド: PPROEXHTC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P26378 |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.65 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 詳細: PEG 3350, Ammonium sulfate, Calcium chloride, Tris, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 |
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結晶 | *PLUS 溶媒含有率: 43 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 20 ℃ | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 |
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放射光源 |
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検出器 |
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放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||
放射波長 |
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反射 | 解像度: 1.8→30.45 Å / Num. all: 16220 / Num. obs: 16220 / % possible obs: 92.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 19.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/σ(I): 12.8 | ||||||||||||||||||
反射 シェル | 解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.329 / Num. unique all: 1485 / % possible all: 85.1 | ||||||||||||||||||
反射 | *PLUS | ||||||||||||||||||
反射 シェル | *PLUS 最高解像度: 1.8 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.9 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 1.8→30.45 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber 詳細: A final round of refinement was performed by using all data including reflections set aside for cross-validation in a "free" R-factor set. For last nucleotide U11, only the 5' phosphate group was observed.
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.8→30.45 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 1.8 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 6 % | |||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS Biso mean: 25.1 Å2 | |||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS タイプ: c_angle_deg / Dev ideal: 1.19 |