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- PDB-1fpr: CRYSTAL STRUCTURE OF THE COMPLEX FORMED BETWEEN THE CATALYTIC DOM... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fpr
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE COMPLEX FORMED BETWEEN THE CATALYTIC DOMAIN OF SHP-1 AND AN IN VITRO PEPTIDE SUBSTRATE PY469 DERIVED FROM SHPS-1.
要素
  • PEPTIDE PY469
  • PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE 1C
キーワードSIGNALING PROTEIN / protein tyrosine phosphatase / substrate specificity / residue shift
機能・相同性
機能・相同性情報


epididymis development / negative regulation of humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / negative regulation of mast cell activation involved in immune response / negative regulation of B cell receptor signaling pathway / regulation of B cell differentiation / CD27 signaling pathway / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of inflammatory response to wounding / phosphorylation-dependent protein binding / Co-inhibition by BTLA ...epididymis development / negative regulation of humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / negative regulation of mast cell activation involved in immune response / negative regulation of B cell receptor signaling pathway / regulation of B cell differentiation / CD27 signaling pathway / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of inflammatory response to wounding / phosphorylation-dependent protein binding / Co-inhibition by BTLA / negative regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / negative regulation of neutrophil activation / CD22 mediated BCR regulation / Interleukin-37 signaling / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / positive regulation of cell adhesion mediated by integrin / alpha-beta T cell receptor complex / Signal regulatory protein family interactions / platelet formation / protein dephosphorylation / Regulation of KIT signaling / Signaling by ALK / megakaryocyte development / natural killer cell mediated cytotoxicity / Platelet sensitization by LDL / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / PECAM1 interactions / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of interleukin-6 production / Regulation of IFNA/IFNB signaling / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / Co-inhibition by PD-1 / negative regulation of tumor necrosis factor production / Interleukin receptor SHC signaling / T cell proliferation / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / Regulation of IFNG signaling / Growth hormone receptor signaling / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / hematopoietic progenitor cell differentiation / GPVI-mediated activation cascade / negative regulation of T cell proliferation / T cell costimulation / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / negative regulation of MAPK cascade / phosphotyrosine residue binding / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / cell adhesion molecule binding / SH2 domain binding / negative regulation of innate immune response / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / negative regulation of angiogenesis / T cell activation / B cell receptor signaling pathway / SH3 domain binding / platelet aggregation / specific granule lumen / Interferon gamma signaling / cytokine-mediated signaling pathway / cell-cell junction / Interferon alpha/beta signaling / tertiary granule lumen / MAPK cascade / mitotic cell cycle / T cell receptor signaling pathway / regulation of apoptotic process / cell differentiation / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of cell population proliferation / positive regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / protein kinase binding / nucleolus / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / protein-containing complex / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif ...: / Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Protein-tyrosine phosphatase-like / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Yang, J. / Cheng, Z. / Niu, Z. / Zhao, Z.J. / Zhou, G.W.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2000
タイトル: Structural basis for substrate specificity of protein-tyrosine phosphatase SHP-1.
著者: Yang, J. / Cheng, Z. / Niu, T. / Liang, X. / Zhao, Z.J. / Zhou, G.W.
履歴
登録2000年8月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE 1C
B: PEPTIDE PY469


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,7942
ポリマ－33,7942
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1340 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area14080 Å2
手法PISA
2
A: PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE 1C
B: PEPTIDE PY469

A: PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE 1C
B: PEPTIDE PY469


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,5884
ポリマ－67,5884
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area6290 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area24550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)111.58, 45.21, 56.27
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

#1: タンパク質 PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE 1C / PTP-1C / HEMATOPOIETIC CELL PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE / SH-PTP1


分子量: 32558.781 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN / 変異: C455S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P29350, protein-tyrosine-phosphatase
#2: タンパク質・ペプチド PEPTIDE PY469


分子量: 1235.146 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: This peptide was chemically synthesized. The sequence of this peptide occurs naturally in humans (Homo sapiens)
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.4 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: ammonium sulfate, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 277K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15 mg/mlprotein1drop
21.9 Mammonium sulfate1reservoir
30.1 MTris-HCl1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 85 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年8月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 2.5 Å / % possible obs: 85 % / Rmerge(I) obs: 0.097
反射
*PLUS
Num. obs: 8998 / % possible obs: 85 % / Num. measured all: 27345

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
X-PLOR3.851精密化
精密化解像度: 2.5→6 Å / σ(F): 2
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.303 844 Random
Rwork0.194 --
obs0.199 7199 -
all-8433 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2374 0 0 0 2374
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg27.6
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg0.6
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 6 Å / σ(F): 2 / Rfactor all: 0.199 / Rfactor obs: 0.194
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_deg / Dev ideal: 1.4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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