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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1fgu | ||||||
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タイトル | SSDNA-BINDING DOMAIN OF THE LARGE SUBUNIT OF REPLICATION PROTEIN A | ||||||
要素 | REPLICATION PROTEIN A 70 KDA DNA-BINDING SUBUNIT | ||||||
キーワード | REPLICATION / OB-fold / ssDNA-binding protein | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 protein localization to chromosome / DNA replication factor A complex / chromatin-protein adaptor activity / Removal of the Flap Intermediate / single-stranded telomeric DNA binding / protein localization to site of double-strand break / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / G-rich strand telomeric DNA binding ...protein localization to chromosome / DNA replication factor A complex / chromatin-protein adaptor activity / Removal of the Flap Intermediate / single-stranded telomeric DNA binding / protein localization to site of double-strand break / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / G-rich strand telomeric DNA binding / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / site of DNA damage / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / telomere maintenance via telomerase / Activation of the pre-replicative complex / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / HSF1 activation / mismatch repair / Activation of ATR in response to replication stress / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / telomere maintenance / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / meiotic cell cycle / nucleotide-excision repair / Fanconi Anemia Pathway / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Termination of translesion DNA synthesis / Translesion Synthesis by POLH / double-strand break repair via homologous recombination / base-excision repair / HDR through Homologous Recombination (HRR) / G2/M DNA damage checkpoint / Dual Incision in GG-NER / DNA-templated DNA replication / PML body / Meiotic recombination / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / site of double-strand break / single-stranded DNA binding / Processing of DNA double-strand break ends / DNA recombination / DNA replication / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / chromosome, telomeric region / damaged DNA binding / DNA repair / DNA damage response / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å | ||||||
データ登録者 | Bochkareva, E. / Belegu, V. / Korolev, S. / Bochkarev, A. | ||||||
引用 | ジャーナル: EMBO J. / 年: 2001 タイトル: Structure of the major single-stranded DNA-binding domain of replication protein A suggests a dynamic mechanism for DNA binding. 著者: Bochkareva, E. / Belegu, V. / Korolev, S. / Bochkarev, A. #1: ジャーナル: Nature / 年: 1997 タイトル: Structure of the Single-stranded-DNA-binding Domain of Replication Protein A Bound to DNA 著者: Bochkarev, A. / Pfuetzner, R.A. / Edwards, A.M. / Frappier, L. #2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1997 タイトル: Replication Protein A: Characterization and Crystallization of the DNA-binding Domain 著者: Pfuetzner, R.A. / Bochkarev, A. / Frappier, L. / Edwards, A.M. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1fgu.cif.gz | 104.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1fgu.ent.gz | 82.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1fgu.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1fgu_validation.pdf.gz | 441.9 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1fgu_full_validation.pdf.gz | 492.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1fgu_validation.xml.gz | 22.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1fgu_validation.cif.gz | 29.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fg/1fgu ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fg/1fgu | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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詳細 | The biological assembly is a trimer of 70, 32, and 14 kDa subunit THE BIOLOGICAL ASSEMBLY IS A TRIMER OF 70, 32, and 14 KDA SUBUNITS |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 28109.641 Da / 分子数: 2 / 断片: CENTRAL DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Plasmid details: BL21(DE3) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P27694 #2: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 詳細: 0.1 M K,NaH2PO4 0.1 M Tris 3.8 M NaCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS pH: 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.033 |
検出器 | タイプ: SBC-2 / 検出器: CCD / 日付: 2000年1月27日 |
放射 | プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.033 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.5→30 Å / Num. all: 247836 / Num. obs: 22963 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.8 % / Biso Wilson estimate: 57.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 37.1 |
反射 シェル | 解像度: 2.49→2.58 Å / Rmerge(I) obs: 0.19 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / Num. unique all: 2191 / % possible all: 96 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 247836 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 96 % / Rmerge(I) obs: 0.19 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.5→20 Å / σ(F): 1.5 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER / 詳細: CRYSTALS DIFFRACTED ANYSOTROPICALLY
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: CNS DEFAULT BULK SOLVENT / Bsol: 39.1 Å2 / ksol: 0.333 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 56.99 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.5→20 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.5→2.59 Å / Total num. of bins used: 10 /
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Xplor file |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS % reflection Rfree: 4.4 % |