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- PDB-1fgu: SSDNA-BINDING DOMAIN OF THE LARGE SUBUNIT OF REPLICATION PROTEIN A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fgu
タイトルSSDNA-BINDING DOMAIN OF THE LARGE SUBUNIT OF REPLICATION PROTEIN A
要素REPLICATION PROTEIN A 70 KDA DNA-BINDING SUBUNIT
キーワードREPLICATION / OB-fold / ssDNA-binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to chromosome / DNA replication factor A complex / lateral element / single-stranded telomeric DNA binding / Removal of the Flap Intermediate / protein localization to site of double-strand break / chromatin-protein adaptor activity / G-rich strand telomeric DNA binding / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) ...protein localization to chromosome / DNA replication factor A complex / lateral element / single-stranded telomeric DNA binding / Removal of the Flap Intermediate / protein localization to site of double-strand break / chromatin-protein adaptor activity / G-rich strand telomeric DNA binding / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / hemopoiesis / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / site of DNA damage / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / Activation of the pre-replicative complex / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / HSF1 activation / telomere maintenance via telomerase / Activation of ATR in response to replication stress / mismatch repair / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / homeostasis of number of cells within a tissue / telomere maintenance / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / meiotic cell cycle / male germ cell nucleus / nucleotide-excision repair / Fanconi Anemia Pathway / Termination of translesion DNA synthesis / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / double-strand break repair via homologous recombination / G2/M DNA damage checkpoint / PML body / base-excision repair / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Meiotic recombination / DNA-templated DNA replication / Dual Incision in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / single-stranded DNA binding / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / DNA recombination / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / in utero embryonic development / damaged DNA binding / DNA replication / chromosome, telomeric region / DNA repair / positive regulation of cell population proliferation / DNA damage response / chromatin binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Replication factor-A protein 1, N-terminal domain / Replication factor A protein 1 / Replication factor-A protein 1, N-terminal / Replication protein A, OB domain / Replication protein A OB domain / : / Replication factor A, C-terminal / Replication factor-A C terminal domain / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain ...Replication factor-A protein 1, N-terminal domain / Replication factor A protein 1 / Replication factor-A protein 1, N-terminal / Replication protein A, OB domain / Replication protein A OB domain / : / Replication factor A, C-terminal / Replication factor-A C terminal domain / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Bochkareva, E. / Belegu, V. / Korolev, S. / Bochkarev, A.
引用
ジャーナル: EMBO J. / 年: 2001
タイトル: Structure of the major single-stranded DNA-binding domain of replication protein A suggests a dynamic mechanism for DNA binding.
著者: Bochkareva, E. / Belegu, V. / Korolev, S. / Bochkarev, A.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1997
タイトル: Structure of the Single-stranded-DNA-binding Domain of Replication Protein A Bound to DNA
著者: Bochkarev, A. / Pfuetzner, R.A. / Edwards, A.M. / Frappier, L.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1997
タイトル: Replication Protein A: Characterization and Crystallization of the DNA-binding Domain
著者: Pfuetzner, R.A. / Bochkarev, A. / Frappier, L. / Edwards, A.M.
履歴
登録2000年7月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年2月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: REPLICATION PROTEIN A 70 KDA DNA-BINDING SUBUNIT
B: REPLICATION PROTEIN A 70 KDA DNA-BINDING SUBUNIT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,2192
ポリマ－56,2192
非ポリマー00
水57632
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)63.500, 84.860, 119.110
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly is a trimer of 70, 32, and 14 kDa subunit THE BIOLOGICAL ASSEMBLY IS A TRIMER OF 70, 32, and 14 KDA SUBUNITS

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要素

#1: タンパク質 REPLICATION PROTEIN A 70 KDA DNA-BINDING SUBUNIT / SINGLE-STRANDED DNA-BINDING PROTEIN / REPLICATION FACTOR-A PROTEIN 1 / RF-A / RP-A


分子量: 28109.641 Da / 分子数: 2 / 断片: CENTRAL DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Plasmid details: BL21(DE3) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P27694
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M K,NaH2PO4 0.1 M Tris 3.8 M NaCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
18-10 mg/mlprotein1drop
215 mMHEPES1drop
3350 mM1dropNaCl
45 mMdithiothreitol1drop
50.1 Msodium potassium phospahte1reservoir
60.1 MTris1reservoir
73.8 M1reservoirNaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.033
検出器タイプ: SBC-2 / 検出器: CCD / 日付: 2000年1月27日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. all: 247836 / Num. obs: 22963 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.8 % / Biso Wilson estimate: 57.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 37.1
反射 シェル解像度: 2.49→2.58 Å / Rmerge(I) obs: 0.19 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / Num. unique all: 2191 / % possible all: 96
反射
*PLUS
Num. measured all: 247836
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96 % / Rmerge(I) obs: 0.19

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASES位相決定
SHARP位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.5→20 Å / σ(F): 1.5 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER / 詳細: CRYSTALS DIFFRACTED ANYSOTROPICALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.281 1771 10 %RANDOM
Rwork0.215 ---
obs0.215 19729 86.2 %-
all-22875 --
溶媒の処理溶媒モデル: CNS DEFAULT BULK SOLVENT / Bsol: 39.1 Å2 / ksol: 0.333 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 56.99 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--14.4 Å20 Å20 Å2
2---3.8 Å20 Å2
3---18.2 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.44 Å0.35 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.58 Å0.43 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3795 0 0 32 3827
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.019
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.2
X-RAY DIFFRACTIONc_torsion_deg25.8
X-RAY DIFFRACTIONc_torsion_impr_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.75
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.24
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.32.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it33
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.63
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.33.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / Total num. of bins used: 10 /
反射数%反射
Rfree99 4.4 %
Rwork1360 -
obs-64.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.75
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.24
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.32.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.63
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it33
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.33.5
LS精密化 シェル
*PLUS
% reflection Rfree: 4.4 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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