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- PDB-1fh0: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN CATHEPSIN V COMPLEXED WITH AN IRREVERS... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fh0
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN CATHEPSIN V COMPLEXED WITH AN IRREVERSIBLE VINYL SULFONE INHIBITOR
要素CATHEPSIN V
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE inhibitor / cathepsin / papain / protease / cancer / HYDROLASE-HYDROLASE inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin V / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / Trafficking and processing of endosomal TLR / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Activation of Matrix Metalloproteinases / extracellular matrix disassembly / Degradation of the extracellular matrix / MHC class II antigen presentation / cysteine-type peptidase activity / lysosomal lumen ...cathepsin V / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / Trafficking and processing of endosomal TLR / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Activation of Matrix Metalloproteinases / extracellular matrix disassembly / Degradation of the extracellular matrix / MHC class II antigen presentation / cysteine-type peptidase activity / lysosomal lumen / proteolysis involved in protein catabolic process / Endosomal/Vacuolar pathway / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / lysosome / serine-type endopeptidase activity / cysteine-type endopeptidase activity / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal ...Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MePip-Phe-HphVSPh / Chem-0IW / Cathepsin L2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Somoza, J.R.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Crystal structure of human cathepsin V.
著者: Somoza, J.R. / Zhan, H. / Bowman, K.K. / Yu, L. / Mortara, K.D. / Palmer, J.T. / Clark, J.M. / McGrath, M.E.
履歴
登録2000年7月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年7月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32011年10月12日Group: Non-polymer description
改定 1.42013年2月27日Group: Other
改定 1.52017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.62021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.72024年3月13日Group: Data collection / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / entity / pdbx_entity_src_syn
Item: _entity.details
改定 1.82024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CATHEPSIN V
B: CATHEPSIN V
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,3315
ポリマ－48,0822
非ポリマー1,2503
水5,170287
1
A: CATHEPSIN V
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7143
ポリマ－24,0411
非ポリマー6732
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: CATHEPSIN V
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,6182
ポリマ－24,0411
非ポリマー5771
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.7, 104.7, 179.2
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number181
Space group name H-MP6422
詳細This enzyme is most likely active as a monomer.

-
要素

#1: タンパク質 CATHEPSIN V / CATHEPSIN L2


分子量: 24040.959 Da / 分子数: 2 / 変異: N108Q, N178D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
参照: UniProt: O60911, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: 化合物 ChemComp-0IW / Nalpha-[(4-methylpiperazin-1-yl)carbonyl]-N-[(3S)-1-phenyl-5-(phenylsulfonyl)pentan-3-yl]-L-phenylalaninamide / APC-3316, bound form / 4-Methylpiperazine-1-carboxylic acid [1-[(3-benzenesulfonyl-1-phenethylallyl)carbamoyl]-2-phenylethyl]amide, bound form


タイプ: peptide-like, Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 576.749 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C32H40N4O4S
詳細: This inhibitor is covalently linked to BNS, 4-SULFONYLBENZENE GROUP, to form an irreversible vinyl sulfone inhibitor.
参照: MePip-Phe-HphVSPh
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 287 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細INHIBITOR 4-METHYLPIPERAZINE-1-CARBOXYLIC ACID [1-[(3-BENZENESULFONYL-1-PHENETHYLALLYL)CARBAMOYL]-2- ...INHIBITOR 4-METHYLPIPERAZINE-1-CARBOXYLIC ACID [1-[(3-BENZENESULFONYL-1-PHENETHYLALLYL)CARBAMOYL]-2-PHENYLETHYL]AMIDE WAS USED FOR CRYSTALLIZATION. THE C11-C21 SINGLE BOND IN 0IW IS GENERATED AS A RESULT OF REACTION OF THE CYS 25 THIOL WITH THE OLEFINIC DOUBLE BOND OF THE INHIBIOR

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.54 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Lithium sulfate, PEG 4000, tris, glycerol, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290.0K
結晶化
*PLUS
温度: 17 ℃ / pH: 4.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.17 Mlithium sulfate1reservoir
20.085 MTris1reservoir
325.5 %(w/v)PEG40001reservoir
415 %(v/v)glycerol1reservoir
512 mg/mlprotein1drop
625 mMsodium acetate1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.97
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年6月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→100 Å / Num. all: 78054 / Num. obs: 78054 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 20 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.038 / Net I/σ(I): 37.3
反射 シェル解像度: 1.6→1.63 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.424 / Num. unique all: 3539 / % possible all: 89.9
反射
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å / Num. measured all: 386837
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å / % possible obs: 89.9 % / Mean I/σ(I) obs: 3.45

-
解析

ソフトウェア
名称分類
MAR345データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
EPMR位相決定
CNX精密化
精密化解像度: 1.6→50 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh and Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.211 7386 -random
Rwork0.197 ---
all0.198 73072 --
obs0.198 73072 95 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3378 0 87 287 3752
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.18
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNX / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å / 最低解像度: 50 Å / σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.197
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプ
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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