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- PDB-1fv1: STRUCTURAL BASIS FOR THE BINDING OF AN IMMUNODOMINANT PEPTIDE FRO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fv1
タイトルSTRUCTURAL BASIS FOR THE BINDING OF AN IMMUNODOMINANT PEPTIDE FROM MYELIN BASIC PROTEIN IN DIFFERENT REGISTERS BY TWO HLA-DR2 ALLELES
要素
  • (MAJOR HISTOCOMPATIBILITY COMPLEX ...) x 2
  • MYELIN BASIC PROTEIN
キーワードIMMUNE SYSTEM / MHC class II DR2a
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of metalloendopeptidase activity / compact myelin / structural constituent of myelin sheath / internode region of axon / axon ensheathment / negative regulation of heterotypic cell-cell adhesion / myeloid dendritic cell antigen processing and presentation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class II / autolysosome membrane / regulation of T-helper cell differentiation ...positive regulation of metalloendopeptidase activity / compact myelin / structural constituent of myelin sheath / internode region of axon / axon ensheathment / negative regulation of heterotypic cell-cell adhesion / myeloid dendritic cell antigen processing and presentation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class II / autolysosome membrane / regulation of T-helper cell differentiation / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation / MHC class II receptor activity / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / EGR2 and SOX10-mediated initiation of Schwann cell myelination / antigen processing and presentation of peptide or polysaccharide antigen via MHC class II / positive regulation of memory T cell differentiation / membrane organization / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / maintenance of blood-brain barrier / transport vesicle membrane / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / polysaccharide binding / Generation of second messenger molecules / immunological synapse / Co-inhibition by PD-1 / T cell receptor binding / myelination / substantia nigra development / MHC class II antigen presentation / central nervous system development / trans-Golgi network membrane / cell periphery / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / MHC class II protein complex / sensory perception of sound / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / ER to Golgi transport vesicle membrane / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / positive regulation of T cell activation / peptide antigen binding / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / response to toxic substance / positive regulation of interleukin-6 production / cognition / endocytic vesicle membrane / Interferon gamma signaling / MHC class II protein complex binding / Downstream TCR signaling / late endosome membrane / MAPK cascade / myelin sheath / protease binding / early endosome membrane / chemical synaptic transmission / adaptive immune response / lysosome / calmodulin binding / immune response / Golgi membrane / lysosomal membrane / neuronal cell body / synapse / lipid binding / cell surface / protein-containing complex / extracellular exosome / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Myelin basic protein / Myelin basic protein / Myelin basic protein signature. / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain ...Myelin basic protein / Myelin basic protein / Myelin basic protein signature. / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Roll / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain / Myelin basic protein / HLA class II histocompatibility antigen, DR beta 5 chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Li, H. / Mariuzza, A.R. / Li, Y. / Martin, R.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Structural basis for the binding of an immunodominant peptide from myelin basic protein in different registers by two HLA-DR2 proteins.
著者: Li, Y. / Li, H. / Martin, R. / Mariuzza, R.A.
履歴
登録2000年9月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年9月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MAJOR HISTOCOMPATIBILITY COMPLEX ALPHA CHAIN
B: MAJOR HISTOCOMPATIBILITY COMPLEX BETA CHAIN
C: MYELIN BASIC PROTEIN
D: MAJOR HISTOCOMPATIBILITY COMPLEX ALPHA CHAIN
E: MAJOR HISTOCOMPATIBILITY COMPLEX BETA CHAIN
F: MYELIN BASIC PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,66211
ポリマ－91,1906
非ポリマー4725
水8,899494
1
A: MAJOR HISTOCOMPATIBILITY COMPLEX ALPHA CHAIN
B: MAJOR HISTOCOMPATIBILITY COMPLEX BETA CHAIN
C: MYELIN BASIC PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,8796
ポリマ－45,5953
非ポリマー2843
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7450 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area18500 Å2
手法PISA
2
D: MAJOR HISTOCOMPATIBILITY COMPLEX ALPHA CHAIN
E: MAJOR HISTOCOMPATIBILITY COMPLEX BETA CHAIN
F: MYELIN BASIC PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,7835
ポリマ－45,5953
非ポリマー1882
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7810 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area18760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.189, 114.892, 63.175
Angle α, β, γ (deg.)90, 90.90, 90
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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MAJOR HISTOCOMPATIBILITY COMPLEX ... , 2種, 4分子 ADBE

#1: タンパク質 MAJOR HISTOCOMPATIBILITY COMPLEX ALPHA CHAIN


分子量: 21084.826 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: HOMO SAPIENS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01903
#2: タンパク質 MAJOR HISTOCOMPATIBILITY COMPLEX BETA CHAIN


分子量: 22231.574 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: HOMO SAPIENS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q30154

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タンパク質・ペプチド , 1種, 2分子 CF

#3: タンパク質・ペプチド MYELIN BASIC PROTEIN


分子量: 2278.627 Da / 分子数: 2 / Fragment: RESIDUES 86-105 / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence of the peptide is naturally found in Homo sapiens (human).
参照: UniProt: P02686

-
非ポリマー , 3種, 499分子

#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 494 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.05 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 6.5
詳細: 2/3 dilution of 30% PEG 8000, 0.1M sodium cacodylate, pH6.5, 0.2M ammonium sulfate, EVAPORATION, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15 mg/mlprotein1drop
230 %(w/v)PEG80001reservoir
30.1 Msodium cacodylate1reservoir
40.2 Mammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12B / 波長: 0.978
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年11月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→100 Å / Num. all: 63997 / Num. obs: 49803 / % possible obs: 0.78 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 20.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 0.081
反射 シェル解像度: 1.9→1.99 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.349 / % possible all: 0.76
反射
*PLUS
Num. obs: 63997 / % possible obs: 90.8 % / Num. measured all: 181399
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 75.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
TRUNCATEデータ削減
AMoRE位相決定
CNS精密化
CCP4(TRUNCATE)データスケーリング
精密化解像度: 1.9→100 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.267 3233 Random
Rwork0.233 --
all0.233 63975 -
obs0.233 63997 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6248 0 27 494 6769
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 100 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_angle_deg / Dev ideal: 1.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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